Propiedades fisicoquímicas dela materia viviente: Estadocoloidal, ósmosis, presiónosmótica, Sol. de interés

biológico

LOS SERES VIVOS

• Gran uniformidad en:Composición química: Orgánica

InorgánicaOrganización celular: Procariotas

EucariotasFunciones: Nutrición, Relación y Reproducción

• Excepciones: Virus, priones,etc.

Niveles de organización

Niveles abióticosNivel atómico

Partículas subatómicas

Átomos o bioelementos

Nivel molecularBiomoléculas

Macromoléculas

Complejos macromoleculares y orgánulos

Niveles bióticos

Nivel celular CélulasSeres unicelulares

Nivel orgánico o pluricelular

Tejidos

Seres pluricelulares

Órganos

Aparatos y sistemas

Nivel de poblaciones

Población

Comunidad (biocenosis)

Ecosistema

Biosfera

BIOELEMENTOS

BIOELEMENTOS

Primarios Secundarios Oligoelementos

Azufre (S) Fósforo (P)

Magnesio (Mg)

Calcio (Ca)

Sodio (Na)

Potasio (K)

Cloro (Cl)

Carbono (C)

Hidrógeno (H)

Oxígeno (O)

Nitrógeno (N)

Hierro (Fe) Silicio (Si)

Manganeso (Mn) Vanadio (V)

Cobre (Cu) Cromo (Cr)

Zinc (Zn) Cobalto (Cu)

Flúor (F) Selenio (Se)

Yodo (I) Molibdeno (Mb)

Boro (B) Estaño (Sn)

Todas las formas de vida están constituidas por los mismos elementos químicos que forman los mismos tipos de moléculas. Ello refleja el origen evolutivo común de las células y organismos

COMPONENTES DE LA MATERIA VIVA

MAYORITARIOS

BIOELEMENTOS PRIMARIOS

BIOELEMENTOS SECUNDARIOS

ESENCIALES NO ESENCIALES

OLIGOELEMENTOS

Constituyen los componentes esenciales

C, N, H, O ,S, P

Menos abundantes pero desempeñan funciones vitales en la fisiología celular

Mg, Ca, K, Na, Cl

No superan el 0,1 %, pero son esenciales para la vida

Fe, Mn, Cu, Zn, F, I, B, Si, V, Cr, Co, Se, Mo, Sn

No son esenciales para todos los organismos pero, a menudo, desempeñan importantes funciones

Están siempre presentes en la materia viva

BIOELEMENTOS

O 65,00

PRIMARIOS

C 18,00

H 10,00

N 3,00

P 1,10

S 0,25

Ca 1,90

SECUNDARIOS

K 0,35

Na 0,15

Cl 0,15

Mg 0,05

Fe 0,01

OLIGOELEMENTOS

Zn 0,01

Si 0,01

Mn 0,01

I 0,01

F 0,01

Cu 0,01

Co 0,01

CForma distintos enlaces covalentes con otros C, O, H y N, da lugar a multitud de moléculas orgánicas distintas y a distintos grupos funcionales por combinación de éstos.

OAceptor de H y electrones. Catalizador en la respiración aerobia. Abundante en la Tierra. Participa en reacciones de oxido-reducción. Se combina fácilmente con el C formando enlaces covalentes.

NForma simples y dobles enlaces con el C. En proteínas, a. Nucléicos y en los productos excreción.

H Dador y aceptor de electrones (energía). Participa en reacciones de oxido-reducción.

SForma enlaces covalentes con C, N, O. Se encuentra en dos aminoácidos (cisteína y metionina) , presentes en todas las proteínas. También en algunas sustancias como el Coenzima A y sales inorgánicas.

P

Forma parte de los nucleótidos, compuestos que forman los ácidos nucléicos. Forman parte de coenzimas y otras moléculas como fosfolípidos, sustancias fundamentales de las membranas celulares. También forma parte de los fosfatos, sales minerales abundantes en los seres vivos.

BIOELEMENTOS PRIMARIOS

MgForma parte de la molécula de clorofila, y en forma iónica actúa como catalizador, junto con las enzimas , en muchas reacciones químicas del organismo.

CaForma parte de los carbonatos de calcio de estructuras esqueléticas. En forma iónica interviene en la contracción muscular, coagulación sanguínea y transmisión del impulso nervioso.

NaCatión abundante en el medio extracelular; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular. Funcionamiento de la membrana celular.

KCatión más abundante en el interior de las células; necesario para la conducción nerviosa y la contracción muscular

ClAnión más frecuente; necesario para mantener el balance de agua en la sangre y fluído intersticial. Necesario para el funcionamiento de la membrana celular.

BIOELEMENTOS SECUNDARIOS

FeFundamental para la síntesis de clorofila, catalizador en reacciones químicas y formando parte de citocromos que intervienen en la respiración celular, y en la hemoglobina que interviene en el transporte de oxígeno.

Cu En los citocromos, hemocianina y algunas enzimas.

