Seminario química biológica ii

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SEMINARIO QUÍMICA BIOLÓGICA II: CASO 9 Deporte y Metabolismo 20/11/1 INTEGRANTES: Cerutti, Laureano - Solari, Ramiro - Sostersich, Rodrigo - Ventura, Octavio

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SEMINARIO QUÍMICA BIOLÓGICA II: CASO 9Deporte y Metabolismo

20/11/14

INTEGRANTES: Cerutti, Laureano - Solari, Ramiro - Sostersich, Rodrigo - Ventura, Octavio

RELACIÓN CON EL DEPORTE• En circunstancias especiales de baja disponibilidad de nutrientes, el organismo utiliza otros

sustratos energéticos, como el lactato y ciertos aminoácidos (aminoácidos de cadena ramificada o BCAA y glutamina). En condiciones normales, los aminoácidos contribuyen poco al gasto energético total ya que, en principio, su efecto fisiológico es otro, como la nutrición del músculo. Sin embargo, en los deportes aeróbicos de larga duración (ciclismo, maratón...) o de alta intensidad sobre alguno o algunos músculos concretos (entrenamiento de fuerza con pesas), los depósitos musculares de glucógeno sufren un importantísimo descenso e, incluso, se consumen por completo. En estas situaciones, es cuando el organismo comienza a utilizar de manera importante las propias proteínas musculares, en particular, los aminoácidos de cadena ramificada, para convertirlos en energía. Ello trae consigo un descenso notable de los aminoácidos en el músculo, lo que se traduce en un aumento del tiempo de recuperación muscular y un descenso en el rendimiento del deportista para afrontar el siguiente entrenamiento o competición.

• Con el consumo de aminoácidos ramificados se persigue aumentar la masa muscular, acelerar la recuperación del músculo y prevenir la fatiga.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES• Estos son los aa. que deben ser incorporados mediante la dieta ya que el cuerpo humano no

logra producirlos. Aquellos que se relacionan directamente con el ejercicio y la actividad deportiva son:

• - Leucina

• - Isoleucina

• - Valina

• Estos se incorporan mediante la absorción en el intestino, la degradación de proteínas tisulares y la síntesis de aminoácidos; y una vez incorporados se dirigen hacia el pool metabólico de aa, que vendría a ser una reserva de aminoácidos de distinto origen que se encuentra circulando en la sangre, al cual recurren las células cuando deben sintetizar nuevas proteínas o sustancias.

• Son utilizados en la síntesis de proteínas corporales, como por ejemplo, proteínas estructurales de tejidos, hemoglobina, enzimas y hormonas; también en la Síntesis de compuestos nitrogenados no proteicos: coenzimas, purinas, pirimidas; y por último en la producción de energía: catabolismo de aminoácidos.

CATABOLISMO DE AA• Consta de 3 etapas:

• - Transaminación

• - Desaminación oxidativa del glutamato

• - Eliminación del amoniaco

• Transaminación:

• Consiste en la transferencia de un grupo amino de un aa a un α-cetoácido, en presencia de enzimas (aminotransferasas o transaminasas) y la coenzima piridoxal fosfato. Los α-cetoácidos que aceptan el grupo amino son el Piruvato, Oxaloacetato y el α-Cetoglutarato. El producto de esta etapa es el Glutamato.

CATABOLISMO DE AA.

Isoleucina

Leucina

Valina

CATABOLISMO DE AA• Desaminación oxidativa del Glutamato:

• Esta reacción es catalizada por la Glutamato deshidrogenasa mitocondrial, que produce Amonio. La reacción requiere de NAD+ o NADP+ y regenera α-cetoglutarato para transaminaciones adicionales. La mayor parte del amoniaco producido en el organismo se genera mediante esta reacción. A PH fisiológico, el amoniaco capta un protón y se convierte en amonio. La enzima que cataliza esta reacción se encuentra en la mitocondria, se activa mediante ADP y GDP y se inhibe por ATP y GTP.

• Eliminación del amoniaco:

• El amoniaco es toxico para el organismo, especialmente para el SNC y el hígado es el principal órgano encargado de su eliminación, es por eso que en casos de insuficiencia hepática se producen intoxicaciones con amoniaco que pueden llevar al estado de coma y a la muerte.

• Existen dos vías:

• Formación de Glutamina

• Formación de urea

• Formación de glutamina: el Amoniaco se une al Glutamato y, mediante la hidrolisis de ATP, se obtiene Glutamina. Esta reacción irreversible es catalizada por la enzima mitocondrial Glutamina sintetasa.

• Esto ocurre en hígado, musculo, riñones, cerebro, entre otros.

