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Departamento de Bioquímica y Biología Molecular Guion de la práctica I de bioinformática – Sesión 1

Nombre y Apellidos del Alumno: Grado en (Ej. Biotecnología/CC Ambientales): Curso (Ej. 2010-2011, primer curso):Fecha de realización (Ej. 29 Octubre de 2010):

Para llevar a cabo esta práctica debes utilizar este guion y acceder a través de Internet a la página WEB: [http://shaker.umh.es/docencia/biomoleculas_ONLINE/]

NOTA: En http://shaker.umh.es/docencia/biomoleculas_ONLINE/ hay enlaces a páginas web numeradas, como se ve en la siguiente figura y junto a cada pregunta se indica la página numerada en la que el alumno debe trabajar:

Se estima que el tiempo de trabajo es de unas 6 horas, 2,5 en el aula de informática como trabajo compartido con el Profesor y otras 3,5 horas de trabajo autónomo del alumno. En la tercera sesión los alumnos realizarán un ejercicio práctico evaluado.

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http://adan-embl.ibmc.umh.es/jant/docencia/lab_int_I/PA/

http://shaker.umh.es/docencia/biomoleculas_ONLINE/


INDICE

Parte I: ESTRUCTURA DE BIOMOLÉCULAS0.- Tutorial de Jmol (Tiempo estimado: 20-30 min)Visitar la web [http://biomodel.uah.es/Jmol/jmolguia/inicio.htm]

1.- Aminoácidos, Bases Nitrogenadas y otras Pequeñas Moléculas [Página 2; Preguntas: 12; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

2.- Estructura Secundaria y Supersecundaria de Proteínas[Páginas 3 a 10; Preguntas: 16; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

3.- Estructura Terciaria y Cuaternaria de Proteínas[Página 11; Preguntas: 11; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

4.- Estructura de Ácidos Nucleicos[Páginas 12-17; Preguntas: 12; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

5.- Estructura de Lípidos[Páginas 18-20; Preguntas: 9; Tiempo estimado: 5 min/pregunta]

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Parte I: ESTRUCTURA DE BIOMOLÉCULAS [tiempo estimado= 6h]

1.- Aminoácidos, Bases Nitrogenadas y otras Pequeñas Moléculas[Página 2; Preguntas: 12; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

1. Colores atómicos . Ir a los aminoácidos (pág. 2) y cargar la Ala. Identificar los colores correspondientes a los átomos de C, S, N, O e H. Hacer lo mismo con Metionina, Cisteína y Serina. Colorear la molécula en azul claro (menú desplegable color) y después colorear con código CPK. ¿A qué crees que hace referencia el código CPK?NOTA: Picar sobre un átomo y observar la esquina inferior izquierda de la ventana del navegador: aparece el identificador de átomos.

2. Selección de átomos . Cargar el Trp. Con el botón derecho pulsar en Seleccionar/Elemento/C. Seguidamente pulsar Color/Átomo/Cian. Poner los H en verde, los O en azul y los N en amarillo. ¿Estamos siguiendo la referencia del código CPK? ¿Consideras interesante estandarizar los colores de los átomos?NOTA: Hay que entender que la selección de átomos no produce ningún efecto visual “per se”. Por tanto, después de seleccionar hay que hacer algo más, como colorear, cambiar el patrón, etc., para ver que los cambios solo afectan a la parte seleccionada.

3. Cambio de patrón . Cargar la Lys. Seleccionar Estilo/Patrón/Esferas CPK. Representar la molécula en modo Bolas y varillas, Varillas, Alambre, Esquemático y Cordón. ¿Por qué crees que existen diferentes formas de representación de las moléculas?NOTA: Algunas representaciones no son aplicables a moléculas pequeñas. Este tipo de representaciones serán usadas más adelante con macromoléculas como las proteínas.

4. Fórmula molecular . Cargar la Gly. Intentar escribir la glicina, desde la representación gráfica que tienes delante, hasta la fórmula molecular que usamos habitualmente en el papel ¿Hay dobles enlaces? ¿Hay grupos cargados? ¿Cuál es su carga eléctrica neta?

