Enzimas Antonio E. Serrano PhD. MT.Cátedra de Bioquímica - 2012@xideralxideral.com

Sumario• Características• Nomenclatura• Cofactores• Inorgánicos• Orgánicos

• Sitio Activo• Unión Enzima Sustrato• Catálisis

• Clasificación• Inhibición Enzimática• Control Actividad Enzimática

Características• 1.- Catálisis:• Aceleran las reacciones

químicas aumentando la velocidad de reacción

• 2.- Especificidad• Tanto en la reacción que

catalizan como en la selección de los Sustratos.

• 3.-Casi todas las Enzimas conocidas son proteínas• Existen moléculas de RNA

catalíticamente activas (Ribozimas).

Caracteristicas• 4.- Las enzimas no se

modifican en la reacción que catalizan.• 5.- No afectan el

equilibrio de la reacción• Sólo la velocidad.

• 6.- Algunas requieren de moléculas inorgánicas u orgánicas para la catálisis• Cofactores• Coenzimas

Nomenclatura• Son llamadas de acuerdo a:• Nombre del sustrato que ellas utilizan• En algunas ocasiones al tipo de reacción que realizan

• Ejemplo• Enzima de la Glicólisis – Hexoquinasa (Hexosa y Quinasa)• La hexoquinasa es la enzima que cataliza la primera reacción de la

vía glucolítica

Co-Factores• La actividad catalítica de muchas enzimas depende de

moléculas llamadas cofactores.• Apoenzima + cofactor = Holoenzima (activa)

• Se dividen en dos grupos:• Cofactores: Inorgánicos (Metales)• Coenzimas: Pequeñas moléculas orgánicas

Cofactores Inorgánicos• Su mecanismo de acción

comprende:1. No participando en la

transformación del sustrato:• a) Puede servir de puente entre

el Sitio Activo y el Sustrato (interacción iónica)

• b) Activación de la enzima por unión del cofactor

2. Participando en la transformación del sustrato:• Principalmente en reacciones

REDOX (óxido-reducción)

Cofactores Inorgánicos

Coenzimas (Cofactores Orgánicos)

• Participan directamente en la reacción enzimática.• Actúan como transportadores de grupos funcionales

específicos.

FAD

Ácido fólico

Coenzimas

Mecanismo de Acción

Sitio Activo• Zona de la enzima a la

que se une el sustrato para ser catalizado

• Bolsillo o depresión en la estructura de la enzima

• Pequeño y superficial• La reacción específica

que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria

• Grupos R importantes para interacción y catálisis

Grupos R del Sitio Activo

Unión Enzima-Sustrato

Modelo Llave- Cerradura (1890)

Unión Enzima-Sustrato

Modelo Encaje Inducido (1958)

Variación Actividad Enzimática

Efecto del pH

• Afecta al estado de disociación de los grupos R.

• La mayor parte de los enzimas tienen un pH óptimo.

• El pH puede afectar de dos maneras:• Afecta a la unión del sustrato.• Afecta a la velocidad catalítica

de la reacción.

Temperatura

• Cuando la temperatura sube la velocidad de reacción aumenta. Existe una temperatura máxima a la cual la proteína se denatura dejando de ser funcional.

• La mayor parte de los enzimas se denatura a unos 50ºC.

Etapas de la Catálisis1. Se forma el Complejo

Enzima-Sustrato.2. Los sustratos se unen a las

enzimas en una cavidad denominada Centro Activo (interacciones hidrofóbicas, puente de hidrógeno, iónicas, fuerzas de van der Waals).

3. Grupos Catalíticos: residuos aminoacídicos del Centro Activo que participan directamente en la producción y ruptura de enlaces.

Interacciones en la Catálisis

Lugar de Unión

Clasificación de Enzimas

Clasificación de Enzimas• 1.- Oxido-reducción: hay transferencia de electrones

• 2.- Transferasas: Transferencia de Grupos. Ejemplo: grupos Fosfato

• 3.- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis• Enlace éster• Enlace glucosídico• Enlace peptídico• Enlace C-N

• 4.- Liasas: Ejemplo: Formación de dobles enlaces.

• 5.- Isomerasas: Transferencia de grupos dentro de una molécula para generar isómeros.

• 6.- Ligasas: Formación de enlaces con aporte de ATP• Entre C y O• Entre C y S• Entre C y N• Entre C y C

Reacción Enzimática catalizada por la Lisozima

Ejemplo de Reacción Enzimatica

Reacción Enzimática catalizada por la Lisozima

Inhibición Enzimática• Las enzimas son inhibidas por

moléculas específicas.• Principal mecanismo de

control en los Sistemas Biológicos.

• Inhibición Irreversible: el inhibidor se une covalentemente a la enzima.

• Inhibición Reversible: hay una rápida disociación del Complejo enzima-inhibidor (uniones no covalentes).• Competitiva • No Competitiva

Inhibición Reversible Competitiva

• Inhibición que se supera aumentando la concentración del sustrato

• Inhibidor tiene estructura similar al sustrato

• Medicamentos, antibióticos, pesticidas, herbicidas=algunos actúan como inhibidores enzimáticos (reversibles e irreversibles).

• Existen Activadores Enzimáticos.

Inhibición Reversible No Competitiva

• El Inhibidor se une a un sitio alostérico.• Varía la estructura

terciaria de la enzima.

Inhibición Competitiva

También puede haber unión del I sólo a la E.

No se forma producto aunque el sustrato se una a la enzima (por la presencia del inhibidor).

Inhibición No Competitiva

Control de la Actividad Enzimática

• 1.- Interacciones Alostéricas (interacciones entre centros espacialmente distintos)

Control de la Actividad Enzimática

• 2.-Modificación Covalente Reversible (fosforilación de residuos de serina y treonina)

Control de la Actividad Enzimática

• 3.- Actividad Proteolítica (enzimas digestivas como tripsinógeno – tripsina - Sheddasas)