Diana RealpeDayana Escobar Yulieth Córdoba

Luis Quiroz

El organismo debe enfrentar a diario la tarea de facilitar el acceso a múltiples sustancias

dentro de las células para obtener nutrientes y a la vez, excluir sustancias que pueden ser dañinas o infecciosas, y microorganismos

peligrosos.

Acevedo, S; Baquero, C; Gaviria, M; Posada, N; Mora, G; Téllez, L. y Wills, C. (1997). Biblioteca Familiar Marvic. Biología.

Entre las barreras de protección del cuerpo :

Piel. Mucosas. Lágrimas. Algunas secreciones como la saliva. Jugo gástrico.

Hay barreras más específicas que atrapan, atenúan y eliminan invasores que hayan logrado ingresar, como es el

caso de algunas células y proteínas.

Acevedo, S; Baquero, C; Gaviria, M; Posada, N; Mora, G; Téllez, L. y Wills, C. (1997). Biblioteca Familiar Marvic. Biología.

Las proteínas son macromoléculas formadas

por cadenas lineales de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, tienen

carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.

Pueden contener también azufre y grupos

prostéticos.

Martínez, 2014

Tienen diferentes funciones, una de ellas, la de defensa:

Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños.

Entre ellas:

Anticuerpos (inmunoglobulinas) Interferones Mucinas Fibrinógeno

Instituto de Tecnologías Educativas y de formación del profesorado, 2012

Instituto de Tecnologías Educativas y de formación del profesorado, 2012

Mecanismo específico de defensa que cumplen los linfocitos B gracias a sus

productos: los anticuerpos o inmunoglobulinas. Quienes atacan a los

antígenos no son las células directamente sino los

anticuerpos secretados por activación antigénica.

Inmunidad humoral

Beneanula, 2009

2 cadenas pesadas: H (Heavy), unidas covalentemente a un oligosacárido, y un par idéntico de cadenas livianas no glicosiladas: L (Light).

Las cadenas H y las L están

formadas por una unidad estructural básica de 110 aminoácidos (dominio Ig) que se repite de 4-5 veces en las H y dos veces en las L.

Sanabria y Landa, 2007

Ambas cadenas presentan una zona constante (CH y CL) y una zona variable (VH y VL).

En la región variable, hay una zona hipervariable formada por 10 a 15 aminoácidos que conforman el receptor (r) responsable de la unión con el antígeno.

Iáñez, E. ( 1999)

Un puente disulfuro y otras uniones no covalentes unen las cadenas pesadas con las livianas.

Las cadenas pesadas también están unidas entre sí por al menos un puente disulfuro, en una región «bisagra».

En digestión por papaína, genera 2 fragmentos:

Fab responsable de la unión con antígeno

Fc determina diversas funciones biológicas en las diferentes inmunoglobulinas.

Iáñez, E. ( 1999)

Las clases de Ig están determinadas por los diferentes isotipos de las cadenas pesadas.

Estas pueden ser mu, gamma, alfa, delta o épsilon. Las cadenas livianas pueden ser kappa o lambda.

(Iáñez, E. 1999) (Mendiola, K. 2013).

Cada anticuerpo tiene una meta única conocida como el antígeno presente en el organismo invasor.

Cuando la clave se inserta, el anticuerpo se activa, marcando o neutralizando al antígeno.

Mandal, 2014.

Dan lugar a los cinco isótopos de inmunoglobulina existentes (A, D, E, G y M).

CADENAS PESADAS H

Instituto de Tecnologías Educativas y de formación del profesorado, 2012

CARACTERÍSTICAS DE IG

IgG IgM IgA IgE IgDEstructura Monómero Pentámero Dímero Monómero Monómero

PM (Da) 180 000 900 000 360 000 200 000 180 000 Coeficiente

de sedimentació

n

7S 19S 11S 8S 7S

Cadena Pesada

Cadena Liviana

- - - - -

Principal lugar de síntesis

BazoG. LinfáticosMéd. ósea

BazoG. LinfáticosMéd. ósea

Vías digestivas y respiratorias

Vías digestivas y respiratorias

BazoG. Linfáticos

Universidad Nacional del Litoral. (2008).

INMUNOGLOBULINA G

Monomérica Producida en respuestas secundarias

a antígenos T - dependientes.

Funciones:

Unión a receptores tipo Fc en células fagocíticas al opsonizar partículas.

Se une con macrófagos y neutrófilos, provocando la destrucción del microorganismo.

Puede atravesar la barrera placentaria y se secreta en la leche materna.

Pepper. (2015). Instituto de Tecnologías Educativas y de formación del profesorado, (2012).

INMUNOGLOBULINA A

Formada por 2 unidades básicas unidas por una pieza secretora .

Esta pieza secretora es un polipéptido responsable del trasporte de la IgA .

Funciones:

Impide el ingreso de microorganismos y macromoléculas al organismo.

Está en secreciones serosas y mucosas, como leche o las lágrimas.

Protege superficie corporal y conductos secretores.

Genera, junto con IgG, la inmunidad al recién nacido.

INMUNOGLOBULINA M

Formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina unidas entre sí por una pieza J.

