Proteínas 1
COMPUESTOS NITROGENADOS
EstructuraMétodos de AnálisisDigestión y metabolismo monogástricosDigestión y metabolismo rumiantes
Proteínas 18
pH 1.6-4.0
pH 8-9pancreáticas
entéricas
ClHDesnaturaliza la proteína
Pepsinógeno Pepsina
Absorción
Absorbidos en yeyuno e ileon por transporte activo (L-aas dependiente de sodio, otros...)Peptidasas
En el borde en cepillo de la superficie del epitelio (--> aas y di y tri-peptidos)en el citosol del epitelio
Distintos ritmos de absorción. Competencia
Luzintestinal
L-Aas
Proteína
Proteínas 19
Proteínas 20
Intestino gruesoLlegan comp. N que no han sido absorbidos en el ID
restos de aas y péptidos, proteínas desnaturalizadas amino azúcares urea de la sangre
Existe una alta actividad microbiana por lo tanto se degradan a amoniaco y aminas que seran
absorbidos---> NH3 (excreción de urea)transformarse en aas mo que serán excretados por las heces (excepto utilización en caballos y conejos)
Factores que afectan a la digestión proteica en monogástricos. Lechon.
Proteínas 21
Lactación Transición (5s)
21 d 56dSituación crítica tras el destete.
pH del estómago 4,55Incremento de la flora microbiana
disminuye la digestión proteicadisminuye la actividad inmunológicadisminuye el crecimientoaumento de diarreas
Acidificantes• Ac.Láctico• Ac.Cítrico• Ac.Málico
• Ac Fumárico• Ac, Tartárico
Evita
Factores que afectan a la digestión proteica en monogástricosFactores antinutritivos
Factores antitrípsicos (leguminosas: soja)la mayoría inhiben la tripsina
Taninos (polifenoles; en sorgo, colza)
Proteínas protegidas. Semillas enteras. (granulación, extrusión, etc)
Proteínas insolubles (zeina) o poco hidrolizables(gelatina)
Tratamientos térmicos excesivos “desnaturalización”Reacciones de Maillard (lisina) -NH4----O= C aldehído(azucar reductor)Uniones de radicales --metil--acetil--carboxilDestrucción de aas (azufrados)
Bloqueo de enzimasPrecipitación de proteínas
Proteínas 22
PA
NC
REA
S
Tripsina libre
AA’s Proteínatisular
TEJIDOSESTOMAGOPROTEÍNADIETA
ClH Pepsina
INT.DELGADOTripsinógeno
AA’sAA’s
AA’s
PROTEÍNA+
TRIPSINA
Peptidos AA’s
INT.GRUESO
M.o.NH3+Amidas
UREAPORTA
NH3
PORTA
UREA
RIÑON
AA’s
AA’s
UREANH3+cetoácidos
Proteínade reserva
Proteínaplasmática
CO2+H2O
HÍG
AD
O
Proteínas 23
Proteínas 23’
Turnover proteicoLos AA’s que llegan al hígado tiene tres destinos:
Pasar a la circulación general, síntesis de proteína de los tjs.Para la síntesis de proteínas de reserva y plasmáticas (se movilizan rápido)Desaminarse y los radicales carbonados: producir energía,ir a la ruta neoglucogénica o a la síntesis de grasa
La % depende • animal • consumo de proteína
En ayuno la degradación > síntesis. Flujo de aas (alanina y glutámico) como fuente E
Turnover proteico
Desaminacióny oxid Prot. Hepáticas Plasma-Tjs
Destino de los AA’s que llega al hígado
Proteínas 24
Turnover proteico
TURNOVER
Anabolismo
Catabolismo
DEPOSICIÓN NETA= SÍNTESIS - DEGRADACIÓN
Gasta E Rto. energéticonulo
Simultáneamente a la síntesis se produce una degradación cte. de proteínas formadas. Se establece un equilibrio dinámico entre el pool de AA’s orgánicos y el de proteínas tisulares TURNOVER PROTEICO
Proteínas 25
Turnover proteico
73 g Urea
45 % DEPOSITADA (92 g)
MúsculoPielViscerasOtros
100% INGERIDA206 g
20 % excretada en heces80 % ABSORBIDA (165 g)
165
373
0
465
Síntesis Total
Absorbida Degradación
Cerdo de 25 Kg; ganacia 300g/d
Proteínas 26
Turnover proteicoTejido %Renovación/
día
Muscular 7
Hígado 42
Intestino 123
Media 10
Ritmo de síntesis y degradación---vida media (tiempo de renovación del 50%)Depende del
AnimalF. produccióntejido
g.P/Kg/día Síntesis Ganancia
Recién nacido 6-7 1.2
Niño (2-8 años) 3.9 0.07
Joven (20 años) 4 +/- 0
Adulto (70 años) 3.5 +/- 0
Proteínas 27
Turnover proteico
Es necesario ,ventajoso paraIncrementar la velocidad de regeneración de enzimasCompensar desequilibrios AA’sCompensar déficit energéticos (ayuno).Corrección de errores de síntesis proteicaPermite una síntesis rápida y masiva (lesiones)
Metabolismo proteico Proteínas 28
Catabolismo de AA’sTransaminación y Desaminación (oxidativa y no ox.)
