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ENZIMAS

EstructuraPor su estructura y composición química puede afrmarse que el origen de las enzimas esta

vinculando al origen de las sustancias proteicas.

La sede de las enzimas es el citoplasma. Los cloroplastos vegetales contienen una amplia gama

enzimas encargadas de la unción cloroílica, proceso que a través de reacciones químicas

complejas y encadenadas transorman compuestos inorgánicos, como el agua, y el anídrido

car!ónico, en sustancias complejas adecuadas para ser entre otras cosas el alimento undamentalde los animales.

"n las mitocondrias e#iste un sistema de transporte de electrones que determinan importantes

enómenos de o#idorreducción, durante los cuales se orman nota!les cantidades de $%P, que es un

compuesto altamente energético del que depende la mayor parte de meta!olismo, y coma, por

tanto el tra!ajo de las células& en las mitocondrias se produce el meta!olismo enzimático de

los ácidos grasos, los cuales son en parte ela!orados tam!ién en el citoplasma.

"n los ri!osomas tiene lugar concretamente todas las síntesis de las sustancias proteicas, mientras

que en los lisosomas se producen enzimas idrolíticos cuya misión escindir, con la intervención del

agua, moléculas grandes en otras menores, que pueden a su vez ser utilizadas por las células&

en cam!io, las enzimas glucolíticos están diundidos en el citoplasma.

La localización de las sedes de las distintas operaciones enzimáticas antes mencionadas a sido

posi!le a través del sistema de ruptura de las células y de la separación de los distintos

componentes mediante centriugación dierencial del omogeneizado de estas la ruptura celular y

la su!división de los componentes su!celulares se realizan actualmente utilizando los tejidos, por

ejemplo con saltos !ruscos desde temperaturas ineriores a '( ) asta temperaturas mas elevadas

con cam!ios de presión osmótica o mediante ultrasonidos.

En muchos casos las enzimas están formadas exclusivamente por aminoácidos, en otrosmuchos la proteína se encuentra asociada, además, a otro tipo de moléculas ueresultan imprescindi!les para ue puedan desarrollar su funci"n# $uando esto ocurre, laenzima funcional, inclu%endo la parte no proteica, reci!e el nom!re de holoenzima, laparte proteica se denomina apoenzima % la no proteica reci!e el nom!re &enéricode cofactor#

'(N$I)NLas enzimas ayudan a que mucas unciones de nuestro organismo se agan más rápidas y de un

modo más efcaz. *ay más de tres mil clases de enzimas. $lgunas de las unciones más

destaca!les de las enzimas son+

• 'avorecen la di&esti"n % a!sorci"n de los nutrientes* a partir de los alimentos que

ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, idratos de car!ono y grasas en

sustancias perectamente asimila!les+ son las enzimas digestivas. La terminación $-$ indica

so!re que tipo de alimento acta+ Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas& las

$milasas ayudan a digerir los idratos de car!ono& las Lipasas avorecen la digestión de las

grasas& la -acarasa acta so!re el azcar, etc. "l ácido clorídrico del estómago digiere los

alimentos más duros como carnes o vegetales muy f!rosos, el calcio, ierro, etc. -u alta

produce entre otras enermedades, la anemia perniciosa.

Las enzimas digestivas son muy tiles en casos de incazón a!dominal, gases y digestiones,

en general, muy pesadas.

• Efecto antiin+amatorio*  las enzimas proteolíticas, como la /romelina de la Pi0a, ini!en

algunos procesos in1amatorios y avorecen a la vez la recuperación de golpes, rea!sorción de

ematomas o moratones y eridas. Puede ser til en casos de artritis.

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• educen el da-o ocasionado por toxinas* las enzimas avorecen la efcacia de nuestro

meta!olismo ayudando a eliminar las to#inas y metales pesados. %endrían un eecto

desinto#ifcante o depurativo so!re nuestro organismo.

• Armonizan el sistema inmunitario o inmunol"&ico*  las enzimas ayudan a los gló!ulos

!lancos a lucar contra virus y !acterias pero además al avorecer una correcta digestión o

degradación de los alimentos tam!ién ayuda a que se produzcan menos alergias alimentarias.

• .tras funciones o propiedades de las enzimas son*  eliminar el dió#ido de car!ono de los

pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, avorecer la

ertilidad, etc.

$/ASI'I$A$I)N0#.xido1reductasas*  -on las enzimas relacionadas con las o#idaciones y las reducciones

!iológicas que intervienen de modo undamental en los procesos de respiración y ermentación.