MnInterviene en la fotolisis del agua , durante el proceso de fotosíntesis en las plantas. Catalizador también en reacciones metabólicas.

I Necesario para la síntesis de la tiroxina, hormona que interviene en el metabolismo

F Forma parte del esmalte dentario y de los huesos.

Co Forma parte de la vitamina B12, necesaria para la síntesis de hemoglobina .

SiProporciona resistencia al tejido conjuntivo, endurece tejidos vegetales como en las gramíneas.

Cr Interviene junto a la insulina en la regulación de glucosa en sangre.

Zn Actúa como catalizador en muchas reacciones del organismo.

LiActúa sobre neurotransmisores y la permeabilidad celular. En dosis adecuada puede prevenir estados de depresiones.

MoForma parte de las enzimas vegetales que actúan en la reducción de los nitratos por parte de las plantas

OLIGOELEMENTOS

Los bioelementos

Elementos químicos que forman la materia de los eres vivos.% cuerpo humano:O: 62,82%C: 19,38%H: 9,32%N: 5,15%Fe: 0,005%Al: 0,001%Resto: 3,36%

BIOMOLECULAS

Las biomoléculas

• Combinación de bioelementos

• Pueden aislarse por medios puramente fisicos, como la centrifugación, la diálisis, la filtración…

Realizan una función dentro de los seres vivos que depende de su forma y su tamaño característico.

Mayoría: macromoléculas = polímeros de monómeros.

Formadas por esqueletos hidrocarbonados.

TIPOS DE REPRESENTACIONES MOLECULARESFÓRMULA MOLECULAR

FÓRMULA SEMIDESARROLLADA FÓRMULA DESARROLLADA

MODELO DE VARILLA MODELO COMPACTO

REPRESENTACIONES ESPACIALES

Formas de representar las moléculas

CONFIGURACIÓN TETRAÉDRICA DE LOS ENLACES DE CARBONO

Los diferentes tipos de moléculas orgánicas tienen estructuras tridimensionales diferentes .

Esta conformación espacial es responsable de la actividad biológica.

http://www.arrakis.es/~lluengo/elementos.html

Principios inmediatos no exclusivos de la materia viva

Principios inmediatos exclusivos de la materia viva

Unidos por enlace covalente

Unidos por enlace iónico

Átomos de los bioelementos

NucleótidosProteínasLípidosGlúcidosAguaSales minerales

Principios inmediatos

Fuerzas que Intervienen en el Mantenimiento de Las Estructuras de los Seres Vivos

Enlaces covalentes (C-C)

Interacciones débiles:

Carga-Carga

Dipolo-dipolo

Fuerzas de van der Waals

Enlaces de hidrógeno

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

AGUA

AGUA CON OTRAS MOLÉCULAS

PROTEINAS Y ACIDOS NUCLEICOS

Dador Aceptor EJEMPLOS

ENLACES DE HIDRÓGENO

BIOMOLECULAS INORGÁNICAS

EL AGUA

El agua proporciona un entorno fluido que permite la movilidad de las moléculas y su interacción en los procesos metabólicos Carga neutra pero, es una molécula polar: el O presenta una mayor electronegatividad que los H.Þ2 cargas parciales negativas en la zona del OÞ1 carga parcial positiva en cada uno de los H

Distintas moléculas de agua pueden establecer puentes de hidrogeno.

PUENTES DE HIDRÓGENO

ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL AGUAPOLARIDAD

RED TRIDIMENSIONAL

http://www.puc.cl/quimica/agua/estructura.htm

http://enfenix.webcindario.com/biologia/molecula/aguestru.html

Estado físico del agua

Agua líquida y sólida

Enlace covalente

++

-

H

OAunque es eléctricamente neutra, la molécula de agua tiene carácter polar debido a un exceso de carga negativa sobre el átomo de oxígeno.

+

+ - Enlaces de hidrógeno

= densidad de carga

Debido a su polaridad, las moléculas de agua establecen enlaces de hidrógeno entre ellas.

AGUAEstructura:

Grado de ionización.

Concepto de pH.

Tensión superficial.

Calor específico.

Densidad.

Termorregulador: calor específico, conductividad térmica, calor de vaporización.

Transparencia.

Baja viscosidad.

Función mecánica y estructural: Fuerza de cohesión: capilaridad.

Poder disolvente: iónicos, anfipáticos y polares no iónicos.

Dispersiones: coloides: suspensión (sólido) y emulsión (líquido).

Propiedades derivadas de la estructura

Moléculas anfipáticas

Acidos grasos y detergentes

PROPIEDADES HIDRÓFILAS E HIDRÓFOBAS

Monocapas

Micelas

Bicapas

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

Hidrocarburos alifáticos y aromáticos o sus derivados que no pueden formar enlaces de H

• Elevada cohesión molecular¨ Da volumen a las células.¨ Turgencia en las plantas.¨ Esqueleto hidrostático.¨ Deformaciones citoplasmáticas.¨ Amortiguación en articulaciones.

