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PROTENAS

Elaborado por : Dr ( c ) Claudio Aballay Fredes Ingeniero Civil Industrial Msc. Ciencias Qumicas

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Las protenas son esenciales en la qumica de la vida. Estas macromolculas se emplean como componentes estructurales de las clulas y tejidos, as que el crecimiento, la restauracin y el mantenimiento del organismo dependen del abastecimiento adecuado de esas sustancias. Algunas son enzimas, molculas especiales que regulan miles de reacciones qumicas distintas que ocurren en los seres vivos.

Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos.

La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.

Los aminocidos Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH)

y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un tomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Segn ste se distinguen 20 tipos de aminocidos.

Los veinte tipos distintos de aminocidos que se encuentran en condiciones

normales en las protenas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo tomo de carbono (). Difieren en su grupo R unido al carbono . La glicina, el aminocido ms simple presenta un hidrgeno como grupo R ; la alanina un grupo metilo (-CH3).

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El carbono de un aminocido es un carbono asimtrico. Por tanto, cada aminocido puede presentarse en dos enantimeros distintos, o imgenes en espejo. Ambas imgenes se Llaman L-ismero y D-ismero. Cuando se sintetiza un aminocido en el laboratorio se produce una mezcla de ismeros L y D. Sin embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-ismeros. Una excepcin seran los pocos aminocidos D presentes en los antibiticos producidos por los hongos.

Con excepciones las plantas sintetizan todos sus aminocidos a partir de

sustancias ms simples. Las clulas humanas y animales fabrican algunos de importancia biolgica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria. Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta: stos son los llamados aminocidos esenciales. Los animales tienen distintas capacidades de biosntesis; lo que para un animal es un aminocido esencial, para otro puede no serlo.

Comportamiento qumico

En disolucin acuosa, los aminocidos muestran un comportamiento anftero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un cido liberando protones y quedando (-COO-), o como base, los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como cido y base a la vez. En este caso los aminocidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar inica

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llamada zwitterin. Los aminocidos en una solucin de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-NH2) acepta un protn hasta convertirse en -NH3+ y el grupo carboxilo dona un protn convirtindose en -COO- disociado. Segn se mencion, la solucin de un cido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando se agrega un cido o una base. Gracias a los grupos

amino y carboxilo de una protena, al encontrarse sta en una solucin, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempea las funciones de un importante amortiguador biolgico.

El enlace peptdico Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un

enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

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El enlace tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los tomos que lo forman.

Cada aminocido que pasa a formar parte de un pptido se conoce como

residuo aminocido. Existe un residuo N-terminal (amino-terminal) en un extremo de la cadena (principio de la cadena) y un residuo C-terminal (carboxilo-terminal) en el otro extremo (fin de la cadena).

Estructura de las protenas Las cadenas de polipptidos que forman una protena se encuentran

enrolladas o plegadas de modo que forman una macromolcula con una conformacin especfica, tridimensional. Esta conformacin determina la funcin de la protena.

Las protenas se clasifican en fibrosas o globulares. En las protenas

fibrosas, las cadenas de polipptidos estn dispuestas en lminas largas; en las protenas globulares las cadenas de polipptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin de producir una molcula compacta, de forma esfrica. Hay varios niveles de organizacin en una molcula protenica: primario, secundario, terciario y cuaternario.

Estructura primaria La secuencia de aminocidos en una cadena de polipptidos determina su

estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la informacin gentica.

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Estructura secundaria La estructura secundaria de las

protenas implica que las cadenas se pliegan y forman un hlice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las interacciones entre los tomos del esqueleto regular de la cadena peptdica. Los grupos funcionales no intervienen en la formacin de enlaces de la estructura secundaria. Las cadenas peptidicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional especfica.

hlice alfa. Es una estructura secundaria que se

observa con frecuencia en las protenas Es una estructura geomtrica muy uniforme y en cada giro se encuentran 3,6 aminocidos. La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de hidrgeno entre los aminocidos en los giros sucesivos de la espiral. En la estructura helicoidal, los puentes de

hidrgeno ocurren entre tomos de una misma cadena peptdica. La hlice alfa es la unidad estructural bsica de las protenas fibrosas como la lana, cabello, piel y uas. Las fibras son elsticas porque los enlaces de hidrgeno pueden reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta cierto largo y luego recupera su longitud.

Lmina plegada beta. En sta los puentes de hidrgeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas

polipeptdicas (lmina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag est completamente extendida y los enlaces de hidrgeno ocasionan la formacin de la estructura en forma de lmina. Pero tambin se pueden formar lminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena peptdica (lmina intracatenaria).

