Proteínas
Recordemos algunos conceptos.
• GENOMA: Información genética completa constituida por la
codificación de las cuatro bases químicas: adenina (A),
citosina (C), guanina (G) y timina (T). Secuencia que produce
3000 millones de letras de código o pares de bases en el
genoma humano.
• Los genes: son los encargados de unir específicamente los
20 aminoácidos para configurar una proteína determinada.
• Las proteínas: pueden tener distintas características de
estructura y función, según la reacción de plegamiento de
las estructuras planares y tridimensionales. Células sanas y
enfermas pueden sintetizar proteínas funcionalmente
diferentes generadas por el mismo genoma.
• PROTEOMA: Término sugerido en 1994 por
Marc. R. Wilkins, para designar la totalidad
de las proteínas codificadas por un genoma.
Esta definición involucra tres actividades
principales:
A. Identificación de todas las proteínas
sintetizadas por una células o tejido en el
organismo.
B. Determinación del modo en que
interaccionan para formar redes semejantes
a circuitos eléctricos.
C. Trazado de estructura tridimensional precisa
de la proteína como medio para encontrar
lugares donde pueden ser activadas o
desactivadas por la acción de fármacos.
PROTEÍNAS• CONCEPTO.
– Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de aminoácidos unidas entre si por enlaces peptídicos. - Son macromoléculas.- Puede presentar cuatro niveles de plegamientos.- Son muy abundantes, constituyen la mitad del peso en seco
de la célula- Son específicas.- A través de ellas se expresa la información genética.
• COMPOSICIÓN.– Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S). En algunas proteínas complejas (heteroproteínas) también están presentes el fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2)unidos al carbono que ocupa la posición α (C contiguo al grupo carboxilo). Unidos también a ese carbono tenemos un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral, de mayor a menor complejidad, llamada radical o cadena (R). Las características de esa cadena son las que distinguen unos aminoácidos de otros.
C CN
HH
H
H
R O
O
Radical
Carbono central Grupo carboxilo Grupo amino
Proteínas: Estructura de aminoácidos
ANFÓTERO: presentan una base y un ácido al mismo tiempo(pH fisiológico).
ZWITTERION: Molécula con igualnúmero de cargas
positivas que nagativas.
a C
C
C
R
HNH3
+O
OAMINOÁCIDOS
Fórmula general de un
aminoácido
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades
químicas y biológicas.
ÁTOMO DE HIDRÓGENO
•Sólidos.•Incoloros.•Cristalizables.•De elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C).•Solubles en agua.•Actividad óptica.•Comportamiento anfótero.
Características de los aminoácidos
Propiedades ácido-básicas de los
aminoácidosEn una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la
disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuyepH
aumentaEl aminoácido se comporta como una base(captan protones)
El aminoácido se comporta como un ácido. (ceden protones)
Trata de alcanzar su Punto Isoeléctrico (pH neutro)
Enlace peptídico
Se forma por un proceso de CONDENSACIÓN, entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxílico de otro aminoácido. En el cual se LIBERA una molécula de agua.
alanina glicina
agua
Peptidilsintetasa
Formación del enlace peptídico
Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de
otro
Enlace peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
Plano del enlace
peptídico
PEPTÍDOS
• Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos.
• Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.
• Un oligopéptido contiene menos de 10• Se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen
entre 10 Y 50 aminoácidos.• Cuando se unen más de 50 aminoácidos se forman las
proteínas.
Niveles de organización de las proteínas
Es la unión de los aminoácidos, a través del enlace peptídico y la interacción de los distintos grupos que presentan, permitiendo que las proteínas tengan distintas formas de organizarse en el espacio.
Proteínas: Estructura primaria
Corresponde a la unión linealde aminoácidos a través delEnlace Peptídico (entre el grupoamino y el grupo carboxilo).
Estructura primaria de las proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
•Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.
•Está dispuesta en zigzag.
•El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:
20 n Número de aminoácidos de la cadena
Proteínas: Estructura secundaria
Corresponde a los aminoácidos de la Estructura primaria que interactúan entre sí, produciendopuentes de hidrógeno entre los grupos Aminos y los Grupos Carboxilos de distintos aminoácidos.
Pueden ser de dos tipos:
α hélice
Proteínas: Estructura secundaria
Pueden ser de dos tipos:
β lámina (β plegada)
Estructura secundaria: a -hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
•Los enlaces de hidrógeno intracatenarios, entre el grupo -NH-de un aminoácido y el -C=O del cuarto aminoácido que le siguemantienen la estructura.
•La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.