Las o#idoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas meta!ólicas, como la escisión

enzimática de la glucosa, a!ricando tam!ién el $%P, verdadero almacén de energía. "#trayendo

dos átomos de idrógeno, catalizan las o#idaciones de mucas moléculas orgánicas presentes en el

protoplasma& los átomos de idrógeno tomados del sustrato son cedidos a algn captor.

"n esta clase se encuentran las siguientes su!clases principales+ 2esidrogenasas y o#idasas. -on

más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actan como donadores, alcooles, o#ácidos

aldeidos, cetonas, aminoácidos, 2P3*4, %P3*4, y mucos otros compuestos y, como receptores,las propias coenzimas 2P3 y %P3, citocromos, 54, etc.

2#/as 3ransferasas*  "stas enzimas catalizan la transerencia de una parte de la molécula

6dadora7 a otra 6aceptora7. -u clasifcación se !asa en la naturaleza química del sustrato atacado y

en la del aceptor. %am!ién este grupo de enzimas actan so!re los sustratos mas diversos,

transfriendo grupos metilo, aldeído, glucosilo, amina, sulató, sulrico, etc.

4#/as 5idrolasas* "sta clase de enzimas actan normalmente so!re las grandes moléculas del

protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se e#presa

en la escisión de los enlaces entre átomos de car!ono y nitrógeno 6)83i7 o car!ono o#igeno 6)857&

-imultáneamente se o!tiene la idrólisis 6reacción de un compuesto con el agua7de una molécula

de agua. "l idrógeno y el o#idrilo resultantes de la idrólisis se unen respectivamente a las dos

moléculas o!tenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasifcación de estas enzimas

se realiza en unción del tipo de enlace químico so!re el que actan.

$ este grupo pertenecen proteínas muy conocidas+ la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la

tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. 2esempe0an un papel esencial en los

procesos digestivos, puesto que idrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.

6#/as isomerasas* %ransorman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica ormula

empírica pero con distinto desarrollo. -on las enzimas que catalizan diversos tipos de

isomerización, sea óptica, geométrica, uncional, de posición, etc. -e dividen en varias su!clases.

Las racemasas y las epimerasas actan en la racemización de los aminoácidos y en la

epimerización de los azcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específcas para los

dos isómeros y que producen un solo producto comn. Las isomerasas cis 9 trans modifcan la

confguración geométrica a nivel de un do!le ligadura. Las ó#ido 9 reductasas intramoleculares

cetalizan la interconversión de aldosas y cetosas, o#idando un grupo )*5* y reduciendo almismo tiempo al ) : 5 vecino, como en el caso de la triosa osato isomerasa, presente en el

proceso de la glucólisis & en otros casos cam!ian de lugar do!les ligaduras, como en la 6ta!la7

isopentenil osato isomerasa, indispensa!le en el cam!io !iosinético del escualeno y el colesterol.

Por fn las transerasas intramoleculares 6o mutasas7 pueden acilitar el traspaso de grupos acilo, o

osorilo de una parte a otra de la molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transorma la 4 9

lisolecitina en ; 9 lisolecitina, etc. $lgunas isomerasa actan realizando inversionesmuy complejas,

como transormar compuestos aldeídos en compuestos cetona, o viceversa. "stas ultimas

desarrollan una o#idorreducción dentro de la propia molécula 6o#ido rreductasa

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intramoleculares7so!re la que actan, quitando idrógeno, a algunos grupos y reduciendo otros&

actan ampliamente so!re los aminoácidos, los idro#ácidos, idratos de car!ono y sus derivados.

7#/as /iasas* "stas enzimas escinden 6raramente construyen7 enlaces entre átomos de car!ono, o

!ien entre car!ono y o#igeno, car!ono y nitrógeno, y car!ono y azure. Los grupos separados de las

moléculas que de sustrato son casi el agua, el anídrido car!ónico, y el amoniaco. $lgunas liasa

actan so!re compuestos orgánicos osorados muy tó#icos, escindiéndolos& otros separan el

car!ono de numerosos sustratos.