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NOTA: Los C se unen con 4 enlaces (tetraédricos), con 3 (si hay dobles enlaces) o con 2 (si hay triples enlaces). Los N se unen con 3 enlaces, y los O con 2 enlaces. Ejemplo formula molecular: NH2-CH2-CH2-CH2-OH.

5. Identificación de átomos . Cargar la Tyr. Identificar el grupo amino, el grupo carboxilo, el H y la cadena lateral que están unidos al carbono alfa. ¿Qué número de orden tiene el carbono alfa? ¿Cuál es su nomenclatura? ¿Cuáles son sus coordenadas xyz?NOTA: Comprobar que cada átomo en una molécula tiene distinta nomenclatura aunque se trate del mismo tipo de átomo. Asimismo tienen diferente número de orden y diferentes coordenadas.

6. Planaridad de ciclos . Seleccionar la Pro. ¿Cuántos carbonos no asimétricos tiene? ¿Es planar el anillo pentagonal de la prolina? ¿Y los anillos de la tirosina y del triptófano, son planos?NOTA: Un anillo es plano cuando los átomos que conforman el anillo se encuentran situados en el mismo plano. Para poder apreciar esto, hay que poner la representación más sencilla (Estilo/Patrón/Alambre) y mover la molécula para intentar hacerlos coincidir en el mismo plano.

7. Planaridad del colesterol . ¿Tiene el colesterol una estructura completamente plana? De no ser así, ¿cuál es el motivo? ¿Qué predomina en esta molécula, la parte hidrofóbica o la hidrofílica?NOTA: Cargar la molécula de colesterol en la página 2 y seguir el mismo criterio que para la prolina.

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8. Anillos aromáticos en nucleótidos . Seleccionar la Adenina (A). Aparecen dos heterociclos condensados aromáticos ¿Qué son anillos o ciclos condensados? ¿Qué son heterociclos? ¿Qué son las líneas dobles que aparecen en la representación? ¿Qué significa que un ciclo sea aromático? ¿Podrías agrupar las moléculas de Adenina, Citosina, Guanina, Timina y Uracilo en función de sus características estructurales? ¿Son planas estas moléculas?NOTA: Usa representaciones sencillas para comprobar la planaridad.

9. Anillos aromáticos en proteínas . Seleccionar la His. Por el número de H que están enlazados a los átomos de C y N, parece claro que en el anillo debe haber algunos dobles enlaces. ¿Sabrías decir cuántos son, y dónde estarían?NOTA: Los C se unen con 4 enlaces (tetraédricos), con 3 (si hay dobles enlaces) o con 2 (si hay triples enlaces). Los N se unen con 3 enlaces, y los O con 2 enlaces.

10. Moléculas orgánicas y ciclos . Visualizar las moléculas de colesterol, vitamina B1. Describir las moléculas en función del número y tipo de ciclos que contienen en su estructura.NOTA: Desactivar el giro automático. Seleccionar representaciones sencillas y eliminar los H para visualizar planaridad.

11. Enlaces de H en el agua . Seleccionar ‘Agua líquida’. Las moléculas de agua aparecen interaccionando con 1, 2 o 3 moléculas vecinas mediante interacciones por puente de H. Seleccionar ‘Agua sólida’ y visualizarla. ¿Cuáles son las diferencias estructurales más significativas entre el agua sólida y la líquida?NOTA: Al seleccionar agua sólida o líquida hay esperar a que cambie la presentación de radios de van der Waals a bolas y varillas.

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12. Dipéptido alanil-alanina . En la molécula que aparece no están representados los átomos de hidrógeno, pero además hay un átomo que falta. ¿Sabrías decir cuál es?NOTA: Orientar la molécula desde N-terminal a la izquierda hasta C-terminal a la derecha. Añadir mentalmente los átomos de H y comprobar qué átomos faltan en la molécula. Pregunta opcional.

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2.- Estructura Secundaria y Supersecundaria de Proteínas[Páginas 3 a 10; Preguntas: 16; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

1. Enlace peptídico . Visualizar las características y propiedades del enlace peptídico en la pág. 4. Mirando el dipéptido Thr-Ala de esta página, podrías indicar cuáles son los identificadores de los átomos que forman parte del enlace péptídico?NOTA: Picar sobre un átomo y esperar, o bien observar la esquina inferior izquierda de la ventana del navegador: aparece el identificador de átomos.

