Fases de las respuestas inmunitarias adaptativas

I.  Reconocimiento del antígeno

Los receptores que usa la inmunidad adaptativa para reconocer a

los antígenos son:

  Moléculas del complejo principal de histocompatibilidad.

  Los receptores de anticuerpos de los linfocitos T

  Los Anticuerpos

Anticuerpos

 Se unen al espectro mas amplio de antígenos

 Muestran la mayor capacidad para discriminar

entre diferentes antígenos

 Se unen a los antígenos con más fuerza

Los anticuerpos son producidos por los linfocitos B

Receptores de Antígenos de los linfocitos B (BCR)

Existen dos tipos de respuestas

inmunitarias adaptativas

Inmunidad celular Inmunidad humoral

Inmunidad humoral 1. Fase de reconocimiento

Inmunidad humoral

1. Fase Efectora

Funciones Efectoras

 Neutralización de microbios o productos microbianos tóxicos

 Activación del sistema del complemento

 Opsonización

 Fagocitosis potenciada

 Citotoxicidad Celular Dependiente de Anticuerpos (CCDA)

 Hipersensibilidad inmediata

Hechos que ayudaron al conocimiento de los Anticuerpos

Pacientes con Mieloma Múltiple

Hechos que ayudaron al conocimiento de los Anticuerpos

Técnica para producir Anticuerpos monoclonales de Georges Köhler y Cesar Milstein en 1975

Bazo

Los anticuerpos también pueden ser llamados Inmunogóbulina

α

β

γ

Los anticuerpos también pueden ser llamados Inmunogóbulina

gammaglobulinas

Inmunoglobulinas

Estructura de los Anticuerpos

Extremos

Amino

Extremos carboxilo

Cadena Pesada(H) 55-70 kDa

Cadena Ligera (L) 24 kDa

Región constante

Región variable

Región constante

Región variable

 VL

 VH

 CL

 CH

Estructura de los Anticuerpos

Dominio tipo Inmunoglobulina

(Ig)

Segmentos hipervariables

Región de la bisagra

Clases de Anticuerpos

(Isotipos)

α

δ

ε

γ

µ

IgA

IgD

IgE

IgG

IgM

En los humanos las cadenas µ y ε de los anticuerpos tienen 4 Dominios Ig

CH1

CH2

CH3

CH4

C µ 1

C µ 2

C µ 3

C µ 4

Las cadenas ligeras pueden ser κ ó λ

En los humanos 60% de los anticuerpos tienen cadenas κ

Y 40% cadenas λ

Las formas secretadas de IgM e IgA forman complejos multiméricos

Cadena de unión J (joining)

Cuando los anticuerpos IgM e IgD actúan como receptores de antígenos (BCR) se asocian de forma no covalente con otras proteínas de membrana: Igα e Igβ señalizadoras

Antígeno

Sustancia extraña que es capaz de desencadenar una respuesta

Inmunológica

Inmunógenos

Antígenos

Hapteno + Transportador

Epítopo = Determinante antigénico

Antígeno Polivalente

Polivalencia= multivalencia

Tipos de Epitópos

Lineales: formados por residuos de aminoácidos adyacentes

Conformacionales: quedan yuxtapuestos cuando la proteína está plegada

Neoantigénicos: Cuando las proteínas son modificadas se pueden dar lugar a nuevos epítopos

Propiedades de la unión Antígeno-Anticuerpo

Afinidad: Fuerza del enlace entre un único sitio de combinación de un anticuerpo y un epítopo

Avidez: Fuerza del enlace de un anticuerpo a un antígeno a través de todos los epítopos que participen en la unión

Propiedades de la unión Antígeno-Anticuerpo

Diversidad: Presencia de un gran número de anticuerpos que se unen a diferentes antígenos

Repertorio de anticuerpos: conjunto total de anticuerpos con diferentes especificidades.

Especificidad: Capacidad de un anticuerpo de detectar pequeñas diferencias en la estructura química

Reacción Cruzada: algunos anticuerpos producidos frente a determinado antígeno pueden unirse a un antígeno diferente pero estructuralmente relacionado.