Metabolismo de Carbohidratos, lípidos y proteínas
-
Upload
ana-rivera -
Category
Health & Medicine
-
view
294 -
download
4
Transcript of Metabolismo de Carbohidratos, lípidos y proteínas
Nutricion Animal
Carbohidratos, Lipidos y Proteinas
Carbohidratos
• (CH2O)n , en donde n = 3 o mas
• Monosacaridos (triosas, tetrosa, pentosa, hexosa)
• Oligosacaridos
• Polisacaridos
• Azúcares (menos de 10)
• Carbohidratos complejos
(C6H12O6)
Monosacaridos
• Monosacaridos, formas L y D
CHO CHO
HCOH HOCH
HOCH HCOH
HCOH HOCH
HCOH HOCH
CH2OH CH2OH
D-Glucose L-Glucose
Monosacaridos
• Monosacaridos, formas L y D
CH2OH CH2OH
C=O C=O
HOCH HCOH
HCOH HOCH
HCOH HOCH
CH2OH CH2OH
D-Fructosa L-Fructosa
Monosacaridos
• Pentosas (C5H10O5)
Oligosacaridos
• Disacaridos– Normalmente resultan de los procesos de la
digestion– Maltosa– Sacarosa– Lactosa– Celobiosa
Oligosacaridos
• Maltosa
Oligosacaridos
• Sacarosa
Oligosacaridos
• Lactosa
Oligosacaridos
• Celobiosa
Polisacaridos
• Reserva de estructuras– Almidon
• Amilosa
• Amilopectina
– Glicogeno– Celulosa– Hemicelulosa
Polisacaridos
• Amilosa
OH
Polisacaridos
• Amilopectina y glicogeno
Polisacaridos
• Celulosa
Polisacaridos
• La fibra vegetal compuesta de celulosa, hemicelulosa y lignina– Hemicelulosa: asociada fisicamente con la
celulosa, compuesta de glucosa, galactosa, manosa, xilosa, arabinosa y a veces de ácido uronico
Lignina
• Lignina no es un carbohidrato, este confiere resistencia estructural a los vegetales. Es altamente resistente a la degradacion química y, por lo tanto, indigestible. Esta muchas veces asociada envolviendo la celulosa y hemicelulosa. Es un compuesto complejo de unidades fenolicas derivadas de alcohol de cumaril, coniferil y sinapil en una estructura muy complexa.
DIGESTION Y ABSORCION DE CARBOHIDRATOS
• Amilasa salival en cavidad bucal
• Enzimas intestinales: maltasa, sacarasa y lactasa.
• Almidon dextrinas Maltosa Glc + Glc
Lactosa Glc + Glct
Sacarosa Glc + Frct
ABSORCION DE CARBOHIDRATOS
• Unicamente monosacaridos pueden ser absorvidos a traves del TGI
• Digestion luminal de CHO’S enzimas pancreaticas
oligo, tri y/o dicasaridos.• Digestion mucosal ocurre cerca de la pared intestinal
maltasa, lactasa, sacarasa.• Absorcion ppte en duodenun y jejunum. Poco el ileum.• Glucosa absorvida por transporte activo y difusion
pasiva.
VIAS DE LOS CARBOHIDRATOS ABSORVIDOS
• 1ra. Prioridad: glycogeno (higado y musculo).
• 2da. Prioridad: oxidada energia
• 3ra. Prioridad : almacenada en Tejido Adiposo (TG).
» Exceso de cho’s
» No oxidada para energia
» Almacenada como glycogeno o TG.
• Para que se necesita energia ?
• Como se obtiene energia de la glucosa ?
• Formas de energia ?» Adenosin trifosfato (ATP ATP
» ATP ADP + Pi + 8 kcal
» Equivalentes reductores
- NAD, NADH = 3 ATP
- FAD, FADH = 2 ATP
- NADP, NADPH
• Como las celulas obtienen energia (ATP) de la glucosa ?
» Glycolisis (Embden- Meyerhof) -2 NADH, 2 ATP
» Pyruvato Dehydrogenasa : 2 NADH
» Ciclo ATC :
Ciclo Krebs: -3 NADH, 1 FADH, 1GTP
NADH’S y FADH’S ATP (cadena transporte de electrones)
• Glycolisis :
• Funcion ?
• Metabolitos intermediarios :
» Pyruvato
» Glucosa-6-fosfato
Ciclo Pentosas
» Dehidroxiacetonafosfato
Cuanta energia ?
Glicolisis aerobica ?
Glicolisis anaerobica ?
• Pyruvato deshidrogenasa :
• PDH conecta la glicolisis con el TCA ciclo, convirtiendo el pyruvato en acetyl CoA.
