Práctica Nº14_Proteinas

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PROTEINAS Objetivos o El objetivo de esta practica es identificar las roteinas, a travez de su reactividad quimica feente a diversos reactivos Parte experimental 1. Reacciones de coagulación: a) Acción del calor La clara de huevo se vuelve blanca y cose b) Acción de alcohol c) Acción de los ácidos 2. Reacciones cromáticas o coloreadas: a) Reacción Xantoproteica: Al calentar, se forma espuma y al agregar las gotas, el cuerpo se empieza a elevar (parecido a la yema cocida)

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  • PROTEINAS

    Objetivos

    o El objetivo de esta practica es identificar las roteinas, a travez de su reactividad

    quimica feente a diversos reactivos

    Parte experimental

    1. Reacciones de coagulacin:

    a) Accin del calor

    La clara de huevo se vuelve blanca y cose

    b) Accin de alcohol

    c) Accin de los cidos

    2. Reacciones cromticas o coloreadas: a) Reaccin Xantoproteica:

    Al calentar, se forma espuma y al agregar las gotas, el cuerpo se empieza a elevar (parecido a la yema cocida)

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    b) Reaccin de Biuret: Se separa y se le agrega sulfato de cobre y cambia a color morado

    c) Reaccin de Molisch

    Cuestionario

    Qu es un aminocido? Qu es una protena? Por qu es importante su

    estudio?

    Aminocido: Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un

    grupo carboxilo (-COOH ) unidos a un carbono central. Los aminocidos

    ms frecuentes y de mayor inters son aquellos que forman parte de

    las protenas. Dos aminocidos se combinan en una reaccin de

    condensacin que libera agua formando un enlace peptdico; estos dos

    "residuos" de aminocido forman un dipptido. Si se une un tercer

    aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar

    un polipptido. Esta reaccin tiene lugar de manera natural en

    los ribosomas.

    Todos los aminocidos componentes de las protenas son L-alfa-

    aminocidos. Por lo tanto, estn formados por un carbono alfa unido a

    un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrgeno y a una cadena (habitualmente

    denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las

    propiedades de cada uno de los diferentes aminocidos; existen cientos de radicales por lo que

    se conocen cientos de aminocidos diferentes, pero slo 20 (actualmente se consideran 22, los

    ltimos fueron descubiertos en el ao 2002) forman parte de las protenas y

    tienen codones especficos en el cdigo gentico.

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    La unin de varios aminocidos da lugar a cadenas llamadas polipptidos o simplemente

    pptidos, que se denominan protenas cuando la cadena polipeptdica supera los 50

    aminocidos.

    Proteina: Las protenas son molculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El

    trmino protena proviene de la palabra francesa protine y esta del griego (proteios),

    que significa 'prominente, de primera calidad'.

    Por sus propiedades fsico-qumicas, las protenas se pueden clasificar en protenas simples

    (holoproteidos), que por hidrlisis dan solo aminocidos o sus derivados; protenas conjugadas

    (heteroproteidos), que por hidrlisis dan aminocidos acompaados de sustancias diversas, y

    protenas derivadas, sustancias formadas pordesnaturalizacin y desdoblamiento de las

    anteriores. Las protenas son indispensables para la vida, sobre todo por su funcin plstica

    (constituyen el 80% delprotoplasma deshidratado de toda clula), pero tambin por sus

    funciones biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son

    protenas).

    Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las

    que destacan:

    Estructural. Esta es la funcin ms importante de una

    protena (Ej: colgeno),

    Inmunolgica (anticuerpos),

    Enzimtica (Ej: sacarasa y pepsina),

    Contrctil (actina y miosina).

    Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH (ya

    que actan como un tampn qumico),

    Transduccin de seales (Ej: rodopsina)

    Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibringeno)

    Las protenas estn formadas por aminocidos los cuales a su vez estn formados por enlaces

    peptdicos para formar esfingocinas.

    Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por

    su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es

    decir, la informacin genticadetermina en gran medida qu protenas tiene una clula,

    un tejido y un organismo.

    Cules son los principales grupos de compuestos orgnicos presentes?

