Reacción 1El ataque nucleofílico del grupo C(6)-OH de la glucosa sobre el fosfato y de un complejo de Mg2+-ATP. La posición del ion Mg2+ se muestra como ejemplo; su posición, o posiciones, reales no han sido establecidas ' definitivamente. En cualquier caso, la función del Mg2+ es esconder los grupos cargados negativamente del ATP, facilitando así el ataque nucleofílico.
Reacción 2
Mecanismo de reacción de la fosfoglucosaisomerasa. Se cree que los restos del sitio activo implicados en la catálisis (BH+ y B´) son de una Lys y una His, respectivamente.
Reacción 4Mecanismo enzimático de la aldolasa de la Clase I. La reacción incluye (1) la fijación del sustrato; (2) la formación de una base de Schiff entre el resto de Lys del sitio activo del enzima y la FBP; (3) la rotura aldólica,formándose un intermediario enamina entre el enzima y la DHAP, con liberación de GAP (representado con la cara re hacia arriba); (4) la tautomerización de la forma imina de la
base de Schiff; y (5) la hidrólisis de la base de Schiff, con liberación de DHAP.
Reacción 6Mecanismo enzimático de la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa: (1) El GAP se une a laenzima; (2) el grupo sulfhidrilo del sitio activo forma un tiohemiacetal con el sustrato; (3) elNAD+ oxida el tiohemiacetal a tioéster; (4) el NADH recién formado es sustituido en la enzimapor NAD+; y (5) el Pi, ataca el tioéster, formándose el producto acil fosfato, 1,3-BPG, yregenerándose la enzima activa.
Lactato Deshidrogenasa
Destino del piruvato en ausencia de oxígeno.
Fijación del aducto covalente sintético NAD-piruvato en el sitio activo de la lactato deshidrogenasa. El piruvato está pintado en color verde y el NAD+
en marron. [Según Holbrook, J. J., Liljas, A., Steindel, S. J., y Rossmann, M. G., en Boyer, P. D. (Ed.), The Enzymes (3.a ed.), Vol. 11, p. 240, Academic Press (1975).]
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