Esta estructura es ms flexible que elstica. La fibrona, la protena de la

seda, est caracterizada por una estructura de lmina plegada beta; el ncleo de muchas protenas globulares tambien est formado por lminas beta.

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Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en protenas globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos son posibles dos formas laminares, segn el alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si stos se alinean en la misma direccin (de extremo N- a C-terminal, por ej.) la disposicin es una lmina beta paralela, en tanto que si estn alineados en sentido opuesto, la lmina es beta antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela es ms estable porque los dipolos C=O y N-H estn mejor orientados para una interaccin ptima.

En las protenas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colgeno) o exclusivamente laminar, pero en las protenas globulares la estructura secundaria siempre tiene una porcin que no es ni helicoidal ni laminar, denominada aleatoria (zonas de conexin); estas protenas pueden ser parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio.

Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una protena

es el dominio, que corresponde a una zona de la molcula que tiene caractersticas estructurales definidas. En una molcula de protena puede haber ms de un dominio y este hecho est relacionado con la funcin de la misma.

Estructura terciaria

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La estructura terciana de una molcula de protena est determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptdica. Esta estructura tridimensional est determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los

grupos R:

1.. Puentes de hidrgeno entre los grupos R de las subunidades de aminocidos en asas adyacentes de la misma cadena de polipptidos.

2. Atraccin inica entre los grupos R con cargas positivas y aqullos con cargas negativas.

3. Interacciones hidrfobas derivadas de la tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del Iquido que los rodea.

4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los tomos de azufre de dos subunidades de cistena. Estos enlaces pueden unir dos porciones de una misma cadena o dos cadenas distintas.

Estructura cuaternaria Las protenas compuestas de dos o ms cadenas de polipptidos adquieren

una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria, secundaria y terciaria y forma una molcula protenica biolgicamente activa. La hemoglobina, protena de los glbulos rojos encargada del transporte de oxgeno, es un ejemplo de protena globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina est compuesta por 574 aminocidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptdicas: dos cadenas alfa idnticas y dos cadenas beta idnticas entre s.

La estructura de las protenas determina su funcin

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La estructura de las protenas determina la actividad biolgica de stas. De entre las innumerables conformaciones tericamente posibles de una protena, generalmente hay una que predomina. Esta conformacin es generalmente la ms estable y en ese caso se dice que la protena se encuentra en estado nativo (protena nativa).

Propiedades de proteinas

Especificidad. La especificidad se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo una

determinada funcin y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformacin espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la protena puede significar una prdida de la funcin.

Adems, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos,

cada individuo posee protenas especficas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza entre protenas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construccin de "rboles filogenticos"

Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los

puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura,

( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin.

Clasificacin de protenas Se clasifican en :

1. Holoprotenas. Formadas solamente por aminocidos 2. Heteroprotenas. Formadas por una fraccin protenica y por un grupo no protenico, que se denomina "grupo prosttico

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Holoprotenas

Globulares

Prolaminas: Zena (maza),gliadina (trigo), hordena (cebada) Gluteninas :Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguineos Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Heteroprotenas

Glucoprotenas

Ribonucleasa Mucoprotenas Anticuerpos Hormona luteinizante

Lipoprotenas De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la sangre.

Nucleoprotenas Nucleosomas de la cromatina Ribosomas

Cromoprotenas Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que

transportan oxgeno Citocromos, que transportan electrones

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Funciones de las protenas Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las protenas asumen

funciones muy variadas. Describir las funciones de las protenas equivale a describir en trminos moleculares todos los fenmenos biolgicos. Podemos destacar las siguientes:

Funcin enzimtica. La gran mayora de las reacciones metablicas tienen lugar gracias a la

presencia de un catalizador de naturaleza proteica especfico para cada reaccin. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayora de las protenas son enzimas.

Funcin hormonal.

Las hormonas son sustancias producidas por una clula y que una vez secretadas ejercen su accin sobre otras clulas dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Reconocimiento de seales qumicas. La superficie celular alberga un gran nmero de protenas encargadas del

reconocimiento de seales qumicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.

Funcin de transporte.

En los seres vivos son esenciales los fenmenos de transporte, bien para llevar una molcula hidrofbica a travs de un medio acuoso (transporte de oxgeno o lpidos a travs de la sangre) o bien para transportar molculas polares a travs de barreras hidrofbicas (transporte a travs de la membrana plasmtica). Los transportadores biolgicos son siempre protenas.