• Provee 2 mol NADH por cada mol de glucosa = neto= 6 ATP.
• Requiere CoA.
• Enzimas altamente reguladas:» Inhibida altas concentraciones de NADH
» Inhibida altas concentraciones de ATP
» Inhibida altas concentraciones de acetyl CoA.
• Ciclo del ATC
• Funcion : – Recobrar uniones quimicas de energia de la glucosa.– Proveer de metabolitos intermediarios.
» Citrato: OAA + Acetyl CoA
» Oxaloacetato :
PEP- glucosa sintesis (gluconeogenesis)
Acido aspartico
» A-Ketoglutarato
acido glutamico.
Energia neta: 3 NADH + 1 FADH + 1 GTP = 12 ATP (acetyl CoA)
(6 NADH + 2 FADH + 2 GTP) = 24 ATP (glucosa)
• Cadena de Transporte de Electrones
• C6H12O6 + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O + 673 Kcal
• Otros azucares– Fructosa
• Dihidroxiacetonafosfato (DHAP) y G-3-P
– Galactosa• Glucosa-1-fosfato glycolisis como G-6-P
• Que tan eficiente es este proceso:– Entrada: 1 mole glucosa = 673 Kcal– Salida: 38 mole ATP = 8 Kcal * 38 = 304 Kcal– Eficiencia: 304/673 = 45%
Lipidos
• Substancias mayoritariamente de reserva presentes en las plantas y animales (trigliceridos), ademas son usados tambien como estructuras y precursores de hormonas, vitaminas, y otros.
Lipidos
Con Glicerol Sin Glicerol
Simples Complejos
Glicolípidos Fosfoglicerídos Esfingomielinas Cerebrosidios
Ceras Lecitinas Cefalinas Esteroides
TerpenosGrasas Prostaglandinas
Fosfolipidos
• Componentes de las membranas celulares– Lecitina– Esfingomielina
CH2 – O - CO - C15H31
CH2 - O – CO - C17H33 (LECITINA)
O
CH2 - O – P - O - CH2 - CH2 – N+ (CH3)3
O-
Esteroles
• Ácidos biliares
• Hormonas de la g. adrenal
• Hormonas sexuales
• Vitamina D
Lipidos Complejos
• Glicolipidos– Presentes en los tejidos animales principalmente,
en cerebro y fibras nerviosas• Esfingosina
• Gangliosidos
Grasas
CH2OH CH2 - O - CO – AG
CHOH + CH3-XXX-COOH CH - O - CO – AG
CH2OH CH2 - O - CO – AG
Glicerol Ácido Graso Triglicerido
Ácidos Grasos Comunes
AG Saturados No C Fórmula P. de Fusion, oC
Butírico 4 C3H7COOH -7,9
Capróico 6 C5H11COOH -3,2
Caprílico 8 C7H15COOH 16,3
Cáprico 10 C9H19COOH 31,2
Láurico 12 C11H23COOH 43,9
Mirístico 14 C13H27COOH 54,1
Palmítico 16 C15H31COOH 62,7
Esteárico 18 C17H35COOH 69,6
Araquinoico 20 C19H39COOH 76,3
Ácidos Grasos Comunes
AG Insaturados No C Fórmula P. de Fusion, oC
Palmitoleico 16 C15H29COOH 0
Oleico 18 C17H33COOH 13
Linoleico 18 C17H31COOH - 5
Linolenico 18 C17H29COOH - 14,5
Araquidonico 20 C19H31COOH - 49,5
Composicion de las Grasasmmol/mol
Mantca Sebo Bovino A. Soya
Saturados 4:0 90 0 0 6:0 30 0 0 8:0 20 0 0 10:0 40 0 0 12:0 30 0 0 14:0 110 70 0 16:0 230 290 95 18:0 90 210 37Insaturados 18:19 260 410 217 18:26,9 30 20 571 18:33,6,9 3 - 65
PROPIEDADES FISICAS DE LOS ACIDOS GRASOS
• El punto de fusion es afectado por:– Longitud de la cadena carbonada del AG
» AG < 10 carbonos son liquidos» AG > carbonos son solidos
• Ej : Acido acetico (2 C) vinagre = liquidoAcido estearico (18 C) sebo bovino = solidoAcido araquidonico (20 C) mantequilla = solido
– Grado de insaturacion = numero de doble enlaces del AGEj: Acido palmitico solido 63 °C
Acido estearico solido 70Acido oleico liquido 23Acido linoleico liquido -5Acido linolenico liquido - 14.5Acido araquinodico liquido -49.5
Propriedades Importantes de las Grasas
• Hidrolisis
• Oxidacion
• Antioxidante
• Hidrogenacion
Hidrolisis
TG + LIPASAS GLICEROL + AG
Oxidacion• AG insaturados oxidan- mas facilmente, siendo
esta oxidacion predominante en el C adjacente al doble enlace.
