Motivos estructurales responsables de la unión de DNA.pdf
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Función del DNA dependiente de proteínas • En muchos procesos biológicos
• Control de la expresión génica por factores de transcripción
• Los factores de transcripción tienen la capacidad de reconocer e interaccionar con secuencias concretas de DNA
• Variaciones locales a la estructura 3D
• Interacción directa de la proteína con las bases
Motivos de unión a DNA
• Regiones estructurales que hacen parte de la estructura terciaria de una proteína
• Interacción con el surco mayor
• Puede contactar con varios puntos del DNA y provocar una modificación conformacional (RNA polimerasa)
Hélice-giro-hélice helix-turn-helix
• En proteínas reguladoras de la expresión génica
• Formado por dos segmentos peptídicos en α-hélice separadas por una secuencia flexible de aminoácidos
Hélice de
reconocimiento se encaja
al surco de DNA
Los residuos aminoácidos
reaccionan con las bases
nitrogenadas Aminoácidos
en la cara opuesta de la misma hélice
establecen relaciones con
otros de la segunda
Se fija la posición
relativa de los dos
segmentos
La segunda α-hélice queda sobre la de
reconocimiento y al exterior
del DNA
• Pueden presentarse dos motivos o asociarse dos proteínas (dímeros) con su propio HTH (distancia de 3.4nm)
• Actúan regulando procesos de transcripción en bacterias (AMP cíclico) y virus (proteína Cro del fago lambda)
Hélice-bucle-hélice helix-loop-helix
• También dos segmentos, pero con un péptido que los une más largo
• Formación de proteínas diméricas
• Proteína Max de ratón
Motivo homeodominio
• Ampliación de HTH
• Tiene un tercer tramo en α-hélice
• Proteínas reguladoras del desarrollo embrionario
Dedo de zinc Zinc finger
• Proteínas eucariotas como factor de transcripción TFIIIA y el receptor de estrógenos
• Frecuentemente tiene más de un motivo
• Formado por 30 aminoácidos
• Su secuencia consenso es
• La unión de al Zn obliga a la formación de plegamientos; su conformación 3D alargada forma dedos
• Existe la variante C4 donde el ión metálico se coordina con 4 Cys en la secuencia consenso
• Se forman segmentos en α-hélice
• En receptores de esteroides
Cremallera de leucina • Residuo de leucina cada 7 aminoácidos • Conformación α-helicodial lleva a concentración de los aminoacidos
hidrofóbicos en un lado • Dos cadenas peptídicas pueden asociarse hidrofóbicamente,
intercalando sus restos de Leu • α-hélice en el otro extremo encajan en el surco mayor de DNA • Aparecen en las proteínas reguladoras bZIP