Funcin estructural. Las clulas poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye

un armazn alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige

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fenmenos tan importantes como el transporte intracelular o la divisin celular. En los tejidos de sostn (conjuntivo, seo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colgeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecnica tanto a la traccin como a la compresin

Funcin de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de

discriminar lo propio de lo extrao. En bacterias, una serie de protenas llamadas endonucleasas de restriccin se encargan de identificar y destruir aquellas molculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha). En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer molculas u organismos extraos y se unen a ellos para facilitar su destruccin por las clulas del sistema inmunitario

Funcin de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos estn relacionadas con

las protenas. As, la contraccin del msculo resulta de la interaccin entre dos protenas, la actina y la miosina. El movimiento de la clula mediante cilios y flagelos est relacionado con las protenas que forman los microtbulos

Funciones de reserva. La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la

gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de aminocidos para el futuro desarrollo del embrin.

Funciones reguladoras. Muchas protenas se unen al DNA y de esta forma controlan la

transcripcin gnica. De esta forma el organismo se asegura de que la clula, en todo momento, tenga todas las protenas necesarias para desempear normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulacin desempeado por protenas como la ciclina

Otras funciones. Los fenmenos de transduccin (cambio en la naturaleza fsico-qumica de

seales) estn mediados por protenas. As, durante el proceso de la visin, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotn luminoso (una seal fsica) en un impulso nervioso (una seal elctrica) y un receptor hormonal convierte una seal qumica (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la clula.

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ENZIMAS Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente

son protenas Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan

indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.

Un catalizador es una sustancia que acelera una reaccin qumica, hasta

hacerla instantnea o casi instantnea. Un catalizador acelera la reaccin al disminuir la energa de activacin.

En una transformacin dada de "A" a "P" , "A" representa las molculas

reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o estado final. La reaccin qumica de A a P es un proceso posible si la energa de P es menor que la de A. Pero hay una barrera de energa que los separa; si no es por ella, A no existira, puesto que no sera estable y se habra transformado en P. Este escollo es una barrera energtica, la energa de activacin (Ea), que

corresponde al estado de transicin.

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CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA La caracterstica ms sobresaliente de los enzimas es su elevada

especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos: 1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin cataltica.

2. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima especfico.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un complejo que representa el estado de transicin.

E + S ES E + P El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones

dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico, el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constitudo por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.

Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas. En

funcin de su naturaleza se denominan:

Cofactor. Cuando se trata de iones o molculas inorgnicas. Coenzima. Cuando es una molcula orgnica. Aqu se puede sealar, que

muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde ms bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

Algunas vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados

enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas

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metablicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metablicos.

VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales

C (acido ascsrbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la sntesis de colgeno

Escorbuto

B1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos

Beriberi

B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Dermatitis y lesiones en las mucosas

B3 (acido pantotinico)

Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueo

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP

Pelagra

B6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresin, anemia

B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo.

Anemia perniciosa

Biotina Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos.

Fatiga, dermatitis...

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de

las reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados

que pueden variar con el pH. La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede

provocar modificaciones en la conformacin de la enzima. El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

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La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de

actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como protena, el enzima se desnaturaliza.

CLASIFICACION DE ENZIMAS 1.Oxido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccin).

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2.Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

grupos aldehdos gupos acilos grupos glucosilos grupos fosfatos (kinasas)

3.Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmeros en monmeros. Actuan sobre: enlace ester enlace glucosmdico enlace peptdico enlace C-N

4.Liasas (Adicisn a los dobles enlaces)

Entre C y C Entre C y O Entre C y N

5.Isomerasas (Reaccionesde isomerizacin)

6.Ligasas(Formacisn de enlaces, con aporte de ATP)

Entre C y O Entre C y S Entre C y N Entre C y C

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VITAMINAS En 1912 el bioqumico ingls F. Hopkins descubri que las ratas sometidas a

una dieta de productos "purificados", conteniendo todas las sustancias consideradas hasta ese momento necesarias para la nutricin, detenan su proceso de crecimiento, que se volva a iniciar cuando a las ratas se le suministraba a diario una pequea cantidad de leche fresca. Este y otros experimentos similares demostraron la existencia en los alimentos de ciertas sustancias orgnicas, desconocidas hasta entonces, indispensables para el desarrollo animal. Sustancias a las que, posteriormente, el bioqumico C. Funk propuso denominar Vitaminas.

