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TEMA 2.3.- PROTEINAS. Contenido: ü Niveles estructurales de las proteínas. ü Estructura primaria: Relación estructura función y evolución molecular. ü Estructura secundaria. ü Estructura terciaria: La molécula de mioglobina. ü Estructura cuaternaria: Hemoglobina y Cooperatividad. ü Comportamiento de las proteínas en disolución. Purificación y caracterización de proteínas.
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Funciones biológicas
Enzimas Actividad catalítica Transporte Hemoglobina
Lipoproteínas Transportadores de membrana
Nutrientes Caseína (leche)
Ovoalbúmina (huevo) Contráctiles Actina
Miosina Estructurales Colágeno
Elastina Queratina
Defensa Inmunoglobulinas Regulación Hormonas
Proteínas G
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Tamaño de las proteínas
Numero medio de aminoácidos 2.000 Numero de cadenas > 1 Masa molecular 10.000 y 106
(PM/110 = nº aa)
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1 secuencia única→1 proteína→1 estructura unica→1 función única
Funciones diferentes → Secuencia de aminoácidos diferentes Funciones similares → Secuencia de aminoácidos similares Cambio en secuencia → Alteración en la función Cambios permitidos → No alteran la función
La secuencia de aminoácidos informa sobre:
ü Estructura tridimensional ü Función ü Localización ü Evolución
Dogma central de la biología molecular
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Proteínas homologas
• Guardan relación evolutiva
• Misma función en especies diferentes
• Residuos invariables
• Residuos variables (evolución de las especies)
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Secuencias de aminoácidos de la mioglobina de cachalote y humana
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Árbol evolutivo del Citocromo C
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Niveles de estructuras en las proteínas
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Herrera
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Enlace peptídico. Naturaleza de doble enlace
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Enlaces peptídicos separados por carbono alfa
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Ángulos de referencia (0º)
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Representación de Ramachandran
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Hélice alfaa) Hélice alfa dextrógirab) Enlaces de hidrogeno intracatenarios
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Hélice alfa. Vista superior
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Estabilidad hélice alfa troponina C
Arg 103
Asp 100
Esqueleto polipeptídico
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Hélice alfa compacta
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Hélice dextrógira y levógira
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Dipolos eléctricos en la hélice alfa
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Hoja beta antiparalela
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Hoja beta paralela
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Giros beta
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Giro beta
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Alfa queratina
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Sección transversal de un cabello
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Microfibrilla de alfa queratina
Protofibrilla de alfa queratina
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Cadena alfa del colágeno Giro levógiro Gly-X-Pro Gly-X-Hyp
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Modelo de esferas de la cadena alfa
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Giro dextrógiro de tres cadenas levógiras
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Superhélice de colageno (vista superior)
Glicina
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Rawn
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Estructura de las fibrillas de colágeno
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Enlaces de hidrogeno y de entrecruzamiento del tropocolágeno
Rawn
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Biosíntesis y ensamblaje de una fibra de colágeno
Rawn
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Formación de la molécula de tropocolágeno
Rawn
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Elastina. Conformación al azar
Unidad elemental: Tropoelastina PM 65.000 Rica en Gly, Ala y Lys Estructura al azar Entrecruzamiento covalente: Desmosina
Rawn
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Estructura de la red de elastina
Rawn
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Entrecruzamiento de las cadenas polipeptídicas de elastina
Rawn
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Entrecruzamiento de tropoelastina
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Fibroína de la seda
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