Proteínas: Estructura terciaria
Corresponde cuando la Estructura secundaria se retuerce en sí misma, a través de interacciones hidrofóbicas, electrostáticas y puentes disulfuro.
Proteínas: Estructura cuaternaria
Corresponde a lainteracción de dos o másestructuras terciarias.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.• Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en
agua, mientras que las globulares generalmente son solublesen medios acuosos. La solubilidad depende del tamaño y laforma de las moléculas, de la disposición de los radicales R.
• Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínassupone la perdida de sus estructuras secundarias y terciarias.Perdiendo de esta forma muchas de sus propiedadesfundamentales, y no pudiendo realizar a partir de estemomento, sus funciones biológicas (cambios de temperatura,o en el pH, alteraciones en la concentración; alta salinidad;agitación molecular).
• Especificidad. Es una de las propiedades más características yse refiere a que cada una de las especies de seres vivos escapaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las deotras especies) y, aún, dentro de una misma especie haydiferencias proteicas entre los distintos individuos.
• Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen uncomportamiento anfótero y esto las hace capaces deneutralizar las variaciones de pH del medio, ya que puedencomportarse como un ácido o una base y por tanto liberar oretirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
Desnaturalización y renaturalización de una
proteínaLa desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
Resumen de proteínas
Elementos principales C, H, O, N, S
Unidad básica Aminoácido
Tipo de enlace Peptídico
Fuentes Carnes rojas y blancas, lácteos, huevos, legumbres, frutos secos, etc.
Funciones Diversas: actúan como enzimas, presentan función estructural, algunas presentan funciones de hormonas, son transportadores, etc.
Proteínas
•Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas
simples u
holoproínas.
Formadas
exclusivamente
por
aminoácidos,
en forma de
cadenas
polipeptídicas
(según su
forma,
pueden ser)
Proteínas fibrosas o
escleroproteínas. Forma
alargada o fibrosa.
Estructura "-hélice.
Insolubles en agua.
Función estructural.
Colágeno. Forman parte de los tejidos
óseos, cartilaginoso y conjuntivo.
Elastinas. Forman una matriz elástica.
Se encuentran en los pulmones,
arterias, etc.
Queratinas. Aparecen en formaciones
epidérmicas como uñas, cuernos,
plumas y pelos.
Proteínas globulares o
esferoproteínas. De
forma esférica y
solubles en agua o
disoluciones polares.
Albúminas. Constituyen la fracción
principal de las proteínas plasmáticas.
Regula la presión osmótica de la sangre
y constituye la reserva principal de
proteínas del organismo. Transportan
hormonas, ácidos grasos, etc.
Globulinas. Incluyen a y - globulinas
(asociadas en la hemoglobina), las (-
globulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al
ADN en los cromosomas.
Proteínas
conjugadas o
heteroproteínas
Formadas por
cadenas
peptídicas y
sustancias
naturales no
proteicas,
llamada grupo
prostético
(según la
naturaleza
química de su
grupo
prostético
pueden ser)
Glucoproteínas. Su
grupo prostético es un
azúcar como la glucosa
unido a la proteína
mediante un enlace
covalente.
Mucoproteínas, secretan mucus
Algunas hormonas (FSH, LH,...)
Membranas celulares, transporte de
sustancias
Fibrinógenos: grupos sanguíneos
Cromoproteínas. Su
grupo prostético es una
sustancia coloreada o
pigmento.
Porfirínicas. Poseen un anillo
tetrapirrólico con un catión en su
interior. Ej. Hemoglobina (rojo-
sangre)
No porfirínicas. Como la
hemocianina.(azul)
Lipoproteínas. Su grupo
prostético es un lípido
polar o neutro unido a la
proteína mediante un
enlace no covalente.
LDL: (lipoproteína de densidad baja)
transporta colesterol desde el hígados
a las células y tejidos
HDL: (lipoproteína de densidad alta)
transporta colesterol hasta el hígado
para ser destruido.
Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucleico.
Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico.
Clasificación de las
proteínas: holoproteínasPROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
•Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
•Son proteínas insolubles en agua.
•Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO
MIOSINA Y ACTINA
QUERATINAS
FIBRINA
ELASTINA
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.
Responsables de la contracción muscular.
Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
Interviene en la coagulación sanguínea.
Proteína elástica.
•Más complejas que las fibrosas.
•Plegadas en forma más o menos esférica.
GLOBULINAS
ALBÚMINAS
HISTONAS Y PROTAMINAS
Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.
Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.
Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.
Clasificación de las proteínas:
heteroproteínas
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
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