- CH2 – CH = CH – CH2 – CH2 –
O2
- CH – CH = CH – CH2 – CH2 – OOH
Hidrogenacion
CH3 – (CH2)7 – CH = CH – COOH (Ác. Oleico)
+
H – H
CH3 – (CH2)16 – COOH (Ác. Estearico)
DIGESTION Y ABSORCION DE LOS LIPIDOS
• Intestino delgado
• Bilis y Lipasa Pancreatica (duodenum)– Bilis: emulsificacion de las grasas– Lipasa: hidrolisis de las grasas
AG libres
MG
+
+
Glycerol
Sales Biliares
Emulsificacion
Lipasa Pancreatica
Hidrolisis
Grasa
• Formacion de Micelas– Sales biliares– Acidos Grasos Libres– Monoacylglicerol– Vitaminas Liposolubles
• Absorcion :– Micelas ---------- superficie absortiva del I.D-------
contenido es liberado– Sales biliares son re-absorvidas en el ileum---- higado– Otros componentes entran CELULAS DE LA
MUCOSA
• Lipoprotein Origen Funcion Quilomicron I.D Transporta AG en
forma (TG) (82%) de TG desde ID a tejidos
VLDL Higado Transporta AG como TG(TG) (52%) desde Higado a tejidos
extra-hepaticos
LDL Higado Lleva Colesterol del (Col) (47%) Higado a tejidos extra-
hepaticos
HDL Higado Retorna Colesterol de (Col-) (19%) tejidos extra-hepaticos
hacia Higado -------- sales biliares
ALMACENAMIENTO Y MOBILIZACION DE GRASAS
TG AG’S + Glycerol
Inanicion Stress
↑Glucagon ↑ Epinefrina↓Insulina
HSL
Cafeina
+
+ +
AG libres se unen a la albumina y entran en circulacion. AGL son usados para proveer energia
Membrana de los PL (PL-2 AA/EPA)
20:4 n-6
AA
20:5 n-3 EPA
Ciclo-oxygenasa
Endoperoxidos
TxA2
Plaquetas
TxA3
Pro-agregatoria/vasoconstrictor
PGI2
PGI3
Antiagragatoria/vasodilatador
EPA
• La energia presente en trigliceridos almacenados es mobilizada a partir de la accion de las lipasas
• TG Glicerol + Acidos Grasos • Glicerol y glicogeno
CH2OH CH2OH
CHOH C = O Glucosa
CH2OH CH2O~ P
Glicerol Dihidroxiacetona Fosfato
DEGRADACION DE LAS GRASAS
CETOSIS
• Un exceso de acetato disponible pasa a ser direccionado para la produccion de cuerpos cetonicos– Acetoacetato -OH Butirato– Acetona
• El exceso de estos compuestos se torna tóxico y solo es corregido cuando el metabolismo de la glucosa es normalizado
CETOSIS
• Glucosa• Acetato
Cetônicos
• Piruvato Fosfoenolpiruvato Oxaloacetato Citrato
• Malato
• Fumarato
• Succinato CK
• Succinil-COA
Colesterol
Ácidos Biliares
Ácido Glicocólico
Vitamina D
Proteinas
• Complejos organicos constituidos de C, H, O, N y algunas veces con S
• Constituidas de amino ácidos a través de enlaces peptidicos
• Funcion estructural en animales y tambien de reserva en vegetales
1. Compuestos de altos pesos moleculares
2. Células de la mucosa intestinal
3. Aminoácidos
4. Digestión Estómago Intestino 5. Enzimas a. Mucosa del Estómago
b. Mucosa del Intestino
c. Páncreas
Proteínas
Digestión y Absorción de la proteínaDigestión y Absorción de la proteína
6. Zimógenos
pepsina
7. Pepsinógeno Pepsina + Péptido
+ HCl
Endopéptidasas
8. TGI enzimas proteolíticas
Exopéptidasas
Proteínas
Enzimas proteolíticas del TGI
ENDOPEPTIDASA Proteína
Pepsinógeno Pepsina HCL
Tripsinógeno Tripsina Enteroquinasa
Quimiotripsinógeno Quimiotripsina Tripsina
Péptidos
Proteínas
Enzimas proteolíticas del TGI
EXOPEPTIDASAS Péptidos
Carboxipeptidasas
Aminopeptidasas
Dipéptidos + Aminoácidos
Dipeptidasas
Aminoácidos
Proteínas
Enzima Lugar de Producción
Rompe enlaces peptídicos
adyacentes a
Ph para la Actividad
óptimaPepsina Estómago Tripto,Fenil,