En tan solo veinte aos (de 1928 a 1948) se identificaron todas las vitaminas; se determin su estructura qumica; se produjeron de forma sinttica en el laboratorio y se estableci su papel en los procesos nutritivos.

Gracias a este colosal esfuerzo cientfico, hoy conocemos bien las trece

vitaminas indispensables en la dieta y se ha podido erradicar varias enfermedades que fueron plaga de la humanidad durante largo tiempo.

CARACTERISTICAS GENERALES Son sustancias orgnicas, de naturaleza y composicin variada. Se necesitan en pequeas cantidades, aunque su presencia es

imprescindible para el desarrollo normal del organismo. Las necesidades varian segn las especies, con la edad y con la

actividad. Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas

por s mismos. Los animales, salvo algunas excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos de la dieta. En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas a travs de sus paredes intestinales, cuya flora bacteriana simbionte las producen.

Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y

posteriormente el metabolismo animal las transforma en activas (en el intestino, en el el hgado, en la piel, etc..), trs alguna modificacin en sus molculas.

Son sustancias lbiles, ya que se alteran facilmente por cambios de

temperatura y pH, y tambin por almacenamientos prolongados.

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Los transtornos orgnicos en relacin con las vitaminas se refieren a: Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas, Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas, Hipervitaminosis.- si existe un exceso por acumulacin de una o varias

vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y, por tanto, difciles de eliminar por la orina.

Las vitaminas se designan utilizando letras maysculas, el nombre de la enfermedad que ocasiona su carencia o bien el nombre de su constitucin qumica.

Clasicamente se establecen 2 grupos segn su capacidad de disolucin en agua o en las grasas o disolventes de stas. As, se habla de: vitaminas hidrosolubles y liposolubles respectivamente

Clasificacin

VITAMINAS LIPOSOLUBLES

VITAMINA A. Retinol. Antixeroftlmica VITAMINA E. Tocoferol. Antiestril VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrgica VITAMINA D. Calciferol. Antirraqutica.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES VITAMINA C. Acido Ascrbico. Antiescorbtica VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibrica VITAMINA B2. Riboflavina VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotnico. VITAMINA PP. Antipelagrosa.

VITAMINA B5. Acido Pantotnico. VITAMINA W VITAMINA B6. Piridoxina VITAMINA B8. Biotina. VITAMINA H VITAMINA B9. Acido Flico VITAMINA B12. Cobalamina.

Vitamina A La vitamina A se conoce tambin como Retinol o Antixeroftlmica.

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Fuentes: -En vegetales que contengan -carotenos (pimientos, zanahorias, tomates, espinacas, lechuga, etc..), molculas que actan como provitaminas, dando lugar a dos molculas de vitamina A en el intestino.

-Debido a que se almacena en el hgado, son fuentes importantes, ste rgano y los aceites que se extraen de l (aceite de hgado de bacalao).

-Abundante en pescados "azules".

-Tambin se encuentra en la yema de huevo, la leche y la mantequilla. Accin fisiolgica (funcin): -Es una sustancia antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege al

ADN de su accin mutgena, contribuyendo, por tanto, a frenar el envejecimiento celular.

-Participa en la proteccin y mantenimiento de los tejidos epiteliales (piel, mucosas,..)

-Es imprescindible para la regeneracin de la rodopsina, cuya descomposicin por la luz permite la visin del ojo.

Dficit (alteraciones carenciales): -En nios y jvenes ocasiona retardo del crecimiento. -Desecacin epitelial, especialmente en la mucosa conjuntival del ojo

(Xeroftalmia) que hace opaca la crnea y provoca su agrietamiento, produciendo ceguera y facilitando las infecciones del ojo.

-Falta de regeneracin del pigmento visual (Hemeralopa o "ceguera nocturna").

Exceso: -La ingestin de grandes cantidades de esta vitamina puede dar lugar a

alteraciones como escamaciones de la piel, cada del pelo, debilidad, ahogos, vmitos, etc...

Vitamina E La vitamina E se denomina tambin Tocoferol o vitamina Antiestril.

Fuentes: -En vegetales, sobre todo en los de hoja verde y en aceites vegetales (oliva

virgen, algodn,..).Tambin, en semillas (especialmente de cereales, como el trigo).

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-En alimentos de origen animal, escasea, aunque est presente en algunos como la yema de huevo y la mantequilla.

Accin fisiolgica (funcin): -Tiene capacidad antioxidante frente a los

radicales libres. Parece ser que desempea cierta actividad protectora para ciertas molculas lipdicas (cidos grasos,...) al impedir su oxidacin, retardando el catabolismo celular. Actan, por tanto, contra el envejecimiento celular, contribuyendo, por extensin, al aumento de la longevidad.