2. Fuerzas moleculares . Mirar en la página 5 los diferentes tipos de fuerzas moleculares. ¿Podemos considerar el puente disulfuro como un enlace débil? ¿Es el puente salino un enlace covalente? ¿Y las interacciones hidrofóbicas?NOTA: Recorrer la pág. 5 completa viendo todos los ejemplos e intentando entenderlos desde un punto de vista estructural.

3. Alfa-hélices . Seleccionar la hélice 124-149 de la mioglobina (pág. 3). ¿Qué átomos forman el esqueleto peptídico? ¿Qué tipo de enlace estabiliza una alfa-hélice y entre qué átomos se produce? NOTA: Eliminar las cadenas laterales para simplificar: Selecciona/cadenas laterales y Representación/eliminar visualización. Los átomos que quedan son el esqueleto peptídico. Ir al extremo N-terminal y reconocer cuál es la secuencia de átomos que se repiten a lo largo de todo el esqueleto peptídico. Activar Enlaces de hidrógeno, que aparecen como líneas discontínuas.

4. Hélices anfipáticas . Colorear los aminoácidos polares e hidrofóbicos de la hélice anterior. ¿Qué quiere decir que una alfa-hélice sea anfipática?NOTA: Elegir la representación de esferas de van der Waals. Seleccionar aminoácidos hidrofóbicos y colorear. Idem con aminoácidos polares a un color diferente. Seguir las instrucciones del siguiente apartado, en el que se representa la hélice en el contexto de la proteína completa.

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5. Vueltas de hélice . La hélice anterior está compuesta por 26 aminoácidos. Determina cuántas vueltas de hélice hay, y calcular cuántos aminoácidos por vuelta de hélice hay, aproximadamente. ¿Hay alguna prolina en esa hélice? ¿Por qué?NOTA: Visualizar la representación en cinta puesto que informa acerca del trazado del esqueleto peptídico. Representar cintas (esquemático o trazo) seleccionando Estilo/Patrón/Esquemático (o Representación/Estructura secundaria).

6. Estructura secundaria hélice alfa . Cuando se visualiza la hélice alfa de la página 7 ¿cuál es la orientación de las cadenas laterales en la hélice? ¿En qué posiciones de la hélice se puede reconocer una Phe y una Tyr? ¿Cuáles son los parámetros que caracterizan a este tipo de estructuras?NOTA: La visualización de la página 7 responde directamente a todas las preguntas formuladas.

7. Estructura secundaria hélice 3-10 . ¿Cuáles son las diferencias fundamentales entre las hélices 3-10 (página 8) y las hélices alfa comentadas anteriormente?NOTA: La visualización de la página 8 permite responder la pregunta por comparación.

8. Barril paralelo . En la página 3 seleccionar el apartado 4.- Barril paralelo (triosa fosfato isomerasa). ¿Cómo se estabiliza la estructura de barril beta? ¿Tienen todas las hebras la misma orientación? ¿Es una estructura plana?NOTA: Añadir los enlaces de H (consola: hbonds on) y eliminar las cadenas laterales para facilitar la visualización. Atención: las hebras beta del ejemplo no tienen los loops de conexión. Ver la página 9. Pregunta opcional.

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9. Lámina antiparalela . Seleccionar en la página 3 el apartado 5.- Lámina antiparalela. ¿Cómo se estabiliza una lamina beta antiparalela? ¿Es la lámina beta una estructura plana?NOTA: Añadir los enlaces de H (consola: hbonds on) y eliminar las cadenas laterales para facilitar la visualización. Atención: las hebras beta del ejemplo no tienen los loops de conexión. Ver la página 9.

10. Trenzado de lámina antiparalela . Seleccionar en la página 3 el apartado 6.- Lámina antiparalela en trenzado. ¿Se parece a una alfa-hélice o a una lámina beta?NOTA: Representar en cinta y añadir los enlaces de H. Pregunta opcional.