8#/as /i&asas* "s un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede

simultáneamente a la degradación del $%P, que, en rigor, li!era la energía necesaria para llevar aca!o la unión de las primeras. -e trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién

conocidas, pues antes se pensa!a que este eecto se lleva!a a ca!o por la acción conjunta de dos

enzimas, una osocinasa, para osorilar a una sustancia $ 6$ < $%P $ 8 = < $2P7 y una transerasa

que pasaría y uniría esa sustancia $, con otra, / 6$ 8= < / $ 9 / < Pi 7. $ este grupo pertenecen

enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido 9$>3t ligasas conocidas a!itualmente

con el nom!re de sintetasas de aminoácidos 9$>3t o enzimas activadoras de aminoácidos que

representan el primer paso en el proceso !iosintético de las proteínas, y que orman uniones )85&

las ácido8tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. $ sintetasa, que orma

acetil coenzima. $ partir de ácido acético y coenzima $ & las ligasas ácido 9 amoniaco 6glutamina

sintetasa7, y las ligasas ácido8aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más

conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.

esumen*• .xido1reductasas+ catalizan reacciones de o#ido8reducción, las que implican la ganancia 6o

reducción7 o pérdida de electrones 6u o#idación7. Las más importantes son las desidrogenasas

y las o#idasas

• 3ransferasas+ transferen grupos uncionales de una molécula a otra. "j.+ quinasas& transferen

osatos del $%P a otra molécula.

• 5idrolasas+ rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales 8* y 85*.

• /iasas+ adicionan grupos uncionales a los do!les enlaces.

• Isomerasas+ convierten los sustratos isómeros unos en otros.

• /i&asas o -intasas+ orman diversos tipos de enlaces aprovecando la energía de la rupturadel $%P. "j+ polimerasas

Grupo Accion ejemplos

1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica

quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser

transformados antes de volver a actuar de nuevo.

Dehidrogenasas

 minooxidasa

Deaminasas

Catalasas

 

!. Transferasas Transfieren grupos activos "obtenidos de la ruptura de ciertas

mol#culas$a otras sustancias receptoras. %uelen actuar en procesos

Transaldolasas

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de interconversiones de azucares& de aminoácidos& etc Transcetolasas

Transaminasas

'. (idrolasas )erifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de

monómeros a partir de pol*meros. %uele ser de tipo digestivo& por lo

que normalmente act+an en primer lugar

,lucosidasas

-ipasas

eptidasas

/sterasas

0osfatasas

. 2somerasas ct+an sobre determinadas mol#culas obteniendo de ellas sus

isómeros de función o de posición. %uelen actuar en procesos de

interconversion

2somerasas de az+car

/pimerasas

3utasas

4. -iasas 5ealizan la degradación o s*ntesis "entonces se llaman sintetasas$

de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de

alto  valorenerg#tico.

 ldolasas

Decarboxilasas

6. -igasas 5ealizan la degradación o s*ntesis de los enlaces fuertes mediante el

acoplamiento a sustancias ricas en energ*a como los nucleosidos

del T

Carboxilasas

eptidosintetasas

ME$ANISM. 9E A$$I)N• 3ormalmente las reacciones no catalizadas son lentas por la elevada energía li!re de

activación.• "#iste lo que se llama /arrera energética del "stado de transición y sin enzimas pocas y sin

enzimas pocas moléculasreactivas tendrán energía para entrar a la alta velocidad de reacción.• Las enzimas permiten ingresar a una vía alterna de reacción con menor energía li!re de

activación.• ?acilita la conversión de sustrato a producto.

• "n defnitiva, la 1e#i!ilidad espacial de la secuencia aminoacídica permite el acople entre sitio

activo y sustrato.• )omplejo "- 6enzima sustrato7 va @acomodandoA la reacción asta que se llega al estado detransición y se genera producto.

ME$ANISM. 9E A$$I)N 2

• .rienta a los sustratos+ parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos

roten y se enrenten con los átomos correctos para ormar los enlaces.

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• A&re&an car&as a los sustratos+ las cadenas laterales de los aminoácidos de las enzimas

pueden participar directamente aciendo a los sustratos químicamente más reactivos.

• Inducen la deformaci"n en el sustrato+ cuando una sustancia se une al sitio activo, la

enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición

inesta!le.

• $am!io de forma de la enzima al unirse al sustrato+ el modelo de llave8 cerradura de

?iser ue actualizado cuando se descu!rió que las enzimas son 1e#i!les y sus sitios activos

pueden cam!iar 6e#pandirse7 para acomodarse a sus sustratos. "ste cam!io de orma causado

por la unión al sustrato se denomina a:uste inducido.