• Elevada tensión superficial¨ Desplazamiento de algunos

organismos sobre el agua.

• Elevada fuerza de adhesión

¨ Ascensión de la savia bruta por capilaridad.

• Elevado calor específico¨ Función termorreguladora.

• Densidad máxima a 4 °C¨ Permite la vida bajo el hielo.

Las fuerzas de adhesión entre las moléculas de agua y el vidrio, son mayores que las de las moléculas de agua entre sí. Por esto el líquido asciende por las paredes del capilar.

Vidrio

Capilar de vidrio

Moléculas de agua

Fuerzas de adhesión

Propiedades del agua

• Elevado calor de vaporización¨ Al evaporarse, absorbe calor del

organismo.

• Elevada capacidad disolvente

¨ Solvatación iónica.¨ Transporte de sustancias.¨ Medio de reacción.

• Bajo grado de ionización

•Las disoluciones acuosas pueden tener distintos grados de pH.¨ Función termorreguladora.

Cristal de NaCl

Molécula de agua

Iones solvatados

Na+

Cl -

EQUILIBRIOS IÓNICOS

Prácticamente, todas las reacciones químicas que se dan en el organismo tienen lugar en un medio acuoso, en el que el comportamiento de las moléculas depende de su estado de ionización

Por ello es importante conocer bien:

• Equilibrios ácido-base

• Ionización del agua

• Importancia de las soluciones tampón

IONIZACIÓN DEL AGUA

Ión hidroxilo Ión hidronio

Producto iónico del agua

pH de los fluidos corporales entre 6,5-8

http://enfenix.webcindario.com/biologia/molecula/aguioniz.html

SOLUCIONES TAMPÓN O AMORTIGUADORAS

Mantienen el pH fisiológico

Están formados por ácidos débiles y sus bases conjugadas

ión bicarbonato ácido carbónico

Tampón bicarbonato: mantiene el pH de los líquidos intercelulares en valores próximos a 7,4

• Gran poder disolventeÞ Agua es el medio de transporte de sustancias en el interior de los seres vivos.Þ Es el medio donde transcurren muchas de las reacciones del metabolismo.

• Elevado calor de vaporizaciónÞ Agua ejerce una acción refrigerante en los seres vivos.

• Cohesión – adhesión. fenómenos de capilaridad.Þ Agua = esqueleto hidrostático por algunos seres vivos.

• Elevado calor especifico.Þ Amortiguador térmico en los seres vivos T° relativamente constante.

• Reactividad química.Þ hidrolisis.

• Mayor densidad en estado liquido que en forma de hielo.Þ Agua se congela en superficie que aísla el agua liquida que esta por debajo de ella T°

por encima de O°C vida.

COMPOSICIÓN APROXIMADA DEL ORGANISMO (%)

AGUA 60%

MINERALES 5,5

LÍPIDOS 20

ACIDOS NUCLEICOS >1

CARBOHIDRATOS 1

PROTEINAS 14

Las sales minerales

• En forma precipitada

• En disolución

• Actúan como sistemas tampón.• Neutralizan las cargas de algunas

macromoléculas.• Participan en un gran numero de procesos

fisiológicos.

El medio celular y la osmosis.• Las disoluciones:Disolución= disolvente (fase dispersante) + soluto (fase dispersa)

• Las dispersiones coloidales:El soluto no es soluble.2 estados: Sol (forma fluida) o Gel (el coloide ha perdido agua).• La osmosis:

2 soluciones de distinta concentración, separadas por une membrana semipermeable, tienden a igualar su concentración

Þ Paso de agua desde la solución mas diluida hacia la mas concentrada.Þ presión osmótica.

Propiedades de las dispersiones

Ósmosis

HIERRO

MAGNESIO

FOSFATO

COBALTO

IODO

AZUFRE

Hemoglobina

Clorofila

Ácidos nucleicos, fosfolípidos, ATP

Vitamina B12

Hormonas tiroideas

Cisteína y metionina (aminoácidos)

SODIO

POTASIO

CLORO

CALCIO

HIERRO

CINC

Transmisión del impulso nervioso

Contracción muscular y coagulación sanguínea

Transporte de oxígeno

Cofactor enzimático, modulador en la neurotransmisión

MANGANESO Fotosíntesis (fotólisis del agua)

• Mantener el grado de salinidad en los organismos.

• Regular la actividad enzimática.• Regular la presión osmótica y el volumen

celular.• Generar potenciales eléctricos.

IONES ASOCIADOS A MOLÉCULAS ORGÁNICAS

FUNCIONES ESPECÍFICAS DE ALGUNAS SALES MINERALES

FUNCIONES GENERALES

Funciones de las sales en disolución

La principal función es formar estructuras de protección o sostén.

CARBONATO CÁLCICO• Caparazones de protozoos marinos.• Esqueletos externos y conchas.• Espinas.• Huesos, dientes y otolitos.