11. Orientación de cadenas laterales . ¿Qué orientación tienen las cadenas laterales de los aminoácidos tanto en la -hélice como en la hoja beta?NOTA: Ir a las estructuras anteriores. Poner y quitar las cadenas laterales de los aminoácidos y ver su orientación con respecto al eje longitudinal de la hélice o con respecto al plano de la lámina beta. Ver la página 9.

12. Otras estructuras beta . Describir la horquilla y el giro que aparece en el apartado 8.- Comba G1 de la termolisina.NOTA: Representar en trazo y añadir los enlaces de H. Pregunta opcional.

13. Giros beta . ¿Cuántos tipos de giros beta existen? Mirando los giros que aparecen en la página 10, podrías indicar cuál es la secuencia aminoacídica de los mismos?NOTA: En la página 10 cargar las moléculas y usar el ratón para identificar el tipo de amino ácido que hay en las posiciones 1’ a 3’ de los ejemplos. Pregunta opcional.

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14. Estructura supersecundaria . Visualización de motivos de estructura supersecundaria (página 3 final). ¿Cuáles son los principales enlaces débiles que estabilizan las estructuras supersecundarias?NOTA: Visualizar los motivos de estructura supersecundaria que aparecen al final de la pág. 3; cambiar la representación y activar los enlaces de hidrógeno. Pregunta opcional.

15. Estructuras supersecundarias alfa . Describir las estructuras supersecundarias de los apartados 3.- y 4.- correspondientes a fragmentos de las proteínas Carboxipeptidasa A y Hemeritrina.NOTA: Representar en trazo para observar qué tipos de estructuras secundarias intervienen y como interaccionan. Pregunta opcional.

16. Estructuras supersecundarias alfa y beta . Describir las estructuras de Rossman de las proteínas Lactato deshidrogenasa y Alcohol deshidrogenasa.NOTA: Representar en trazo para observar qué tipos de estructuras secundarias intervienen y como interaccionan. Pregunta opcional.

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3.- Estructura Terciaria y Cuaternaria de Proteínas[Página 11; Preguntas: 11; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

1. Modelo de colágeno . Cargar la molécula de colágeno. ¿De cuantas cadenas peptídicas consta el colágeno? ¿Cuántos tipos de aminoácidos tiene? ¿Cuál es el patrón de aminoácidos que se repite? ¿Cómo se estabiliza?NOTA: Quitar los H (consola: hide hydrogens). Colorea los distintos tipos de aminoácidos y usa la representación de van der Waals o de varillas según convenga. Activa los enlaces de H.

2. Modelo de la fibroína . Cargar la fibroína de la seda y visualizar las 3 láminas beta. Los enlaces de H nos muestran que cada lámina beta se estabiliza mediante la formación de enlaces de H entre las diferentes hebras de la lámina. Sin embargo, mirando la fibroína, ¿Podrías determinar cómo se estabilizan las diferentes láminas entre sí?NOTA: Presentar en esferas de van der Waals y/o en varillas y determinar qué cadena lateral de un aminoácido de una lámina se incrusta en una lámina vecina.

3. Proteínas todo-alfa . Cargar la Mioglobina y visualizar el patrón esquemático (en cinta). ¿Cuántos fragmentos de hélices alfa tiene esta proteína? ¿Dónde está el grupo hemo? ¿Es adecuada la representación en cinta para ver el grupo hemo? ¿Está presente el átomo de Fe en la molécula? ¿Y el de O2 molecular transportado por el hemo? Si lo están, ¿qué colores CPK tienen?NOTA: Poner patrón esquemático y contar los fragmentos de hélice. Recargar la molécula y seleccionar el grupo prostético. Poner en esferas de van der Waals e identificar los átomos.

4. Proteínas todo-beta . Cargar la Plastocianina y visualizar el patrón esquemático. ¿Cuántas láminas beta contiene? ¿Y cuántas hebras contiene cada lámina? ¿Hay algún tipo más de estructura secundaria en la plastocianina? ¿Qué tipo de residuos predominan en esta proteína? En la plastocianina hay un átomo de cobre. Señalar qué residuos coordinan el átomo de cobre.NOTA: Poner patrón esquemático y contar las hebras y las láminas. Recargar la molécula y seleccionar distintos tipos de residuos. Poner esferas de van der Waals y colorear hasta

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poder apreciar cuáles son los residuos que más predominan. Seleccionar los grupos prostéticos y localizar el átomo de cobre.