Tir,Metio,Leuc1.8 -2.0
Tripsina Páncreas Arg,Lis 8-9
Quimotripsina Páncreas Aa aromáticos,Lis 8-9
Elastasa Páncreas Aa alifáticos 8-9
Carboxipeptidasa A Páncreas Aa aromáticos 7.2
Carboxipeptidasa B Páncreas Arg,Lis 8.0
Aminopeptidasa Intestino Aa con grupos NH2 libres
7.4
Proteínas
1. Los aa se absorben en el Intestino delgado
2. Vitamina B6 (piridoxina)
3. Tipos de sistema de transporte de aa
4. Los aa libres vena porta hígado
5. Intestino delgado impermeabilidad vs. Permeabilidad del recién nacido
Proteínas
Absorción de las proteínasAbsorción de las proteínas
Absorción a través Desaminación del intestino
Síntesis Síntesis de de aminoácidos enzimas y hormonas
TEJIDOS
POOL DE AMINOACIDOS
Proteínas
Metabolismo ProteicoMetabolismo Proteico
(transaminación)(transaminación)
Utilización
Catabolismo Síntesis de Proteínas
Síntesis de derivados no proteícos
NH2 Cadena de Carbono
Ac. Úrico Gluconeogénesis
Urea Cetogénesis Otros CO2
Proteínas
Amino Acidos
• Una base nitrogenada, en la mayoria de los casos un grupo amino (-NH2)
• Un grupo carboxilo (-COOH)
• Un átomo de –H
• Un grupo R en la cadena lateral
Amino Acido
Clasificacion de los Amino Acidos
• Amino ácidos con cadenass laterales no polares
• Amino ácidos con cadenas laterales polares sin carga
• Amino ácidos con cadenas laterales polares con carga
Amino Acidos
• Con cadena lateral no polar– Glicina– Alanina– Valina– Leucina– Isoleucina– Metionina– Prolina– Fenilalanina– Triptofano
Amino Acidos
• Con cadena lateral polar sin carga– Serina– Treonina– Asparagina– Glutamina– Tirosina– Cisteina
Amino Acidos
• Cadena lateral polar con carga– Lisina– Arginina– Histidina– Acido Aspartico– Acido Glutamico
AA Cadena Lateral No Polar
GlicinaGLIG
AlaninaALAA
ValinaVALV
LeucinaLEUL
IsoleucinaILEI
MetioninaMETM
ProlinaPROP
FenilalaninaPHEF
TriptofanoTRPW
AA Cadena Lateral Polar Sin Carga
SerinaSERS
TreoninaTHRT
AsparaginaASNN
GlutaminaGLNQ
TirosinaTYRY
CisteinaCYSC
AA Cadena Lateral Polar Con Carga
LisinaLYSK
ArgininaARGR
HistidinaHISH
Ácido AspárticoASPD
Ácido GutâmicoGLUE
Amino Acidos
• 200 AA han sido aislados en diferentes proteinas, entretanto apenas 20 son comunmente encontrados en las proteinas de la naturaleza
• 10 AA son considerados “esenciles o indispensables”, lo que significa que los animales no tiene la capacidad de sintetizarlos en una velocidad suficiente para atender las demandas metabolicas. Por lo tanto, deben estar presentes en la dieta.
AA Esenciales• Arginina• Histidina• Leucina• Isoleucina• Lisina• Metionina• Fenilalanina• Treonina• Triptofano• Valina
1. Deben ser administrados en la dieta.
2. Se sub-dividen en tres grupos:
- Estrictamente Esenciales (Lisina y Treonina).- AA que se pueden sintetizar a escalas bajas a partir del precursor
2-oxo (Leucina, valina e isoleucina).- AA que se pueden sintetizar en los procesos metabólicos pero a
una taza muy lenta (Arginina e Histidina).
Proteínas
Aminoácidos EsencialesAminoácidos Esenciales
1. Pueden sintetizarse a partir de los aa esenciales.
2. Entre ellos tenemos: Cisteína y Tirosina.
3. La cisteína metionina y serina.
4. La tirosina fenilalanina
Proteínas
Aminoácidos Semi-esencialesAminoácidos Semi-esenciales
AA No Esenciales
• Son sintetizados a partir de otros AA presentes en la dieta.