SILICATOS

• Estructuras de sostén de algunos vegetales.

• Caparazones de protección.

• Espículas.

FOSFATO CÁLCICO• Matriz mineral de los

tejidos óseos.

Funciones de las sales precipitadas

La ósmosis

Medio hipotónicoPresión osmótica

baja.

Medio hipertónicoPresión osmótica alta.

Medios isotónicosIgual presión osmótica.

BAJA CONCENTRACIÓN

ALTA CONCENTRACIÓN

Membrana semipermeable

Membrana semipermeable

Permite el paso de disolventes pero no de solutos.

El disolvente atraviesa la membrana hasta igualar las concentraciones en ambos lados.

PLASMÓLISISLa membrana plasmática se separa de la pared celular

• Disminuye el volumen celular

• Aumenta la presión osmótica en el interior

El agua sale de la célula.

El agua entra en la célula.• Aumenta el

volumen celular

• Disminuye la presión osmótica en el interior

TURGENCIALa célula se hincha hasta el límite de la pared celular

MEDIO HIPERTÓNICO

MEDIO HIPOTÓNICO

Las membranas celulares son semipermeables

Todos los seres vivos están obligados a regular la presión osmótica. Los distintos grupos han desarrollado estrategias diferentes.

Peces de agua dulcePeces marinos Mamíferos

ProcariotasPared celular

Estomas

Entrada de agua

Abundante orina hipotónica

Pérdida de agua

Orina isotónica escasaExcreta el exceso

de sal

No bebe

Bebe agua salada

Pared celular

Dulceacuícolas Vacuolas pulsátiles

Riñones

Intestino grueso

Piel

SERES VIVOS UNICELULARES

ANIMALES PLURICELULARES

VEGETALES

Osmorregulación

Soluto o fase dispesa

Disolvente o fase dispersante

DISOLUCIÓN VERDADERA DISPERSIÓN COLOIDAL < 10-7 cm 10-7< <2 • 10 -5 cm

Las dispersiones coloidales pueden presentar dos estados físicos:

ESTADO DE SOL ESTADO DE GELMoléculas de soluto

Fase dispersante líquida

Moléculas de disolvente entre

las de soluto

Las moléculas de soluto actúan como fase dispersante

Carácter coloidal de la materia viva

Dispersiones

Naturaleza de la fase dispersa:Suspensión: proteínas, glúcidos

Emulsión: lípidos

Afinidad entre ambas fases:Hidrófilos: precipitación, floculación

Hidrófobos

Tipos (según tamaño partículas): Disoluciones verdaderas <1nm

Coloides 1nm<X<0,2 μm

Coloides (estados):

Sol

Gel

Coloides (clasificación):

Las partículas coloidales pueden separarse según su tamaño mediante una membrana semipermeable.

Las partículas coloidales atraen a otras moléculas presentes en las dispersiones.

Presentan gran resistencia al movimiento de las moléculas que integran el fluido.

Las partículas coloidales pueden sedimentarse mediante ultracentrifugación.

Ayuda a que las partículas coloidales se mantengan suspendidas sin sedimentar.

Turbidez al ser iluminadas lateralmente sobre un fondo oscuro.

EFECTO TYNDALLEFECTO TYNDALL

MOVIMIENTO BROWNIANOMOVIMIENTO BROWNIANO

SEDIMENTACIÓNSEDIMENTACIÓN

ELEVADA VISCOSIDADELEVADA VISCOSIDAD

ELEVADA ADSORCIÓNELEVADA ADSORCIÓN

DIÁLISISDIÁLISIS

Propiedades de las dispersiones coloidales

BIOMOLECULAS ORGANICAS

COMBINACIONES ENTRE ELEMENTOS

http://www.arrakis.es/~lluengo/elementos.html

Clasificación de los glúcidos

son

formados por 2 monosacáridos

entre 2 y 10 monosacáridos

formados únicamente por osas

formados por osas y otras moléculas orgánicas

muchos monosacáridos

el mismo tipo de monosacárido

distintos tipos de monosacárido

contienen proteínas contienen

lípidos

GLUCOPROTEÍNAS

OSAS

MONOSACÁRIDOS

HOLÓSIDOS

HETERÓSIDOS

GLUCOLÍPIDOS

DISACÁRIDOSHETEROPOLISACÁRIDOS

POLISACÁRIDOS

ÓSIDOS

OLIGOSACÁRIDOS

HOMOPOLISACÁRIDOS

se unen formando

PENTOSAS

TRIOSASGLICERALDEHÍDO y DIHIDROXIACETONA

Intermediarios del metabolismo de la glucosa.

TETROSASERITROSA

Intermediario en procesos de nutrición autótrofa.

Componente estructural de nucleótidos.

Componente de la madera.

Presente en la goma arábiga.

Intermediario en la fijación de CO2 en autótrofos.

RIBOSA XILOSA ARABINOSA RIBULOSA

Monosacáridos de importancia biológica

HEXOSAS

Principal nutriente de la respiración celular en animales.