5. Proteínas alfa+beta . Cargar la Hexoquinasa y visualizar el patrón esquemático. Señalar aproximadamente qué proporción de alfa hélice y de lámina beta hay en esta proteína. Comprobar si hay otras moléculas diferentes (no proteicas) e intentar identificarlas.NOTA: Poner patrón esquemático y contar las hebras, láminas y hélices. Seleccionar los grupos prostéticos y visualizarlos. Buscar la molécula en internet. Pregunta opcional.

6. Proteínas integrales de membrana . Cargar la bacteriorrodopsina. Intenta interpretar lo que aparece en la pantalla. ¿Cuántas hélices componen la bacteriorrodopsina?NOTA: Seleccionar Proteína/Todo y poner patrón esquemático. Mostrar solo lo seleccionado y contar las hélices. Hay muchas más formas de hacerlo.

7. Residuos cargados . ¿Dónde se encuentran los aminoácidos cargados en la bacteriorrodopsina del ejercicio anterior?NOTA: Seleccionar Proteína/Residuos polares y representar por esferas de van der Waals. Mirar donde se localizan los residuos con respecto a la membrana y con respecto a la estructura proteica.

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8. Dominios proteicos . Cargar la proteína Fosfoglicerato quinasa. ¿Cuántas subunidades tiene? ¿Cuántos dominios tiene? ¿Qué estrcuturas secundarias encuentras en cada uno de los dominios?NOTA: Poner patrón esquemático. Dar Color/Por subunidad y evaluar el número de colores que aparecen. Cada subunidad, si las hubiere, tendrá un color diferente. Colorear por estructura secundaria e intentar evaluar el número de dominios diferentes. Pregunta opcional.

9. Estructura cuaternaria en la hemoglobina . Cargar la Hemoglobina (página 11 al final) y determinar cuántas subunidades componen la proteína y cuántos grupos prostéticos hemo aparecen. ¿están los grupos hemo en contacto directo entre sí? ¿Qué distancia separa a los grupos hemo?NOTA: Poner patrón esquemático. Dar Color/Por subunidad y evaluar el número de colores que aparecen. Colorear por estructura secundaria y observar que cada tipo de estructura secundaria se representa con colores diferentes. Localizar dos grupos hemo y medir la distancia más corta que los separa haciendo doble clic en un átomo y arrastrando la medida hasta el átomo del otro hemo. Hacer doble clic de nuevo para terminar.

10. Estructura cuaternaria en canales de potasio . Cargar el canal de potasio Kcsa. ¿Cuántas subunidades componen el canal? ¿Qué tipos de estructura secundaria aparecen en cada una de las subunidades? ¿Cómo localizarías el canal iónico?NOTA: Poner patrón esquemático. Dar Color/Por subunidad y evaluar el número de colores que aparecen. Representa los iones de potasio con esferas de van der Waals. Considera al K como un grupo prostético. Pregunta opcional.

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11. Canales iónicos de K . Seleccionar el canal Kcsa y representar todos los residuos aromáticos del canal. ¿Aparecen estos residuos aromáticos distribuidos de forma homogénea por toda la proteína? ¿O por el contrario aparecen distribuidos en bandas o anillos? ¿Cuántas de estas bandas aparecen en el canal de potasio KcsA? ¿A qué crees que podría deberse este hecho? Para contestar esta pregunta, mejor repetir este ejercicio utilizando el canal de potasio embebido en una bicapa lipídica.NOTA: Representar el canal de la forma más sencilla posible, por ejemplo, en varillas o alambre. Después seleccionar los aminoácidos aromáticos y representarlos con esferas de van der Waals, y observar. Pregunta opcional.