-En algunos animales se ha comprobado su contribucin en la normalizacin de los procesos de fertilidad.

Dficit (alteraciones carenciales): -Aceleracin del catabolismo de cidos grasos, por aumento del consumo

de oxgeno a nivel celular. Estos procesos estan relacionados con el envejecimiento celular.

-En algunos animales: esterilidad; trastornos de motilidad (parlisis, distrofia muscular,...)

Exceso: -No parece producir efectos txicos nocivos.

Vitamina K La vitamina K, Naftoquinona, fitomenadiona o Antihemorrgica. Fuentes: -K1 se obtiene a partir de vegetales de hoja verde (espinacas, coles,

lechuga, tomate,..) -K2 se obtiene a partir de derivados de

pescados. -K3 se obtiene a partir de la produccin de

nuestra flora bacteriana intestinal. Por ello, las necesidades de esta vitamina en la dieta son poco importantes.

Accin fisiolgica (funcin): -Participa en el mecanismo de coagulacin de la

sangre, concretamente en la sntesis de protrombina,

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proceso que tiene lugar en el hgado. La protrombina es la molcula precursora de la trombina o enzima que transforma el fibringeno en fibrina. La fibrina es una proteina necesaria para la coagulacin de la sangre.

Dficit (alteraciones carenciales): -Hemorragias Exceso: -No parece producir efectos txicos nocivos.

Vitamina C La vitamina C, Acido Ascrbico o vitamina Antiescorbtica. Fuentes: -Abundante en ctricos, hortalizas y leche de vaca.

-Los vegetales y casi todos los animales (no el hombre) son capaces de sintetizarla a partir de la glucosa.

Accin fisiolgica (funcin): -Es un agente antioxidante, eliminador de

radicales libres en el metabolismo celular. -Acta como coenzima en la sntesis del colgeno

y de la sustancia intercelular cementante de los capilares sanguneos.

-Estimula las defensas contra las infecciones. -Es indispensable para el buen funcionamiento

de las hormonas antiestrs producidas por las glndulas suprarrenales.

Dficit (alteraciones carenciales): -Hinchamientos y hemorragias en las encas, con

cada de dientes (Escorbuto). -Hemorragias en los capilares. -Mayor propensin a las infecciones.

Vitamina B1

La vitamina B1, Tiamina, Aneurina O Antiberibrica. Fuentes: -La producen bacterias, hongos (levaduras) y vegetales.

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-Es abundante en las envolturas de cereales (cscara de arroz,...) y legumbres, donde se encuentra de forma inactiva (tiamina). Ingresada con los alimentos pasa al hgado, donde es transformada en pirofosfato de tiamina (TPP) (forma activa) por unin de dos molculas de cido fosfrico.

Accin fisiolgica (funcin): -Es un coenzima de las descarboxilasas (en la oxidacin de los -

cetocidos) y de las enzimas que transfieren grupos aldehdo. -Desempean un papel fundamental en el metabolismo oxidativo de los

glcidos y lpidos, es decir, en la produccin de energa Dficit (alteraciones carenciales):

-Degeneracin de las neuronas,que se manifiesta en una debilidad muscular, hipersensibilidad, prdida de reflejos, insuficiencia cardaca, falta de apetito, edemas y, en casos extremos, la muerte. Este cuadro sintomtico es conocido como Beriberi.

Vitamina B2 La vitamina B2 o Riboflavina. Fuentes: -Se encuentra en casi todos los alimentos. -Es producida por bacterias, levaduras y vegetales que contengan

pigmentos amarillos. Accin fisiolgica (funcin): -Forma parte de las coenzimas FAD y FMN, que

participan en los procesos de obtencin de energa, en la respiracin celular.

-Ejerce un papel importante en el mantenimiento de las mucosas y de la piel.

Dficit (alteraciones carenciales):

-Dermatitis y lesiones de las mucosas (lengua, labios, crnea, comisuras de la boca,...)

Vitamina B3 La vitamina B3, Niacina, cido Nicotnico, Factor PP o vitamina

antipelagrosa.

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Fuentes: -En alimentos obtenidos por fermentacin con

levaduras. -Los animales pueden sintetizarla a partir del

aminocido triptofano. Abunda, por tanto, en carnes, leche y pescado. Accin fisiolgica (funcin): -Forma parte de las coenzimas NAD y NADP que

actan con enzimas en los procesos de oxidacin de glcidos y prtidos, en la respiracin celular.