• Posteriormente la Glutamina formada se hidroliza al Glutamato y Amoniaco mediante la enzima Glutaminasa, principalmente en riñón y se elimina mediante la orina

DESAMINACIÓN OXIDATIVA DEL GLUTAMATO

FORMACIÓN DE GLUTAMINA

CATABOLISMO DE AA• Formación de Urea: La síntesis de la Urea se da en el hígado y se realiza en el ciclo de

la urea, con amoniaco, Anhídrido carbónico y aspartato, mediante 5 enzimas. Este proceso consume 4 ATP/Urea.

• En la primera reacción, el dióxido de carbono se une al amoniaco y mediante la hidrolisis de 2 ATP y la enzima Carbamilfosfato sintetasa y se obtiene Carbamil-P. Este reacciona con Ornitina y se forma Citrulina que pasa al citosol. A continuación esta sustancia reacciona con aspartato consumiendo otros 2 ATP y se forma argininosuccinato, el cual se rompe formando Fumarato y Arginina. Por último, la Arginina produce Ornitina y Urea, cerrando este ciclo.

• En la mayor parte de la Urea producida en el hígado se transporta por la sangre a los riñones para ser eliminada en la orina. Parte de la Urea difunde de la sangre al intestino donde la enzima Ureasa la hidroliza a Dióxido de carbono y Amoniaco. Este Amonio se excreta parcialmente en las heces y el resto se absorbe en sangre.

FORMACIÓN DE LA UREA

AMINOÁCIDOS GLUCOGÉNICOS Y CETOGÉNICOS• El catabolismo de los aminoácidos que forman las proteínas incluye la eliminación del grupo Amino y obtención de cadenas

carbonadas de aminoácidos. A partir de esto se obtienen 7 productos intermediarios:

• Oxaloacetato

• α-cetoglutarato

• Piruvato

• Fumarato

• Succinil CoA

• Acetil CoA

• Acetoacetil CoA

• Estos compuestos se utilizan para la síntesis de glucosa o lípidos o para la producción de energía mediante el ciclo de Krebs.

• Aminoácidos Glucogénicos: Aquellos cuyo catabolismo produce piruvato o alguno de los intermediarios. Estos intermediarios son sustratos para la gluconeogénesis por lo que pueden derivar en la formación de glucosa.

• Aminoácidos Cetogénicos: Aquellos cuyo catabolismo produce Acetil CoA o Acetoacetil CoA. A partir de estos compuestos no se puede formar glucosa: Leucina y Lisina.

• Hay algunos aminoácidos que son glucogénicos y cetogénicos: Tirosina, Triptófano, Fenilalanina e Isoleucina.

ESTRUCTURA DE LOS NUCLEÓTIDOS• Los nucleótidos están formados por una base nitrogenada, un grupo fosfato y una azúcar, ribosa

en caso de ARN y desoxirribosa en caso de ADN.

• Bases nitrogenadas: Derivan de compuestos heterocíclicos aromáticos, la purina y la pirimida.

• Bases nitrogenadas purínicas: Adenina (A) y Guanina (G). Ambas entran a formar parte del ADN y del ARN.

• Bases nitrogenadas pirimidínicas: Timina (T), Citosina (C) y Uracilo (U). La Timina y la Citosina intervienen en la formación del ADN y en el ARN aparecen la Citosina y el Uracilo.

• Pentosa: El azúcar de 5 átomos de Carbono puede ser Ribosa (ARN) o Desoxirribosa (ADN).

• Ácido Fosfórico (H3PO4): Cada nucleótido puede contener uno (Monofosfato), dos (Bifosfato) o tres (Trifosfato) grupos de ácido fosfórico.

• Las bases nitrogenadas son las que contienen la información genética y los azúcares y los fosfatos tienen una función estructural formando el esqueleto del polinucleótido.

• Las bases se unen al Carbono 1’ del azúcar y el Fosfato en el Carbono 5’ para formar el nucleótido.

FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS• - Los nucleótidos son esenciales para todas las células. Sin ellos no puede producirse DNA ni RNA, ni sintetizarse proteínas y las

células no podrían proliferar.

• - Los nucleótidos sirven también como portadores de intermediarios activados en la síntesis de hidratos de carbono, lípidos y proteínas y son componentes estructurales de varias coenzimas tales como CoA, FAD, NAD y NADP.

• - Los nucleótidos como AMPc y GMPc sirven como segundos mensajeros en transducción de señales.

• - Además el ATP sirve como “moneda energética” en la célula.

• - Los nucleótidos son fuentes preferidas en las células para la transferencia de energía. Los nucleótidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un solo grupo de ácido fosfórico. Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucleótido se encuentra en un estado más inestable y el enlace de fosfato tiende a querer romperse (por medio de una reacción de hidrólisis) y liberar la energía que lo une al nucleótido. Las células poseen enzimas cuya función es precisamente hidrolizar nucleótidos para extraer el potencial energético almacenado en sus enlaces. Por tal razón un nucleótido de Trifosfato es la fuente preferida de energía en la célula. De ellos, el ATP es el predilecto en las reacciones celulares para la transferencia de la energía demandada. UTP y GTP también complacen las demandas de energía de la célula en reacciones con azúcares y cambios de estructuras proteicas, respectivamente.