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4.- Estructura de Ácidos Nucleicos[Páginas 12-17; Preguntas: 12; Tiempo estimado: 5min/pregunta]

1. Componentes del DNA . Indicar qué moléculas constituyen el esqueleto de la doble hélice de DNA. ¿Qué tipo de enlace existe entre estas moléculas? ¿Son iguales ambos extremos de una hebra de DNA? ¿Qué grupo hay en cada extremo?NOTA: Ir a la página 12, a los apartados 1.2.4.- Estudia el código de bases nitrogenadas del DNA, y 1.2.5.- Estudia el esqueleto "fosfato azúcar" del DNA.

2. Bases nitrogenadas en el DNA . ¿A qué molécula del esqueleto se une la base nitrogenada? ¿Con qué tipo de enlace?NOTA: Ir a la página 12, a los apartados 1.2.4.- Estudia el código de bases nitrogenadas del DNA, y 1.2.5.- Estudia el esqueleto "fosfato azúcar" del DNA.

3. Estabilización del DNA . Indica que tipo de apareamiento específico a nivel de los nucleótidos se produce en la doble hélice de DNA. ¿Qué tipo de enlace estabiliza la disposición de las bases nitrogenadas?NOTA: Ir a la página 12, al apartado 1.1.- Emparejamiento de los nucleótidos

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4. Disposición espacial del DNA . ¿Qué disposición adoptan las bases nitrogenadas con respecto al plano del esqueleto? ¿Las bases nitrogenadas se hallan en el interior o el exterior del esqueleto helicoidal? ¿Cómo explicarías la distinta composición de bases nitrogenadas si la distancia entre ambas hebras permanece constante a lo largo de la doble hélice?NOTA: Ir a la página 12, al apartado 1.2.- Estructura secundaria del DNA: forma B o modelo de Watson y Crick

5. Conformaciones del DNA . Indica para las tres conformaciones del DNA tipo A, B y Z: a) cuantas pares de bases existe por cada vuelta de hélice, y b) qué tipo de vuelta se produce hacia la derecha o a la izquierda.NOTA: Ir a la página 12, al apartado 1.3.- Otras estructuras del DNA: A-DNA, B-DNA y Z-DNA.

6. Empaquetamiento del DNA . Seguir la descripción del Nucleosoma que aparece en la página 13, en el apartado 2.1.- Nucleosoma. ¿Por qué crees que las proteínas histonas son muy básicas, es decir, que tienen carga positiva a pH fisiológico?NOTA: Chequear carga de DNA.

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7. Interacciones DNA-proteína. Resumir brevemente los distintos tipos de interacciones conocidos entre proteínas y DNA.NOTA: Ver los apartados 2.2 a 2.6 de la página 13 de ácidos nucleicos. Pregunta opcional.

8. RNA vs DNA . Describir brevemente las diferencias entre los dos tipos de ácidos nucleicos. ¿Cuál es el identificador atómico del átomo extra que aparece en la ribosa y no en la desoxirribosa? ¿Qué diferencias moleculares hay entre timina y uracilo? ¿Cuál es el significado de estructura secundaria en el RNA monocatenario?NOTA: Ver timina en página 2. Orientar de forma similar timina y uracilo para ver diferencias atómicas.

9. RNA de transferencia . Mirando la estructura molecular del RNAt, determinar si se trata de una o de dos cadenas de ácido ribonucleico.NOTA: Visualizar las diferentes presentaciones que aparecen de forma automática en la página 14 (al final) y elegir aquella que permite determinar si se trata de 1 o mas cadenas.

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10. Interacción codón-anticodón . Describir los colores dados a los diferentes tipos de RNA (mensajero y de transferencia) y determinar cuántos enlaces débiles se generan como consecuencia de la interacción codón-anticodón.NOTA: Visualizar la página 15. Pregunta opcional.

11. Interacciones RNA-proteínas . Visualizar las interacciones descritas en la página 17. Mirando el complejo EF-Tu-RNAt-Cys o el aminoacil-tRNA sintetasa unido a su RNAt correspondiente, ¿por qué crees que es tan importante que el extremo 3’ del RNAt encaje perfectamente en la proteína con la que interacciona?NOTA: Revisar conceptos de especificidad aminoácido-anticodón. Pregunta opcional.

