UNIVESIDAD POPULAR AUTONOMA DE ESTADO DE PUEBLA

Licenciatura en Odontología

Catedrático: Dr. Cristian Dionisio Román Méndez

Bioquímica

Grupo 1

Alondra Morales García

Metabolismo de proteínas.

Transaminación.

Las transaminasas o aminotransferasas son enzimas muy importantes en la degradación y también en la síntesis de aminoácidos. Las transaminasas usan como cofactor el pirodoxal fosfato, derivado de la vitamina B6, y actúan mediante mecanismo ping-pong. En la degradación de los aminoácidos, estas aminotransferasas intervienen coordinadamente con la enzima glutamato deshidrogenasa, el ciclo de Krebs y el ciclo de la urea. Transfieren el grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, transformando el cetoácido en un aminoácido y viceversa.

Existen dos transaminasas de gran importancia:

GOT: glutamato (aa) + oxalacetato 7 aspartato (aa) + α- cetoglutarato

GPT: glutamato (aa) + piruvato alanina (aa) + a-cetoglutarato

El aceptor final, en la mayoría de las transaminaciones de los aminoácidos es el a-cetoglutarato, por lo que se originará siempre glutamato.

Desaminación.

La mayoría de los aminoácidos son desaminados por transaminación, formándose siempre glutamato. La pérdida del grupo amino del glutamato así formado, se produce gracias a la acción de la glutamato deshidrogenasa, enzima muy importante a nivel hepático que cataliza la siguiente reacción de desaminación oxidativa:

glutamato + H20 + NAD(P)+

α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ + NH4

Como consecuencia, se libera en forma de amonio el nitrógeno recogido de todos los grupos amino de todos los aminoácidos. El amonio se genera principalmente en el hígado, y en el hombre se elimina habitualmente a través del ciclo de la urea.

Una vez que el grupo amino se encuentra en el glutamato, se transferirá, a través de la GPT/ALT a una molécula de piruvato, procedente de la glucólisis, para formar alanina. Este aminoácido sale a la sangre sirviendo de medio de transporte inocuo del grupo amino, de tal forma que viaja por el torrente sanguíneo sin que se produzca un incremento de amonio. La alanina es retirada de la sangre por el hígado, el cual a través de su GPT/ALT forma glutamato y piruvato.

ndo amonio, que será neutralizado formando urea gracias al ciclo de la urea. El piruvato puede ser aprovechado por el hígado para formar nuevas moléculas de glucosa gracias a la gluconeogénesis. Este proceso se conoce como el ciclo de la glucosa-alanina

Ciclo de la urea.

Los seres ureotélicos eliminan el nitrógeno de los aminoácidos en forma de urea en la orina, Las reacciones bioquímicas del ciclo se producen en la mitocondria y en el citosol, siendo la ornitina la molécula que ensambla todo los compuestos para la posterior eliminación. Los dos grupos amino que formarán la urea se incorporan al ciclo en dos puntos distintos y proceden de dos vías diferenciadas :

El primero, procede de la matriz mitocondrial, donde el amonio procedente del glutamato se utiliza, junto con el C 02, para formar carbamoíl-P, reacción en la que se consumen dos ATP.

El segundo procede del aspartato, al que ha sido previamente transferido por transaminación del glutamato y transportado al citosol.

Se forma el argininosuccinato, un compuesto intermediario del ciclo de la urea en el que están condensados el carbono y los dos grupos amino. Este compuesto se convierte en arginina gracias a la enzima citosólica argininosuccinasa, liberándose fumarato que servirá para dar malato y regenera el oxalacetato en la mitocondria a través de varias reacciones del ciclo de Krebs, necesario para formar una nueva molécula de aspartato. Según el destino del esqueleto carbonado de a.a. se clasifican en:

Cetogénicas: Producen cuerpos cetónicos.Glucogénicas: Producen intermediarios de la gluconeogénesis (piruvato, oxalacetato, fumarato, α-cetoglutarato).