    Glcidos: Son compuestos orgnicos que tienen en su

    molcula carbono, hidrgeno y oxgeno. Los ms simples son

    los monosacridos ("azcares simples"). Los carbohidratos formados por dos

    monosacridos reciben el nombre de disacridos; si son tres los monosacridos que

    forman la molcula tenemos un trisacrido, y as sucesivamente hasta obtener los

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    llamados polisacridos. Los glcidos ms importantes son la glucosa, laribosa, la galactosa,

    la sacarosa, el almidn, el glucgeno o la celulosa.

    Lpidos: Estn compuestas principalmente por carbono e hidrgeno y en menor

    medida oxgeno, aunque tambin pueden contener fsforo, azufre y nitrgeno. En el uso

    coloquial, a los lpidos se les llama incorrectamente grasas, ya que las grasas son slo un

    tipo de lpidos procedentes de animales. Los lpidos cumplen funciones diversas en los

    organismos vivientes, entre ellas la de reserva energtica, la estructural y la reguladora.

    Algunos de los lpidos ms importantes son los cidos grasos, las grasas, los fosfolpidos o

    los esteroides.

    cidos nucleicos: Los cidos nucleicos tienen una enorme importancia, ya que son los

    responsables de la biosntesis de las protenas. Existen dos tipos de cidos nucleicos:

    el cido ribonucleico (ARN) y el cido desoxirribonucleico (ADN).

    Escriba los nombres de 5 protenas o materiales proteicos naturales

    Garbanzo

    Lentejas

    Arroz

    Soya

    Avena

    Pan integral

    Explique la importancia de las protenas

    Son vitales para las funciones corporales bsicas, incluyendo la regeneracin celular y la

    reparacin, mantenimiento y regulacin de tejidos, produccin enzimas y hormonas,

    equilibrio de fluidos, y el suministro de energa. La importancia del aporte de protenas desde

    la alimentacin radica fundamentalmente, en que no pueden ser obtenidas desde otros

    nutrientes, de modo, que para satisfacer sus necesidades siempre deben ser aportadas desde

    los alimentos

    Hacer un listado de protenas esenciales

    Fenilalanina

    Isoleucina

    Leucina

    Lisina

    Metionina

    Treonina

    Triptfano

    Valina

    Arginina

    Histidina

    Cmo es la estructura de las protenas?

    Las protenas son, en resumen, biopolmeros de aminocidos y su presencia en los

    seres vivos es indispensable para el desarrollo de los mltiples procesos vitales.

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    Estructura primaria:

    La estructura primaria es la secuencia de

    aminocidos de la protena. Nos indica qu

    aminocidos componen la cadena polipeptdica y

    el orden en que dichos aminocidos se

    encuentran. La funcin de una protena depende

    de su secuencia y de la forma que sta adopte.

    Estructura secundaria

    La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el

    espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de

    protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin

    espacial estable, la estructura secundaria.

    Existen dos tipos de estructura secundaria:

    1.- La a(alfa)-hlice

    Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la

    estructura primaria.

    Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un

    aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue.

    2.- La conformacin beta

    En esta disposicin los aminocidos no forman una

    hlice sino una cadena en forma de zigzag,

    denominada disposicin en lmina plegada.

    Presentan esta estructura secundaria la queratina de

    la seda o fibrona.

    Estructura terciaria

    Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre

    los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

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    1.- el puente disulfuro entre los radicales de

    aminocidos que tienen azufre.

    2.- los puentes de hidrgeno.

    3.- los puentes elctricos.

    4.- las interacciones hidrfobas.

    Estructura cuaternaria:

    Esta estructura informa de la

    unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias

    cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un

    complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas

    recibe el nombre de protmero.

    El nmero de protmeros vara desde dos, como en la

    hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como

    la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta

    unidades proteicas.

    Desarrollar un mtodo de obtencin de aminocidos con su respectivos

    diagrama

    Extraccin de aminocidos a partir de hidrolizados de

    protena.

    Sntesis qumica

    Produccin microbiolgica.

    Fermentacin directa de aminocidos utilizando diferentes fuentes de

    carbono.

    Conversin de productos intermediarios baratos, va

    biosntesis

    Uso de enzimas o clulas inmovilizadas para la

    separacin de una mezcla racmica sintetizada

    qumicamente.