Péptidos y Proteínas Toxicas

Toxicología de Alimentos

• Diferentes estructuras de tipo proteico, peptídico o de aminoácido en alimentos han sido asociados con efectos toxicológicos. En muchos casos, su modo de acción varía considerablemente ya que pueden ser inhibidores de la actividad enzimática, o bien interfieren con el funcionamiento normal del sistema nervioso o digestivo.

¿Qué es un péptido?

• Péptido: Los péptidos son moléculas formadas por la unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Se diferencian de las proteínas en que son más pequeños, es decir, tienen menos aminoácidos. • Funciones de los péptidos: Algunos de ellos tienen una función enzimática y participan en la regulación homeostática del organismo. Los neuropéptidos (encefalinas, endorfinas, dinorfinas, sustancia P, ...) actúan como neurotransmisores.

Amatoxina

Provienen de hongos del género Amanita, los cuales son fácilmente confundidos con hongos silvestres comestibles, por los que existen varios reportes de intoxicaciones por la ingestión de estas especies. Las toxinas que contienen son péptidos cíclicos. La amatoxina (a-amanitina) es un octapéptido, presenta uniones sulfóxido con una isoleucina hidroxilada.

• Las amatoxinas actúan lentamente, no importa cuan elevada sea su dosis. Su acción es bloquear la transcripción de las RNA polimerasa I y II en eucariotes; es decir, bloquea toda síntesis proteica en células. Tal vez las amatoxinas se acomoden en un sitio simétrico en la polimerasa o bien en el complejo DNA-RNA-polimerasa(Litten,1975).

Efectos Adversos:• Provoca dolores de estómago, náuseas, vómitos, diarrea grave, otros

dolores extremos y hemorragias, causando finalmente la muerte del paciente por paro cardiaco, aproximadamente, a los dos días de ingerir la toxina. No se conoce ningún antídoto contra sus efectos.

Falotoxina

La falotoxina (faloidina) es un heptapéptido con una unión tioéster entre una cisteína y un triptofano, además presenta una leucina hidroxilada (Metzler, 1977).

• La DL50 para la falotoxina, es de 0,3 mg/kg. Si se extrapola a un ser humano (70 kg) sería suficiente ingerir 200 g de hongo (Amanita phaloides) para causar la muerte ya que el contenido de la toxina es 10-15 mg/100 g por material fresco.

Problemas asociado a péptidos toxico

Científicos del Instituto de Agricultura Sostenible (IAS) han logrado eliminar los péptidos tóxicos presentes en el gluten de trigo mediante técnicas biotecnológicas, sin alterar las características organolépticas y las propiedades nutritivas de este cereal. Los investigadores trabajan desde hace años en el desarrollo de nuevas variedades de trigo con muy baja toxicidad para que sean aptas para personas celíacas.El proyecto, dirigido por el doctor Francisco Barro, busca nuevas variedades de trigo libres de gliadinas, que junto con las gluteninas son los componentes mayoritarios del gluten de trigo. El IAAS explicó que estudios previos habían demostrado que determinados grupos de gliadinas (sobre todo, alfa y gamma gliadinas) jugaban un rol importante en la respuesta alérgica por parte del paciente celíaco. Por ello, “los esfuerzos del equipo de investigación se centraron en el silenciamiento, mediante métodos biotecnológicos (ARN de interferencia), de los genes que codifican las gliadinas tóxicas

El estudio del grupo de Biotecnología Vegetal del IAS se ha publicado en la revista científica PNAS (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America).

Islanditoxina

• toxina proviene del Penicillium islandicum que se encuentra asociado al arroz mohoso (Rieman, 1969). La islanditoxina es responsable de hepatocarcinomas. La DL50 por vía intravenosa en rata es de 338 mg/kg. Es una molécula cíclica que contiene cloro, él cual si se elimina, pierde su toxicidad, algunos de los hongos son

• Penicillium islandicum,• P. rugulosum, • P. citrinum, • entre otros.

• La islandotoxina, que es una micotoxina poco usual que contiene átomos de cloro, que al parecer son los que le dan el carácter tóxico

Toxina botulínica

• Es de origen proteico, posee dos cadenas denominadas subunidad H y subunidad L, unidas por grupos disulfuro con un PM aprox. 150,000 y se encuentra entre los compuestos más tóxicos conocidos , ya que son suficientes de 2 a 10 mg para producir efectos letales. La toxina bloquea la neurotransmisión debido a que impide la secreción de acetilcolina presinápticamente. La muerte resulta por la parálisis de los músculos de la respiración.

• se distinguen 8 serotipos diferentes que son: A., B, C1, C2, D, E, F y G, todas actúan sobre el sistema nervioso central, con excepción del serotipo C2. Todas las toxinas biosintetizadas por Clostridium botulimun son de naturaleza proteínica, observándose que se incrementa su toxicidad cuando la proteína neurotóxica original se modifica, ya que se ha demostrado que los cultivos jóvenes son menos tóxicos que los cultivos viejos, debido a que se lleva a cabo una ruptura hidrolítica, por la propia proteasa de C. botulinum .

• El botulismo es un problema conocido desde hace más de 1000 años relacionándosele con el nombre (del latín botulus) que significa embutidos.

• se observó que cuando las esporas germinan y las formas vegetativas crecen, es cuando se produce una exotoxina, para esto se requieren condiciones anaerobicas y una temperatura de 18 a 30 º C, requisitos que se encuentran en productos enlatados

Toxinas de Stafilococus. sp

• Estas toxinas son altamente resistentes al calor durante la cocción. Su efecto emético (vómito) se presenta a concentraciones de 5 mg en monos, vía oral. Los síntomas son: dolor de cabeza, náuseas, dolores estomacales y fiebre. La recuperación completa se presenta entre 24 y 72 horas (Rieman, 1969). Desde el punto de vista de su termoresistencia hace que sean unas toxinas que puedan estar presentes aún cuando la forma vegetativa haya sido destruida por el calor.

• Hasta el momento se han podido identificar serológicamente siete tipos de enterotoxinas de estafilococos, designadas con las siguientes letras: A, B, C1, C2, C3, D y E, también nombradas como SEA a SEE . Todas ellas son de naturaleza proteínica, una característica muy importante, la cual es que resisten la acción de las enzimas digestivas. Otra característica relevante, es que son termoresistentes, ya que no se desnaturalizan por el proceso de pasteurización ni a temperaturas de cocción suaves; sin embargo, no resisten la temperatura de esterilización.

Toxinas de Clostridium perfringens• La intoxicación causada por las toxinas de este microorganismo

producen a nivel celular causan daño celular directo o inhiben el metabolismo oxidativo.

• La producción de la toxina se efectúa cuando las células ingeridas esporulan en el intestino aunque también pueden hacerlo en el alimento. Se supone que la toxina está relacionada a las proteínas de las esporas