12. Ribosomas . Visualizar los apartados relacionados con los ribosomas en la mitad de la página 17. ¿Por qué crees que son necesarias tantas proteínas y ácidos nucleicos para configurar un ribosoma funcional?NOTA: La respuesta es obvia y se hace patente hacia el final de la pag 17. Pregunta opcional.

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5.- Estructura de Lípidos[Páginas 18-20; Preguntas: 9; Tiempo estimado: 5 min/pregunta]

1. Ácidos grasos . Leer la introducción y clasificación de Estudio de lípidos. Visualizar los ácidos grasos clasificados estructuralmente en ácidos grasos saturados, insaturados y derivados. NOTA: Para visualizar el ácido araquidónico mirar la página 38.

2. Eicosanoides . Localizar en la estructura del ácido araquidónico los dobles enlaces y anotar los identificadores de los átomos que forman los dobles enlaces. En el caso del eicosanoide prostaglandina E1, ¿qué dos rasgos estructurales diferentes puedes distinguir cuando se compara con el ácido araquidónico?NOTA: Para comparar en la misma página el ácido araquidónico y la prostaglandina E1, ir a la página 39. Pregunta opcional.

3. Ceras . Mirar la información relacionada con los lípidos neutros: ceras y los acilgliceroles. ¿Cuántos átomos tiene el ácido graso del ejemplo de cera? ¿Y el alcohol? Indicar las funciones de estos lípidos neutros.NOTA: Mirar página 40 para descripción de ceras. Mirar la página 19 para la función.

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4. Acilgliceroles . En los acilgliceroles localiza, si existen, los ácidos grasos que esterifican al glicerol y que portan dobles enlaces ¿En qué posición del glicerol aparecen estos ácidos grasos insaturados? Indicar las funciones de estos lípidos neutros.NOTA: Mirar página 40 para descripción de acilgliceroles. Mirar la página 19 para la función.

5. Glicerofosfolípidos . ¿Hay insaturaciones en los ácidos grasos que esterifican a PA, PC o PG? ¿En qué posición del glicerol-fosfato aparece esterificado el ácido graso insaturado? Indicar las novedades estructurales que aparecen en los PI y las cardiolipinas, si las comparamos con, por ejemplo, PA. Idem para los plasmalógenos, galactolípidos y sulfolípidos. Indicar las funciones de estos lípidos anfipáticos. Pregunta opcional.NOTA. Mirar página 41 para descripción de glicerolípidos. Mirar la página 19 para la función.

6. Fosfatidilcolina . ¿Sabrías identificar los ácidos grasos que tiene la PC representada en la pantalla del ordenador? Escribe su nombre y nomenclatura estándar.NOTA: La numeración de los ácidos grasos empieza en el carbono carbonílico (C=O) que es por tanto el C1.

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7. Esfingolípidos . En relación con los esfingolípidos, indicar qué tipo de enlace se forma al construir una ceramida, señalando los identificadores de los átomos implicados. ¿Cuál es la diferencia con respecto a los enlaces que unen los ácidos grasos que constituyen los glicerolípidos (por ej. PC) al glicerol? ¿Y en el caso de los esfingolípidos? En el caso de los globósidos, señalar e identificar los átomos que intervienen en el enlace entre los dos azúcares. Indicar las funciones de estos lípidos anfipáticos.NOTA. Mirar página 41 para descripción de esfingolípidos. Mirar la página 19 para la función.

8. Bicapas lipídicas . Visualizar la bicapa lipídica DMPC (14:0/14:0 PC). ¿Qué tipo de moléculas cubren la región de las cabezas polares de los fosfolípidos? ¿Por qué no aparecen esas moléculas recubriendo a las cadenas acílicas? ¿qué grosor tiene la bicapa? ¿tienen el mismo grosor las bicapas DMPC (14:0/14:0 PC) y DSPC (18:0/18:0 PC)?.

9. Polímeros y agregados . Observando la bicapa lipídica anterior decide si los lípidos que la integran forman un polímero o un agregado. Explica en qué basas tu decisión.NOTA: Los polímeros se basan en la formación de enlaces covalentes entre los diferentes monómeros que forman la macromolécula. Pregunta opcional.

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