Forma parte de la lactosa de la leche.

Actúa como nutriente de los espermatozoid

es.

Componente de polisacáridos en

vegetales, bacterias, levaduras

y hongos.

GLUCOSA

GALACTOSA

FRUCTOSA

MANOSA

DESOXIAZÚCARES

AZÚCARES ÁCIDOS

FOSFATOS DE AZÚCARES

-D -glucosa -6 P

-D -fructosa -6 P - L - fucosa

- D -2 desoxirribosa

Ácido D -glucónico

Ácido D -glucurónico

Derivados de monosacáridos

AMINOAZÚCARES

POLIALCOHOLES

D - glucitol

D - glicerol

mio-inositol Ácido -N-acetilneuramínico

Ácido -N-acetilmurámico

MALTOSA LACTOSA

SACAROSA CELOBIOSA

Disacáridos de mayor interés biológico

Polisacáridos

Polímeros de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosídicos.

son

HOMOPOLISACÁRIDOS

HETEROPOLISACÁRIDOS

ESTRUCTURAL

DE RESERVA

según su composición

según su función

CELULOSA

QUITINA

PECTINAS

HEMICELULOSAS

AGAR - AGAR

GOMAS

MUCÍLAGOS

PEPTIDOGLUCANOS

GLUCOSAMINOGLUCANOS

ALMIDÓN

GLUCÓGENO

DEXTRANOS

Proporcionan soporte y

protección.

Formados por monosacáridos diferentes.

Formados por el mismo tipo de monosacárido.

Proporcionan energía.

protrombinainmunoglobulinas

formados por

GLÚCIDO AGLUCÓN

LÍPIDO

BAJAALTA

en proporción

CARDIOTÓNICOSCIANOGENÉTICOSGLICIRRINAANTRACÉNICOSTANÓSIDOS

PRINCIPIOS ACTIVOS EN PLANTAS MEDICINALES

actúan como

PEPTIDOGLUCANOS PROTEOGLUCANOS

CEREBRÓSIDOS GANGLIÓSIDOS

SÉRICAS HORMONAS GONADOTRÓPICAS

DE MEMBRANA

OTRAS MOLÉCULAS ORGÁNICAS

OLIGOSACÁRIDOS

unido a

MONOSACÁRIDOS

PROTEÍNA

LH y FSH

GLUCOPROTEÍNAS

PROTEÍNA

puede ser

en forma de

PÉPTIDO

HETERÓSIDOS

PROPIEDADES QUÍMICAS

•Constituidos por C, H, O, P y S.

PROPIEDADES FÍSICAS•Untuosos al tacto.

•Poco solubles en agua.•Solubles en disolventes apolares.

FUNCIONES BIOLÓGICAS

•Estructurales (membranas celulares).

•Energéticas (triacilglicéridos).•Vitamínicas y hormonales (esteroides).

CLASIFICACIÓN (según su estructura molecular)

SAPONIFICABLES

INSAPONIFICABLES

•Grasas o acilglicéridos•Ceras• Fosfolípidos•Esfingolípidos

•Terpenos•Esteroides•Prostaglandinas

Concepto y clasificación de lípidos

GlicerinaÁcidos grasos

+

+

+

+

Esterificación

R1 COOH

R2 COOH

R3 COOH

CH2

CH

CH2

HO

HO

HO

Triacilglicerol

+ 3 H2O

CH2

CH

CH2

O

O

O

R1

R2

R3

CO

CO

CO

Triacilglicerol

CH2

CH

CH2

O

O

O

R1

R2

R3

CO

CO

CO

+ 3 Na OH

Sales de los ácidos grasos

Na

Na

Na

O

O

O

R1

R2

R3

CO

CO

CO

CH2

CH

CH2

HO

HO

HO

+

Saponificación

Glicerina+

Esterificación y saponificación

• No tienen dobles enlaces.

• Suelen ser sólidos a temperatura ambiente.

Ácidos grasos saturados

• Tienen uno o más dobles enlaces.

• Generalmente líquidos a temperatura ambiente.

Ácidos grasos insaturados

O

CHOHO

C O

COOHO

OHC

Son moléculas anfipáticas por tener una zona polar (grupo carboxilo) y otra apolar (cadena carbonada).

Zona polar

Zona apolar

Interacciones de Van der Waals entre zonas apolares.

Enlaces de hidrógeno entre zonas polares.

Cabezas polares

Cadena alifática apolar

Reaccionan con los alcoholes formando ésteres.

Cuanto mayor grado de insaturación y mayor longitud de la cadena, mayor punto de fusión.

Propiedades físico-químicas de los ácidos grasos

ÁCIDOS GRASOS

GRU

PO F

OSF

ATO

GLICERINA

CH OO

C

CH 2

CH 2

OO

C

O

O

P OHOH

CH 2

CH 2 CH 2

CH 2 CH 2

CH 2 CH 2

CH 3CH CH...

