Hemoglobin A
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HemoglobinaDe Wikipedia, la enciclopedia libreSaltar a: navegación, búsqueda
Hemoglobina.
Grupo hemo.
La hemoglobina (a menudo abreviada como Hb) es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
Contenido
[ocultar]
1 Estructura 2 Oxihemoglobina 3 Tipos de hemoglobina
4 Valores de referencia 5 Véase también 6 Note
[editar] Estructura
El artista Julian Voss-Andreae creó en 2005 una escultura denominada Corazón de Acero (Heart of Steel) basada en la estructura central de la proteína. Esta escultura está hecha de vidrio y acero corten. La oxidación intencional de una obra inicialmente brillante refleja la reacción química fundamental del oxígeno enlazado al fierro en la hemoglobina.1 Las imágenes muestran la escultura de 5 pies (1,6 metros) de altura inmediatamente después de su instalación, luego de 10 días y después de varios meses de exposición al ambiente.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
[editar] Oxihemoglobina
Cuando la hemoglobina tiene unido oxígeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).
Reacción paso a paso:
Reacción total:
[editar] Tipos de hemoglobina
hemoglobina, alfa 1
HUGO 4823
Símbolo HBA1
Datos genéticos
Locus Cr. 16 p13.3
Bases de datos
Entrez 3039
OMIM 141800
RefSeq NM_000558
UniProt P69905
hemoglobina, alfa 2
HUGO 4824
Símbolo HBA2
Datos genéticos
Locus Cr. 16 p13.3
Bases de datos
Entrez 3040
OMIM 141850
RefSeq NM_000517
UniProt P69905
hemoglobina, beta
HUGO 4827
Símbolo HBB
Datos genéticos
Locus Cr. 11 p15.5
Bases de datos
Entrez 3043
OMIM 141900
RefSeq NM_000518
UniProt P68871
Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2 : Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.
Hemoglobina S : Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F : Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.
Oxihemoglobina : Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2) Metahemoglobina : Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado
férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como
Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos.
Carbaminohemoglobina : se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina : Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada : aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.
También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Éstas sólo están presentes en el embrión.
[editar] Valores de referencia
Para varones: 18,0 ± 2,0 g/dl. Para mujeres: 16,0 ± 2,0 g/dl.
Otras fuentes citan valores de referencia de:- varones 13 - 17 g/dl- mujeres 12 - 15 g/dl- en niños puede ser más bajo, hasta 11 g/dl.
[editar] Véase también
Proteína Sangre
[editar] Note
1. ↑ Holden, Constance (30 September 2005). «Blood and Steel» (pdf). Science 309 (5744): pp. 2160. doi:10.1126/science.309.5744.2160d. http://www.sciencemag.org/cgi/reprint/309/5744/2160d.pdf.
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Hemoglobina
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Hemoglobina.
Grupo hemo.
La hemoglobina (a menudo abreviada como Hb) es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
Contenido
[ocultar]
1 Estructura 2 Oxihemoglobina 3 Tipos de hemoglobina 4 Valores de referencia 5 Véase también
6 Note
[editar] Estructura
El artista Julian Voss-Andreae creó en 2005 una escultura denominada Corazón de Acero (Heart of Steel) basada en la estructura central de la proteína. Esta escultura está hecha de vidrio y acero corten. La oxidación intencional de una obra inicialmente brillante refleja la reacción química fundamental del oxígeno enlazado al fierro en la hemoglobina.1 Las imágenes muestran la escultura de 5 pies (1,6 metros) de altura inmediatamente después de su instalación, luego de 10 días y después de varios meses de exposición al ambiente.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
[editar] Oxihemoglobina
Cuando la hemoglobina tiene unido oxígeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).
Reacción paso a paso:
Reacción total:
[editar] Tipos de hemoglobina
hemoglobina, alfa 1
HUGO 4823
Símbolo HBA1
Datos genéticos
Locus Cr. 16 p13.3
Bases de datos
Entrez 3039
OMIM 141800
RefSeq NM_000558
UniProt P69905
hemoglobina, alfa 2
HUGO 4824
Símbolo HBA2
Datos genéticos
Locus Cr. 16 p13.3
Bases de datos
Entrez 3040
OMIM 141850
RefSeq NM_000517
UniProt P69905
hemoglobina, beta
HUGO 4827
Símbolo HBB
Datos genéticos
Locus Cr. 11 p15.5
Bases de datos
Entrez 3043
OMIM 141900
RefSeq NM_000518
UniProt P68871
Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
Hemoglobina A2 : Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.
Hemoglobina S : Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
Hemoglobina F : Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta.
Oxihemoglobina : Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2) Metahemoglobina : Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado
férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos.
Carbaminohemoglobina : se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
Carboxihemoglobina : Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO).
Hemoglobina glucosilada : aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.
También hay hemoglobinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Éstas sólo están presentes en el embrión.
[editar] Valores de referencia
Para varones: 18,0 ± 2,0 g/dl. Para mujeres: 16,0 ± 2,0 g/dl.
Otras fuentes citan valores de referencia de:- varones 13 - 17 g/dl- mujeres 12 - 15 g/dl- en niños puede ser más bajo, hasta 11 g/dl.
[editar] Véase también
Proteína Sangre
[editar] Note
1. ↑ Holden, Constance (30 September 2005). «Blood and Steel» (pdf). Science 309 (5744): pp. 2160. doi:10.1126/science.309.5744.2160d. http://www.sciencemag.org/cgi/reprint/309/5744/2160d.pdf.
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