• - Los nucleótidos tienen un papel importante para muchas de las vías del metabolismo intermediario, inhiben o activan enzimas claves.

• A las unidades químicas que se unen para formar los ácidos nucleicos se las denominan NUCLEÓTIDOS y al polímero se los denomina POLINUCLEÓTIDO o ácido nucleico.

• La energía de las moléculas orgánicas, es transformada por las células en energía química contenida en el ATP. El ATP es el transportador energético de los procesos celulares, que necesitan aportes energéticos.

ADENIN TRIFOSFATO• El ATP está formado básicamente por una Adenina y una Ribosa que conforman la

Adenosina. Y junto con ésta se agrupan 3 grupos fosfato. El ATP o La Adenosina Trifosfato, es un nucleótido. (Base nitrogenada más un azúcar = nucleósido y 3 unidades fosfato = nucleótido). El ATP se puede hidrolizar a ADP y fosfato inorgánico (Pi) o a AMP y pirofosfato (PPi).

• El enlace del primer grupo fosfato con la adenosina es de baja energía, pero los otros 2 enlaces fosfato se denominan, "Enlaces Fosfato de Alta Energía".

• Tanto el ATP como el ADP (Difosfato de Adenosina) son aniones muy cargados (ATP 4- y ADP3-), por lo que poseen gran afinidad por cationes divalentes. La forma activa del ATP es a través del complejo ATP-Mg.

• En la elevada electronegatividad de los Enlaces Fosfato de Alta Energía y su proximidad, encontramos una de las razones del alto potencial energético de los mismos.

METABOLISMO Y UTILIZACIÓN DE SUSTRATOS EN EL EJERCICIO• Metabolismo de los fosfágenos: En actividades de potencia (pocos segundos de duración y elevada intensidad) el

músculo utilizara el sistema de los fosfágenos (ATP y fosfocreatina o PC). Al sistema de los fosfágenos también se le puede llamar sistema anaeróbico aláctico. Los fosfágenos son conocidos popularmente como las “baterías del músculo”. Ellos proporcionan la energía necesaria para la contracción muscular al inicio del ejercicio y durante ejercicios muy explosivos. Estos ya están presentes en el músculo.

• ATP: Los almacenes de ATP en la célula son muy pequeños. La mayoría de la energía celular potencial se almacena fundamentalmente como PC. En el músculo esquelético la utilización de ATP como fuente energética conlleva automáticamente su resíntesis a través de la PC

• PC: La cantidad de ATP almacenada en las células musculares del organismo es tan pequeña que solo permite la realización de un trabajo durante muy pocos segundos (5-7 seg.) por lo que el ATP debe ser reciclado constantemente en las células.

• La concentración celular de PC es tres veces superior a la de ATP. El único medio de sintetizar PC desde Pi + C es a través de la energía liberada por la ruptura del ATP y solo ocurre durante la recuperación del ejercicio, sintetizándose entonces ATP a través de otros sustratos (grasas). Por tanto, cuando durante un ejercicio de muy alta intensidad se produce la disminución de las reservas de PC, estas solo son regeneradas cuando haya comenzado la recuperación. Una mejor velocidad metabólica máxima da mejores tiempos de generación de PC.

• Las reservas de ATP a nivel muscular son muy escasas, lo que determina teóricamente que una contracción muscular máxima lo agotaría en un par de segundos. Esto nos indica que la molécula de ATP debe ser resintetizada al mismo tiempo que se degrada. Esto se refleja en el hecho que incluso en el más extenuante de los ejercicios, el nivel de ATP tiende a mantenerse constante.

METABOLISMO Y UTILIZACIÓN DE SUSTRATOS EN EL EJERCICIO

CATABOLISMO DE BASES NITROGENADAS Y EJERCICIO• Catabolismo de purinas y pirimidinas: Durante el ejercicio la formación e hidrólisis del

ATP aumenta notablemente. El ATP y el ADP se degradan en músculo a AMP de manera que al aumentar su concentración, se desvía la ecuación a la derecha:

• AMP2- + H2O IMP2- + NH3

• Adenosina + H2O Inosina + NH3

• El aumento de IMP e Inosina podría significar un aumento del aporte de amoníaco a la sangre circulante para acelerar el mecanismo de producción de la urea. Otra explicación del aumento de la actividad de las enzimas de la degradación de los nucleótidos de adenina es la intervención de los productos finales en el control o regulación de la glucólisis. Las enzimas claves de la glucólisis se encuentran reguladas por sus productos finales. Uno de ellos es precisamente el AMP.

FORMACIÓN DE FOSFOCREATINA

MUCHAS GRACIASPOR SU ATENCIÓN!!!!