Tiene diez sitios de unión con antígeno.

Presente en el plasma. Secretada en respuestas

humorales primarias T-dependientes y T- independientes.

Presenta gran avidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos.

Aparece en los linfocitos B unida a su membrana plasmática.

Pepper. (2015). Instituto de Tecnologías Educativas y de formación del profesorado, (2012).

INMUNOGLOBULINA D

Son las primeras Ig sintetizadas por los linfocitos B.

Su función puede estar relacionada con la activación de estas células.

Similar a la estructura de la IgG, varía en la posición de los restos glucosídicos de las cadenas proteicas.

Pepper. (2015). Instituto de Tecnologías Educativas y de formación del profesorado, (2012).

INMUNOGLOBULINA E

Su concentración aumenta en procesos alérgicos.

Al recibir el estímulo antigénico, la IgE induce su degranulación iniciando un proceso inflamatorio.

En condiciones normales, interviene en la respuesta protectora contra parásitos, helmintos.

Pepper. (2015). Instituto de Tecnologías Educativas y de formación del profesorado, (2012).

FUNCIÓN DE LAS INMUNOGLOBULINAS.

Inmovilización. Neutralización. Activación de los fagocitos. La activación del complemento, inflamación

y fagocitosis. Protección del feto y el niño lactante. Incremento de la quimiotaxis por activación

del complemento . Degranulación de mastocitos. Facilitar que ciertas células ejerzan

funciones citotóxicas.

Beneanula. (2009).

Tipo de proteína globulina, denominada así por

aparecer en último lugar al separar las proteínas del

suero sanguíneo mediante una electroforesis.

INMUNOGLOBULINAS=> GAMMAGLOBULINAS

(Probirka. 2012). (Montagna, D.R. et al . 2013).

Contenido alto de gammaglobulinas: hiperglobulinemia.

Se observa durante la intensificación de los procesos inmunes.

Causas : Enfermedad infecciosa de

la sangre aguda y crónica; algunos tumores; hepatitis y cirrosis.

(Probirka. 2012).

Concentración baja en los siguientes casos:

Inmunidad débil; proceso inflamatorio crónico; reacción alérgica; tratamiento largo con hormonas esteroides; SIDA

(Probirka. 2012).

CASO CLÍNICONiña de veintiún meses, vacunada a los quince con vacuna triple vírica, que presentaba un exantema maculopapular

acompañado de febrícula, tos, coriza y adenopatías cervicales. Los resultados serológicos mostraron un perfil de infección

reciente por el virus de Epstein Barr (resultados positivos para IgM-VCA y negativos para IgG-VCA e IgG-EBNA). Otros

resultados serológicos positivos incluyeron IgM e IgG frente a rubeola. Los resultados de PCR faríngeo fueron únicamente

positivos para Epstein Barr.En el caso aquí presentado, la combinación de la detección de Epstein-Barr mediante PCR, perfil serológico, los antecedentes de inmunización con vacuna triple vírica y el resultado de IgG de alta avidez frente a rubeola sugieren que la existencia de IgM frente a este último agente resultó de una estimulación policlonal a partir de linfocitos generados tras la vacunación.

CONCLUSIONES El presente trabajo permitió obtener la

conceptualización acerca de las inmunoglobulinas, que son anticuerpos producidos por las células plasmáticas y resultan fundamentales en la defensa del organismo frente a las infecciones.

Los anticuerpos (Ac) o inmunoglobulinas (Ig) son proteínas globulares que participan en la defensa contra bacterias y parásitos mayores. Circulan por la sangre y penetran en los fluidos corporales donde se unen al antígeno que provocó su formación.

Las estructuras de las proteínas de defensa son específicas, al igual que la especificidad de los antígenos, ello permite al sistema inmune combatir gran número de agentes patógenos y mantener un recuerdo celular para posibles encuentros futuros.

REFERENCIAS Acevedo, S; Baquero, C; Gaviria, M; Posada, N; Mora, G; Téllez, L. y Wills, C. (1997). Biblioteca Familiar Marvic. Biología. (pp.

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Sanabria, V. y Landa, A. (2007). Anticuerpos: sus propiedades, aplicaciones y perspectivas. Recuperado el 22 de noviembre de 2015 de http://www.medicasuis.org/anteriores/volumen20.1/doc3.pdf

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Rivero, P. (2015). Anticuerpos o inmunoglobulinas. Recuperado el 22 de noviembre de 2015 de http://fernandorivero2punto0.blogspot.com.co/2015/04/anticuerpos-o-inmunoglobulinas.html

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Probirka., (2012). ¿Qué es la globulina? Recuperado el 22 de noviembre de 2015 de http://www.probirka.es/infertilidad-femenina/1740-que-es-la-globulina.html

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Munévar, J. (2012). Aspectos básicos del sistema inmune . Recuperado el 22 de noviembre de 2015 de http://es.slideshare.net/munevarjuan/aspectos-basicos-del-sistema-inmune

Mendiola, K. ( 2013). Inmunoglobulinas. Recuperado el 22 de noviembre de 2015 de http://es.slideshare.net/karenmendiola/inmunoglobulinas-28833152

GRACIAS