Destino de los cetoácidosDestino del radical amino
Síntesis de AA’sSíntesis y degradación de proteínas a partir de AA’s
Cetoácido CetoácidoGlutámico
HÍGADO
Catalizada por Aminotransferasas, transaminasas y piridoxal-P
TRANSAMINACIÓN
alanina Piruvato
Proteínas 29
DESAMINACIÓN ÓXIDATIVA Hígado y riñon
El esqueleto carbonado puede ser cetogénicoy/o gluconeogénico
Los gluconeogénicospor transaminaciónproducen piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs pueden destinarse a E o a sintetizar glucosaSolo los que su catabolismo produce únicamente cetoácidosson solo cetogénicos
Proteínas 30
Proteínas 31
Destino del amoniaco NH3El que no se reutiliza para síntesis de AA’s debe ser eliminado (tóxico) a partir de la síntesis hepática de
UREA mamíferos2 NH3 + 2 ATP + CO2 +2 H2O-------> UREA + 2 ADP + AMP1 mol de urea hidroliza 4 ATP y 2 moléculas de H2O
ÁC. ÚRICO aves2 N (glutamina) + glicina + aspartato + CO2+4ATP---> AC.ÚRICO2 moles de amoniaco --> 4 ATP+ 2 glutamato+ 1 aspartato+ 1 glicina
Posteriormente eliminados en la orina a través del riñón
La degradación de AA’s, conlleva la necesidad de eliminar el N excedentario, con un coste energético o Tributo asociado
Proteínas 32’
ResumenLa proteína dietética es digerida a AA’s. Turnover proteicoUn exceso AA’s serán catabolizados para producir energía. Algunos esqueletos carbonados pueden usarse como sustrato para la gluconeogénesisEl amonio que se produce en el catabolismo de los AA’s se convierte en urea hidrosoluble no tóxica para su excreción
Proteínas 32”
Síntesis de Proteínas
La concentración de AA’s es muy alta en el interior de las células (coste E). Un intercambio muy importante entre
tjs.Alanina en el hígado se convierte a glucosa pasa a sangre y se utiliza como recurso energético en el músculoGlutamina recurso energético en intestino y riñón
Proteínas 33
Síntesis de ProteínasAA’s dieta
AA’s de la degradación proteica
El responsable principal de la ineficacia de la síntesis proteica, pero es necesario
AA’s nueva síntesis
Puede sintetizar 20 AA’s a través de diferentes rutas• AA’s no esenciales rutas cortas y activas• AA’s esenciales rutas más largas y complejas(no se tiene en cuenta el gasto E para la síntesis de proteína)
Proteínas 35
Proteína idealConsiderando que el código genético regula los AA’s que se incorporan a las proteínas, es razonable pensar que habrá necesidades específicas para cada Aa esencial, en función de su mayor o menor presencia en las proteínas sintetizadas
PROTEÍNA IDEAL o perfil ideal de la proteína dietética esAquella que presenta una relación aminoácidica óptima para la síntesis proteica. O sea aquella en la que la relación entre aminoácidos esenciales es similar a la proteína en proceso de síntesis (definida por análisis o derivada de la secuencia genética
Proteína idealProteínas 36
CERDOS POLLO HUEVOS CORDERO
100 100
40
13
47
73
49
47
74
33
62
Met +Cis 50 77 95 51
Valina 70 68 72 66
Phe + Tyr 100 111 142 114
23
72
125
77
35
86
BACTERIA
Lisina 100 100 100
Triptófano 18 19 19
Treonina 60 67 66
Leucina 100 112 93
Isoleucina 50 67 62
Histidina 40 29 27
Arginina 120 55
AA’s SintéticosLys, Met, Thr, Trp
Proteínas 38
Fermentación (L)Síntesis química (L/D)
Objetivos:Satisfacer las necesidades en AA’s al mínº costeReducir el %PB de la ración, para minimizar:
la ineficacia Eel costeLa contaminación ambiental
Asimilables: Formas L Excepto D,L-Met y en cerdos D,L-Trp
PresentaciónClorhidrato de Lys (80 % Lys)Metionina hidroxianáloga (asimilable)
Esencialidad de los aminoácidosRATA
Bondi, 1988CERDO
Cunha 1977AVES
Scott, 1973
Lisina, Lys E1 E1 E1c
Triptófano, Trp E E E
Treonina, Thr E E2 E
Leucina, Leu E E E
Isoleucina, Ile E E E
Histidina, His E SE E
Fenilalanina, Phe Eb Eb Eb
Valina, Val E E E
Arginina, Arg SE SE E
Hidroxiprolina -- -- SEc’
Formassíntéticas
comercialesMetionina, Met E2a E3a E2a
Cistina, Cis SEa’ SEa’ SEa’
Tirosina, Tir SEb’ SEb’ SEb’
Glicina, Gly -- -- SE
Serina, Ser -- -- SE
Prolina, Pro -- -- SE
Proteínas 15