... ...

...

CH 3

Son los principales componentes de las membranas biológicas.

AMINOALCOHOL O POLIALCOHOL

COMPOSICIÓN QUÍMICA

Los fosfolípidos

Cabezas polares de fosfolípidosColas apolares

de fosfolípidos

Colesterol

Las colas polares interaccionan entre sí por Fuerzas de Van der Waals

Las cabezas polares interaccionan mediante puentes de hidrógeno con el agua

Proteínas

Colas glucídicas

polares

El carácter anfipático de los fosfolípidos es fundamental en la formación de las membranas biológicas.

Son un tipo de esfingolípidos cuyo grupo polar puede ser fosfocolina o fosfoetanolamina.

FosfocolinaCeramidaÁcido graso

Esfingosina

Se encuentran fundamentalmente en la vaina de mielina que rodea las fibras nerviosas

Esfingomielinas

La ceramida se une a un glúcido, que puede ser un monosacárido o un oligosacárido ramificado.

Ceramida

Monosacárido

Abundan en las membranas de las células nerviosas del cerebro y del sistema nervioso periférico

Esfingoglucolípidos: Cerebrósidos

Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno

ESTEROLES

HORMONAS ESTEROIDEAS

ÁCIDOS BILIARES

Esteroides

2 O2

Se sintetizan en numerosos tejidos animales a partir de aquellos fosfolípidos de la membrana plasmática que contienen ácidos grasos poliinsaturados como el araquidónico.

Síntesis de la PGG2

FUNCIONES DE LAS PROSTAGLANDINAS• Vasodilatadores.

• Intervienen en procesos inflamatorios.

• Estimulan la producción de mucus.

• Estimulan la contracción de la musculatura lisa.

• Intervienen en la coagulación de la sangre.

SAPO

NIF

ICAB

LES

INSA

PON

IFIC

ABLE

S

ÁCIDOS GRASOSÁcidos orgánicos monocarboxílicos saturados o insaturados.

ACILGLICÉRIDOSGlicerina esterificada con uno, dos o tres ácidos grasos.

CERASÉsteres de un ácido graso y un monoalcohol ambos de cadena larga.

FOSFOLÍPIDOS

Glicerina esterificada con un grupo fosfato, unido a su vez a un aminoalcohol o polialcohol y dos ácidos grasos.

ESFINGOLÍPIDOS Una ceramida unida a un grupo polar.

TERPENOS Derivados de la polimerización del isopreno.

ESTEROIDESDerivados del ciclopentanoperhidrofenantreno.

PROSTAGLANDINASDerivados de fosfolípidos con ácidos grasos poliinsaturados.

Precursores de otros lípidos.Reserva energética y aislante.

Protección y revestimiento.

Formación de membranas biológicas.Membranas biológicas, especialmente en el sistema nervioso.Pigmentos y vitaminas.Vitaminas, hormonas y ácidos biliares

Muy diversas.

NATURALEZA QUÍMICA FUNCIÓNTIPO

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)

Metionina (Met)

Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)

Serina (Ser)

Glicocola (Gli)

Glutamina (Gln)

Prolina (Prl)Treonina (Tr)

Asparagina (Asn)

Tirosina (Tir)Cisteína (Cis)

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumentaEl aminoácido se comporta como una base.

El aminoácido se comporta como un ácido.

Por ser el carbono un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminoácido

El grupo amino está a la derecha

L - aminoácido

El grupo amino está a la izquierda

Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Plano del enlace peptídico

• Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter de doble enlace.

• Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N

Carbono hidrógenonitrógenooxígenoCadena lateral

0,54 nm

Paso(Avance por vuelta)

0,15 nm Avance por residuo

• La cadena se va enrollando en espiral.•Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.

•La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.

•La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

•Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la -hélice.

Estructura secundaria de las proteínas: conformación

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Los enlaces de hidrógeno intercatenarios mantienen unidas las cadenas.

Disposición antiparalela

Disposición paralela

Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.

Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.

• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro.

En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.

En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS

HEMOGLOBINA

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES•Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.•Son proteínas insolubles en agua.

•Tienen funciones estructurales o protectoras.COLÁGENOMIOSINA Y ACTINAQUERATINASFIBRINAELASTINA

Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea.

Responsables de la contracción muscular.

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

Proteína elástica.

•Más complejas que las fibrosas.•Plegadas en forma más o menos esférica.

GLOBULINAS

ALBÚMINAS

HISTONAS Y PROTAMINAS

Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.

Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.

Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento.

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino

hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal

rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

Retinal

Hemoglobina Inmunoglobulina

Lipoproteína plasmática

Rodopsina

Desnaturalización y renaturalización de una proteína

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...Actina, miosina, flagelina ...Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

Albúmina...

