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ENZIMAS
Son biomoléculas cuya función es Son biomoléculas cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas, actúan por lo tanto como bioquímicas, actúan por lo tanto como
catalizadores biológicos. catalizadores biológicos.
M. Sc. Liliana SumarrivaM. Sc. Liliana Sumarriva
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¿Cuál es su naturaleza química?¿Cuál es su naturaleza química?
La gran mayoría de las enzimas son La gran mayoría de las enzimas son proteínas.proteínas.
Sin embargo existen algunos ARN que Sin embargo existen algunos ARN que pueden actuar como enzimas (ribozimas)pueden actuar como enzimas (ribozimas)
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¿Cuál es la estructura de una ¿Cuál es la estructura de una proteína?proteína?
Las proteínas son macromoléculas, Las proteínas son macromoléculas, polímeros de aminoácidospolímeros de aminoácidosAnalizando estas palabras…Analizando estas palabras…
MakrósMakrós: grande: grande
PolymerésPolymerés: compuesto de varias partes: compuesto de varias partes
Son cadenas simples, no ramificadas, de Son cadenas simples, no ramificadas, de aminoácidos unidos unos a otros.aminoácidos unidos unos a otros.
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¿Cuál es la estructura de un ¿Cuál es la estructura de un aminoácido?aminoácido?
Todos los aminoácidos están formados Todos los aminoácidos están formados por un grupo amino y un grupo carboxilo. por un grupo amino y un grupo carboxilo.
Amino Carboxilo
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¿Cómo actúan las enzimas?¿Cómo actúan las enzimas?
Las enzimas son catalizadores y como Las enzimas son catalizadores y como tales aumentan la velocidad de la reacción tales aumentan la velocidad de la reacción química, sin modificar su resultado.química, sin modificar su resultado.
No modifican la energía de los reactivos ni No modifican la energía de los reactivos ni de los productos pero sí disminuyen la de los productos pero sí disminuyen la energía de activación, una especie de energía de activación, una especie de barrera energética que deben pasar los barrera energética que deben pasar los reactivos para convertirse en productos.reactivos para convertirse en productos.
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¿ Una misma enzima cataliza las ¿ Una misma enzima cataliza las distintas reacciones?distintas reacciones?
No, las enzimas son específicas, cada una No, las enzimas son específicas, cada una cataliza una determinada reacción.cataliza una determinada reacción.
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La alta especificidad La alta especificidad se debe a que su se debe a que su estructura terciaria estructura terciaria le permite formar le permite formar cavidades llamadas cavidades llamadas sitios activos, lugar sitios activos, lugar donde se ubica el donde se ubica el sustrato durante el sustrato durante el proceso de catálisis.proceso de catálisis.
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La enzima se une La enzima se une específicamente a las específicamente a las
moléculas denominadas moléculas denominadas sustratos, formando un sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato y complejo enzima-sustrato y favoreciendo su transformación favoreciendo su transformación
en productosen productos
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sustratosustrato
Complejo Complejo enzima-sustratoenzima-sustrato
productosproductos
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Una Reacción Una Reacción Enzimática:Enzimática:
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¿La velocidad de una reacción ¿La velocidad de una reacción catalizada por una enzima es catalizada por una enzima es
siempre la misma?siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los No, depende de muchos factores entre los que se cuentan:que se cuentan:
Concentración del sustratoConcentración del sustrato
TemperaturaTemperatura
pHpH
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Concentración de sustratoConcentración de sustrato
A mayor concentración de sustrato es A mayor concentración de sustrato es mayor la velocidad. mayor la velocidad.
Pero no aumenta indefinidamente, cuando Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay más enzima para unirse al sustrato no hay más enzima para unirse al sustrato se alcanza la velocidad máximase alcanza la velocidad máxima
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pHpH
Cada enzima tiene un pH óptimo en el Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la actividad enzimática es máximacual la actividad enzimática es máxima
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TemperaturaTemperatura
Cada enzima tiene una temperatura Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su actividad es máximaóptima en la cual su actividad es máxima
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De modo que …De modo que …
si variamos el pH o la temperatura, la si variamos el pH o la temperatura, la velocidad de la reacción catalizada por velocidad de la reacción catalizada por una enzima también varía.una enzima también varía.