Estructura Primaria de las Proteínas
• Formada a partir de la union entre amino ácidos– Dipeptidos– Tripeptidos– Polipeptidos
Estrutura Primaria:
- MET – LIS – THR – PHE – LIS – MET – PRO -
Enlaces Peptidicos
Estructuras de las Proteinas
• Primaria: secuencia de AA• Secundaria: conformada de cadena de AA
resultante de puentes de H+ entre NH y C=O adjacentes (hélices)
• Terciaria: conformada de estructuras secundarias a traves de una interaccion de grupos R
• Quaternaria: proteínas con mas de un polipeptido que se integran a través de puentes de H+, uniones electrostaticas de sales
Proteinas Complejas
• Poseen grupos prosteticos (ácido fosfórico, carbohidratos, lipidos, pigmentos, etc...)– Glicoproteinas (secreciones mucosas)– Lipoproteinas (membranas celulares)– Cromoproteinas (hemoglobina, citocromo)
Componentes Nitrogenados no Proteicos
• Aminas, producidas por descarboxilacion de AA– Arginina Putrescina– Histidina Histamina– Lisina Cadaverina
• Amidas– Urea (metabolismo N de mamíferos)– Ácido Úrico (metabolismo de purinas en
mamíferos y principal metabolito de N en aves)• Nitratos
Acidos Nucleicos
• Base nitrogenada– Purinas– Pirimidinas
• Pentosa– Ribosa– Deoxiribose
• Acido Fosfórico
Destino de las Proteinas
• Aminoácidos, di e tri-peptídios– “Pool” de aminoácidos en hígado
• Síntesis de proteina va directo a la circulacion sistemica para sintesis proteica
• Aminoácidos en exceso son desaminados en hígado en amonia y cetoácidos
– Cetoácidos para síntesis de AA no esenciales y produccion de energia via gliconeogenesis
Uso de Proteina como Fuente de Energia• Exceso de proteínas en la dieta como resultado
de la renovacion de tejido• Principalmente en hígado.• Primer paso es la remocion del grupo amino
– Transaminacion• Catalizado por las aminotransferasas• NH3 transferido para un cetoácido, resultando la
produccion de un grupo cetoácido y un aminoácido no essencial
– Desaminacion oxidativa• NH3 eliminado y el aminoácido desaminado forma un
cetoácido
Transaminacion
Desaminacion Oxidativa
NH3+ O
H - C - COO- + H2O + NAD+ C – COO- + NH4
+ + NADH + H+
CH2 CH2
CH2COO- CH2COO-
Glutamato -cetoglutarato
AA hacia Glucosa
H
H3C – C – COOH H3C – C – COOH
O NH3
Piruvato Alanina
NH3
GLUCOSE
Ciclo de la Glucosa-Alanina
Higado Sangre Músculo
Glucose Glucose Glucose
Piruvato Piruvato
NH3
Alanina Alanina Alanina
NH3
UreaAminoácido
Ciclo de la UreaEliminacion del NH4
+
O O
CO2 + NH4++ H2O NH2 – C – O – P – O-
O-2 ATP 2 ADP + 2 Pi
Carbamil Fosfato
Ciclo de la Urea
• Ornitina
•
• Arginina Citrulina
•
•
• Arginosucinato
Carbamil Fosfato
Aspartato + ATP
AMP
Fumarato
H2O
Urea - CO(NH2)2
Métodos de valoración de la calidad de la proteína
• Pruebas biológicas
• Pruebas químicas
Proteínas
1. Determinación de los aumentos de peso.
Se utiliza como medida del valor nutritivo de las proteínas
Razón de eficiencia proteíca (PER).
Aumento de Peso (g) x 100
Digestión de Proteíina (g)
Proteínas
PER =PER =
Pruebas biológicasPruebas biológicas
2. Determinación de la retención de nitrógeno por métodos de balance
2.1. Valor BiológicoEs la Proporción del nitrógeno absorbido (retenido por el organismo para el
mantenimiento y crecimiento) respecto al digerido.
Nitrógeno Retenido(g) x100
Nitrógeno Digerido(g)
Proteínas
BV=BV=
NPR= (N corporal en el grupo problema - N corporal en el grupo sin proteína x100+ N consumido por el grupo sin proteína)
N consumido por el grupo problema
3. Determinación de la Retención de Nitrógeno
por análisis corporal
3.1. Utilización proteica neta (NPU)
Los aumentos de peso se reemplazan por la determinación de la retención de nitrógeno.
Proteínas
1. Chemical Score.
2. Índice de aminoácidos esenciales (IAE).
3. Prueba química de la lisina utilizable.
Proteínas
Pruebas químicasPruebas químicas
Lignina
• Derivados de fenilpropano