DE RESERVA

DE TRANSPORTE

CONTRÁCTIL

PROTECTORA O DEFENSIVA

HORMONAL

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

HOMEOSTÁTICA

Ener

gía

Progreso de la reacción

Variación de la energía

Energía de activación con la enzima

Energía de activación sin la enzima

Energía de los productos

Energía de los reactivos

Las enzimas actúan como un catalizador:

¨ Disminuyen la energía de activación.¨ No cambian el signo ni la cuantía

de la variación de energía libre.¨ No modifican el equilibrio de la reacción.¨ Aceleran la llegada del equilibrio.

¨ Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.

Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática

Pepsina Tripsina

Cada enzima actúa a un pH óptimo.Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.

pH óptimo

Tª óptima

pH óptimo

Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.

Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima.

D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO

ÁCIDO ASPÁRTICO ÁCIDO CETOGLUTÁRICO ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO GLUTÁMICO

ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO

Glucosa-6-fosfatasa

Privato-descarboxilasa

Aspartato-aminotransferasa

HIDROLASAS

Catalizan reacciones de hidrólisis con intervención del agua

LIASAS

Catalizan la adición de grupos funcionales diversos

TRANSFERASAS O QUINASAS

Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales entre moléculas

Enzima (E) Sustratos (S)

Complejo enzima-sustrato (ES)

Enzima (E)Productos (P)

E + S ES E + P

Enzima

Sustrato

Enzima

Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

Complejo enzima- sustrato

Sustrato

Inhibidor

Sustrato

Enzima

Inhibidor unido a la enzima

Los sustratos no pueden unirse al centro activo

LigandoCentro regulador

Sustrato

Sustrato Centros activos modificados

Ligando unido al centro regulador

Enzima

Los sustratos no pueden unirse al centro activo

Vmáx

12

Vmáx

La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima.El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la velocidad máxima, en la unidad de tiempo.

La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km).

El valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato o eficacia catalítica.

Km

Rodopsina

OpsinaTodo-trans-retinal(vitamina A)

Todo-trans-retinol

11-cis-retinol

11-cis-retinalRetinalreductasa

Retinolisomerasa

Retinalreductasa

Energía luminosa

H2O

BASE NITROGENADA (Adenina)

PENTOSA (Ribosa)

NUCLEÓSIDO (Adenosina)

ION FOSFATO

Enlace N-glucosídico

NUCLEÓTIDO (Adenosín 5’-monofosfato)

Enlace éster

H2O

PIRIMIDÍNICAS

PÚRICAS

CitosinaTimina(exclusiva del ADN)

Uracilo(exclusiva del ARN)

Adenina Guanina

•Es la secuencia de nucleótidos, unidos por enlaces fosfodiéster.

Adenina

Citosina

Timina

Guanina

Extremo 3’

•La cadena presenta dos extremos libres: el 5’ unido al grupo fosfato y el 3’ unido a un hidroxilo.

•Cada cadena se diferencia de otra por:> Su tamaño> Su composición.> Su secuencia de bases.

•La secuencia se nombra con la inicial de la base que contiene cada nucleótido:

Extremo 5’

ACGT

• Es una doble hélice de 2 nm de diámetro.

2 nm

Par de bases nitrogenadas

•Las bases nitrogenadas se encuentran en el interior.

•Las parejas de bases se encuentran unidas a un armazón formado por las pentosas y los grupos fosfato.

Armazón fosfoglucídico

•El enrollamiento es dextrógiro y plectonémico.

•Cada pareja de nucleótidos está situada a 0,34 nm de la siguiente y cada vuelta de doble hélice contiene 10 pares de nucleótidos.

3,4 nm0,34 nm

•Las dos cadenas son antiparalelas y complementarias.

Las bases de ambas cadenas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno. Adenina Timina

Guanina Citosina3 Enlaces de hidrógeno

2 Enlaces de hidrógeno

El número de enlaces de hidrógeno depende de la complementariedad de las bases.

Extremo 3’

Extremo 5’Extremo 3’

Extremo 5’

RELACIÓN ENTRE DIVERSOS ORGANISMOS Y LA CANTIDAD DE ADN QUE CONTIENEN

El ADN almacena y transmite la información genética ya que puede realizar copias de sí mismo.

REPLICACIÓN DEL ADN

105 106 107 108 109 1010 1011

Bacterias

Insectos

Anfibios

Peces óseos

ReptilesAves

Mamíferos

Moluscos

Escherichia coli

HongosLevaduras

JudíasPlantas

Drosophila melanogaster

Peces cartilaginososTiburones

Ranas Tritones

Humanos

Existe gran diferencia entre el contenido de ADN de seres unicelulares primitivos y el de organismos pluricelulares.

Dentro de un mismo grupo puede haber, a su vez, grandes diferencias que no parecen guardar relación con su complejidad.