-Es un vasodilatador que mejora la circulacin sangunea.

-Participa en el mantenimiento fisiolgico del sistema nervioso, la piel, la lengua y el sistema digestivo.

Dficit (alteraciones carenciales): -Pelagra o sntoma de las tres D (dermatitis, diarrea y demencia). -Se encuentra en casi todos los alimentos. -Es producida por bacterias, levaduras y vegetales que contengan

pigmentos amarillos.

Vitamina B5 La vitamina B5, cido pantotnico, o vitamina W.

Fuentes: -Es sintetizada por

bacterias, levaduras y vegetales verdes.

-Aparece en todos los tejidos animales, donde se almacena.

Accin fisiolgica (funcin): -Forma parte de la Coenzima A, que acta en la activacin de ciertas

molculas que intervienen en el metabolismo energtico. -Necesaria para la sntesis de hormonas antiestres, a partir del colesterol. -Necesaria para la sntesis y degradacin de los cidos grasos. -Necesaria para la formacin de anticuerpos. -Necesaria para la biotransformacin y detoxificacin de las sustancias

txicas. Dficit (alteraciones carenciales):

PROTENAS


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-Sndrome de los "pies ardorosos" (dolores, quemazn y palpitacin de los pies)

-Alteraciones nerviosas y circulatorias.

Vitamina B6 La vitamina B6 o Piridoxina. Fuentes: -Es sintetizada por vegetales y levaduras.

-Los animales la acumulan en el hgado, por lo que ste rgano es rico en dicha vitamina.

Accin fisiolgica (funcin): -Su forma activa, el piridoxal fosfato, acta

como coenzima de las enzimas transferasas implicadas en el metabolismo (transaminaciones) de los aminocidos. Muchas de estas acciones estn

encaminadas a la sntesis de neurotransmisores. Dficit (alteraciones carenciales): -Anemia, depresin, convulsiones, fatiga, inflamacin de los nervios

perifricos, alteraciones de la piel,...

Vitamina B8 La vitamina B8, vitamina H o biotina. Fuentes: -Es producida por vegetales y bacterias. -Los animales la obtienen a travs de la pared del intestino, cuya flora

bacteriana la produce.

Accin fisiolgica (funcin): -Es un coenzima que participan en la

transferencia de grupos carboxilo (-COOH). -Interviene en las reacciones que

producen energa y en el metabolismo de los cidos grasos poliinsaturados.

-Es necesaria para el crecimiento y el buen funcionamiento de la piel y sus rganos anexos (pelo, glndulas sebceas, glndulas

sudorparas) as como para el desarrollo de las glndulas sexuales.

PROTENAS


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Dficit (alteraciones carenciales): -Dermatitis, dolores musculares, anemia, aumento de colesterol en sangre,

Vitamina B9 La vitamina B9 o cido Flico. Fuentes: -En gran variedad de alimentos: verduras, hgado, huevos, leche,...

Accin fisiolgica (funcin):

-Acta como coenzima de las enzimas que participan en la transferencia de grupos monocarbonados.

-Interviene en la sntesis de purinas y pirimidinas, y por ello, participa en el metabolismo del ADN y ARN y en la sntesis de protenas.

-Es un factor antianmico, porque es necesaria para la formacin de las clulas sanguneas, concretamente, de los glbulos rojos.

Dficit (alteraciones carenciales): -En nios, se detiene el crecimiento y disminuye la resistencia a

enfermedades.En adultos, provoca anemia, irritabilidad, insomnio, prdida de memoria. itamina B12Lavitamina B12 o cobalamina.

Formas moleculares: B12a (cianocobalamina), B12b (hidroxicobalamina), B12c(nitrocobalamina)

Fuentes: -Los animales la obtienen gracias a

las bacterias simbiontes de su tracto digestivo.

Accin fisiolgica (funcin):

PROTENAS


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-Interviene en la sntesis de ADN, ARN y proteinas. -Acta en la formacin de glbulos rojos. -Participa en el mantenimiento de la vaina de mielina de las clulas

nerviosas y en la sntesis de neurotransmisores. -Es necesaria para la movilizacin (oxidacin) de las grasas y para

mantener la reserva energtica de los msculos. Dficit (alteraciones carenciales): -Escasez y anormalidad en la formacin de glbulos rojos (Anemia

perniciosa). -Psicosis, degeneracin nerviosa, desarreglos menstruales, lceras en la

lengua y excesiva pigmentacin en las manos (slo afecta a las personas de color).

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