PROTEINAS

ESTRUCTURA

NIVELES ESTRUCTURALES

� ESTRUCTURA PRIMARIA

� ESTRUCTURA SECUNDARIA

� ESTRUCTURA TERCIARIA

� ESTUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es el ordenamiento lineal de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y la localización de los puentes disulfuro.

Se ordenan desde el N terminal (Nt) al C terminal (Ct)

ENLACE PEPTÍDICO

PUENTE DISULFURO

Estructura primaria de la insulina

ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS

� GRADO DE ORGANIZACIÓN:

• SECUENCIA

� NIVEL DE ESTRUCTURACIÓN:

• PRIMARIA

� POSIBILIDADES:

• CASI ILIMITADAS

� ENLACES:

• PEPTÍDICO Y DISULFURO

ESTRUCTURA SECUNDARIA

� Cualquier plegamiento que adopta en el espacio la cadena peptídica, estabilizados, en general, por puentes de hidrógeno.

PUENTE DE HIDROGENO

� Un átomo de H hace de puente entre dos átomos electronegativos (F, O o N)

TIPOS PRINCIPALES DE ESTRUCTURA SECUNDARIA

1. HELICES

2. HOJAS β

3. GIROS

Hélice

� hélice estabilizada por puentes de hidrógeno paralelos al eje mayor

� 3.6 aa por vuelta

� longitud promedio de 12 aa(4 vueltas)

� suelen ser anfipáticas

A1

Diapositiva 12

A1 p de h paralelos al eje

casi 4 aa por vuelta

log de 4 vueltasAdmin; 07/05/2012

Hojas beta

CARACTERISTICAS DE LAS HOJAS BETA

� estabilizadas por puentes de hidrógeno intercatenarios

� todos los grupos peptídicos participan en la estabilización

� grupos R perpendiculares al plano de la hoja

� cada cadena suele tener entre 5 y 10 residuos

Giros

ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS

� Grado de organización:

• Conformación

� Nivel de estructuración:

• Secundaria

� Posibilidades:

• Hélices, hoja plegada, giros

� Enlaces:

• Puentes de hidrogeno

Insulina.val

ESTRUCTURA TERCIARIA

Se debe a la formación de enlaces débiles entre los grupos laterales de las cadenas de aminoácidos

1- Puente disulfuro

2- Fuerzas electrostáticas

4- Interacciones hidrofóbicas

3- Puente de hidrógeno

Estructura terciaria

Proteínas fibrosas

insolublesen agua

Función estructural

Forma alargada

Proteínas fibrosas

• Principal constituyente del tejido conjuntivo• Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones, cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo)• Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo• Poco valor alimenticio

COLÁGENO

ESTRUCTURA:Cadena peptídica compuesta por la repetición Gly-X-ProSe asocian 3 cadenas

Mmdb.cn3

Estructura terciaria

Proteínas fibrosasProteínas globulares

Solubles en agua

trabajo químico de la

célula

Pueden quedar huecos internos en donde se

sitúan grupos prostéticos

estructura terciaria

densamente empaquetada

PROTEÍNAS GLOBULARES

Caseina.cn3

CASEÍNA α

MIOGLOBINA

mioglobine.cn3

ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS

� Grado de organización:

• Conformación

� Nivel de estructuración:

• Terciaria

� Posibilidades:

• Fibrosa y globular

� Enlaces:

• (ver diagrama)

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o monómeros)

Especialmente enlaces débiles

La proteína completa se llama oligomérica ó polimérica

hemoglobina.cn3

HEMOGLOBINA

ESQUEMA DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS

� Grado de organización:

• Asociación

� Nivel de estructuración:

• Cuaternaria

� Posibilidades:

• Monómeros iguales o diferentes

� Enlaces:

• débiles

Resumiendo…

DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

� Ruptura de las estructuras superiores, sin alteración en la estructura primaria

� Hay pérdida de las funciones biológicas

� Producida por a) calentamiento; b) variación del pH; c) agregado de alcohol; etc

PROTEINAS: FUNCIONES

� Enzimas

� Proteínas de reserva

� Proteínas transportadoras

� Proteínas contráctiles

� Proteínas de defensa

� Toxinas

� Hormonas

� Proteínas estructurales