Los valores de pH y temperatura óptima Los valores de pH y temperatura óptima son aquellos a los cuales se alcanza la son aquellos a los cuales se alcanza la máxima actividad enzimática o la mayor máxima actividad enzimática o la mayor velocidad de reacciónvelocidad de reacción
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Estado NativoEstado Nativo Estado DesnaturalizadoEstado Desnaturalizado
Desnaturalización de una ProteínaDesnaturalización de una Proteína
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija
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Desnaturalización de la ribonucleasa. En general, la desnaturalización fuerte produce una destrucción permanente de la molécula
Agentes desnaturalizantes: Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
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Cofactor (Coenzima): Átomo, ion o molécula que participa en el proceso catalítico sin ser enzima ni substrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:
1. A través de una fijación muy fuerte a la proteína y salensin ser modificados del ciclo catalítico
2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclocatalítico y por lo general requieren otra enzima para volveral estado original.
Cofactores Enzimáticos
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R CH
NH3+
COO- + O2 + H2O R CO COO- + H2O2 + NH4+
Aminoácido CetoácidoLAO
LAO: L-aminoácido oxidasa: es una flavoproteína
Las flavoproteínas tienen un grupo prostético flavínico, que interviene en el proceso catalítico sin salir modificadodel mismo
NH
NNH
N O
H3C
H3C
O
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Los cofactores enzimáticos suelen ser moléculas complejas,que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo general.
Por esa razón muchos cofactores enzimáticos deben ser, entodo en parte, ingresados con la dieta; muchos de ellos son, porlo tanto, vitaminas.Ni todos los cofactores son vitamínicos ni todas las vitaminasson cofactores enzimáticos
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Cofactores de naturaleza vitamínica; ejemplos
1. HidrosolublesTiamina Tiamina pirofosfato B1
Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B2
Piridoxal Piridoxal fosfato B6
Cobalamina Coenzimas cobamídicos B12
Ác.Ascórbico Ac. Ascórbico CNicotinamida NAD+, NADP+ PPÁc.Lipoico LipoamidaÁc.Fólico Coenzimas folínicosÁc.Pantoténico Panteteínas (CoA, p.e.)
2. LiposolublesNaftoquinonas -Carboxilación K
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Cofactores de naturaleza no vitamínica: ejemplos
Hemo Hemoenzimas, citocromosComplejos Fe-S FerredoxinasQuinonas Tr.electrónico mitocondrial y fotosintéticoGlutatión Redox; transporte de aminoácidosATP Transf.de fosfato y/o de energíaUTP Transf.de grupos glicosídicosPAPS Transf.de grupos sulfatoS-AM Transf.de grupos metiloCarnitina Transportador de grupos acil-
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Vitaminas que no forman parte de cofactores enzimáticos
Liposolubles
Retinoides vit. ACalciferoles vit. DTocoferoles vit. E
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Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibi-ción enzimática.
Teorías de la Acción Enzimática
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Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.
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La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidaddefiniendo la acción enzimática como
Estabilización del Estado de Transición
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino alestado de transición entre ambos.
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R C
O
O R' Substrato: un éster
R C O R'
O-
O-
Estado de transición:intermediario tetraédrico,inestable
R C
O
O- HO R' Productos
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Clasificación y Nomenclatura de
Enzimas
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ATP: hexosa fosfotransferasa
Nombre sistemático:
Donador Aceptor
Grupo transferido
EC 2.7.1.1
Número sistemático
EnzymeComission
Grupo Subgrupo
Sub-subgrupo
Enzima
Nombre común: Hexokinasa
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1. Oxidorreductasas
2. Transferasas•grupos aldehidos •gupos acilos •grupos glucosilos •grupos fosfatos (kinasas)
3. Hidrolasas•Transforman polímeros en monómeros. Actuan sobre: •enlace éster •enlace glucosídico •enlace peptídico •enlace C-N
Clasificación de enzimas: Grupos
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4. Liasas•(Adición a los dobles enlaces)•Entre C y C •Entre C y O •Entre C y N
5. Isomerasas•(Reacciones de isomerización)
6. Ligasas•(Formación de enlaces, con aporte de ATP)Entre C y O •Entre C y S •Entre C y N •Entre C y C
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Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través deinteracciones con el centro activo u otros centros específicos(alostéricos).
Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan ala enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática
Inhibición Enzimática
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De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo
II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula, causando un cambio conformacional con repercusión negativa en la actividad enzimática.
Activador alostérico: favorece la unión del
sustrato
Inhibidor alostérico: impide la unión del
sustrato
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Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos:
E + I EI
2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:
E + I E’
ES + I ESI
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Inhibición reversible(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva
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E ES
EI
I
S
E + P
InhibiciónCompetitiva
Las fijaciones de substrato e inhibidor sonmutuamente exclusivas; el complejo EI no es productivo
![Page 42: ENZIMAS Son biomoléculas cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas, actúan por lo tanto como catalizadores biológicos. M. Sc.](https://reader035.fdocuments.mx/reader035/viewer/2022081414/54d5fb434979596c658b4f15/html5/thumbnails/42.jpg)
E ES
EI
I
S
E + PI
ESI
SInhibición
No Competitiva
El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E y al complejo enzima-substrato ES; ni el complejo EI ni el complejo ESI son productivos
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E ES
S
E + PI
ESI
InhibiciónAnticompetitiva
El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES;el complejo ESI no es
productivo
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E ES
EI
I
S
E + P
Características:- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibición- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico del substrato.- El inhibidor es tan específico como el substrato
Se define una constante deequilibrio de disociación delinhibidor:
Ki = [E] [I]
[EI]
Inhibición Competitiva
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H2N S
O
O
NH2H2N C
O
O-
4-aminobencenosulfonamida
4-aminobenzoato
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N
N
N
N
H2N
N
C NH
O
C H
COO-
CH2
CH2
CO OH
CH3
n
Ác. Fólico
Methotrexate
N
N
N
N
OH
H2N
N
C NH
O
C H
COO-
CH2
CH2
CO OH
H
n
![Page 47: ENZIMAS Son biomoléculas cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones bioquímicas, actúan por lo tanto como catalizadores biológicos. M. Sc.](https://reader035.fdocuments.mx/reader035/viewer/2022081414/54d5fb434979596c658b4f15/html5/thumbnails/47.jpg)
NH
HN
O
O
CH3
NH
HN
O
O
Br
Timina
5-Bromouracilo
Análogos de base
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OHOCH2
OH
N
O
NH2
OH
OHOCH2
OH
N
O
NH2
OH
Citidina
Citosina arabinósido
Análogos denucleósido
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Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
- Su acción no se describe por una constante de equilibrio Ki,
sino por una constante de velocidad ki:
E + I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación del inhibidor.
- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos.
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Algunos tipos de inhibidores irreversibles
1. Reactivos de grupos -SH
2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados
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Regulación de la Actividad Enzimática
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Regulación alostérica
Procesos a nivel celular; regulación de ajuste finode la actividad enzimática, a través de efectos deretroalimentación (negativa o positiva)
Regulación por modificación covalente
Procesos a nivel supracelular (orgánico); regulacióna gran escala de actividades enzimáticas, a través demodificación covalente de enzimas, provocadas porseñales (transducción de señales)
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Retroalimentación negativa en vías metabólicas, 1
Thr -cetobutirato IleTreoninadesaminasa
Síntesis de Isoleucina
El producto final de la ruta, Isoleucina, inhibe a la primeraenzima de la misma, Treonina desaminasa
Regulación alostérica
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Suele haber fenómenos de modificación covalente deenzimas en la respuesta celular a señales químicas:
1. Neurotransmisores2. Hormonas3. Factores de crecimiento4. Estímulos morfogenéticos y de diferenciación5. Muerte celular programada (apoptosis)6. Estímulos antigénicos7. Luz y otros agentes físico-químicos
Regulación por modificación covalente
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EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Elementos de la reacción
La Enzima no fosforilada es inactiva
La enzima fosforilada es activa
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