Niveles de complejidad del ADN

ADN monocatenario lineal (virus)

ADN bicatenario lineal (virus)

ADN monocatenario circular (virus)

ADN bicatenario circular (bacterias)

Cromatina (eucariotas)

ADN asociado a

histonas

Dímero concatenado (mitocondrias)

Cromosomas

ULTRAESTRUCTURA DEL ADN Y ORGANIZACIÓN DEL CROMOSOMA

La desnaturalización se produce al separarse las dos hebras por la rotura de los enlaces de hidrógeno.

pH>13oTª 100 °C

Desnaturalización Desnaturalización

Renaturalización Renaturalización

Desenrollamiento de las hélices

Dobles hélices de ADN

Cadenas sencillas de

ADNA la temperatura de fusión (Tm) el 50% de la doble hélice está separada.

Manteniendo una temperatura de 65 °C durante un tiempo prolongado se puede producir la renaturalización o hibridación del ADN.

Técnica de hibridación para la detección de enfermedades

1.- Se identifica la secuencia de ADN que presentan los enfermos.

2.- Mediante ingeniería genética se construye una sonda marcada radiactivamente con la secuencia complementaria del ADN enfermo.

3.- Se extrae una muestra de ADN de la persona que se quiere dignosticar.

4.- Se desnaturaliza y se añade la sonda.

5.- Se deja renatularizar.

6.- Mediante enzimas, se hidroliza todo el ADN que no esté en forma de doble hélice, destruyendo la sonda que no ha hibridado.

7.- El ADN de doble cadena se transfiere a un papel de nitrocelulosa y se mide la radiactividad.

Si aparecen bandas radiactivas la sonda ha hibridado y la persona presenta la anomalía.

Es un polirribonucleótido (contiene la ribosa como pentosa). Las bases nitrogenadas que lo forman son ADENINA, URACILO, CITOSINA y TIMINA (carece de guanina).

Excepto en algunos virus, el ARN es monocatenario.

Bases complementarias.

Zona de doble hélice (horquilla).

Bucle

ADN

ARN mensajer

o

Su función es copiar la información genética del ADN y llevarla hasta los ribosomas.

En eucariotas porta información para que se sintetice una proteína: MONOCISTRÓNICO.

En procariotas contiene información separada para la síntesis de varias proteínas distintas: POLICISTRÓNICO.

Tiene una vida muy corta (algunos minutos) ya que es destruído rápidamente por las ribonucleasas.

3’

5’

Brazo T

Brazo A

Brazo D

Anticodón

Transportan los aminoácidos hasta los ribosomas.

Todos los tipos de ARNt comparten algunas características:

En el extremo 5’ un triplete que tiene guanina y un ácido fosfórico libre.

En el extremo 3’ tres bases (C-C-A) sin aparear. Por este extremo se une al aminoácido.

En el brazo A un triplete de bases llamado anticodón diferente para cada ARNt en función del aminoácido que transportan.

Zona de unión a la enzima que lo une al aminoácido.

Zona de unión al ribosoma.

Zona de unión al ARNm.

Ribozima

ARN ribosómico

Agrupa a varios ARN diferentes y constituye hasta un 80% del total de ARN de una célula.

ARN nucleolar

Se encuentra asociado a diferentes proteínas formando el nucléolo. Una vez formado se fragmenta dando lugar a los diferentes tipos de ARNr.

Otros tipos de ARN

Algunos tienen función catalítica: ribozimas.

Otros se asocian con proteínas para formar ribonucleoproteínas.

Existen algunos que pueden escindirse en varios fragmentos por si mismos: autocatalíticos.

ARN mensajero

Ribosoma

El ribosoma es el encargado de la traducción del ARNm y está formado por ARN ribosómico y proteínas.

Proteína

ARN de transferencia con aminoácido

ADN

Son moléculas transportadoras de energía.

La energía que se necesita para las reacciones endergónicas se obtiene de la hidrólisis del ATP.

Cuando las reacciones son exergónicas, la energía se emplea en la formación de ATP.

ATP ADP

Desfosforilación

Fosforilación

Además del ATP y el ADP también existen los nucleótidos de guanina GTP y GDP con función similar.

Es un nucleótido de adenina cuyo ácido fosfórico está esterificado con los carbonos 3’ y 5’ de la ribosa.

ATP

Proteína G

Sitio de unión

Enzima inactiva

Proteína receptora

Hormona(1er mensajero)

Adenilato ciclasa (inactiva)

Activa

AMPc(2ºmensajero)

Síntesis Enzima activa

ATP

Hormona +

Proteína receptora Proteína G

Activación Adenilato ciclasa

Proteína GActivación

FORMACIÓN DEL AMPc

NUCLEÓTIDOS DE FLAVINA

NUCLEÓTIDOS DE PIRIDINA

FLAVINA (base nitrogenada)

RIBITOL(pentosa)

+ RIBOFLAVINA(nucleósido)

FMN( flavín-mononucleótido)

FOSFATO+

FAD( flavín-adenín-dinucleótido)AMP+

NUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA +

NUCLEÓTIDO DE ADENINA

NAD( nicotín-adenín-dinucleótido)

+ FOSFATO

NADP( nicotín-adenín-dinucleótido fosfato)

COENZIMA A

-mercaptoetilamina Ácido pantoténico ADP