Enzimas 2010 2011 new
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ENZIMAS
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Los encimas son:
BIOCATALIZADORES
Los biocatalizadores son los catalizadores de las reacciones químicas que se producen dentro y fuera de las células de los organismos vivos.
LOS CATALIZADORES
Son substancias que rebajan a energía de activación, acelerando la velocidad de reacción, sin alterarse en el proceso
No influyen en el equilibrio de las reacciones
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substrato
producto
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substrato
producto
ENZIMA
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Águeda Mª Barcia Iravedra I.E.S. Monte Castelo de Burela
![Page 6: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/6.jpg)
![Page 7: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/7.jpg)
Tipos de biocatalizadores
ENZIMASo FERMENTOS
HORMONAS
VITAMINAS
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ENZIMASo FERMENTOS
Son proteínas globulares poseen un grado elevadode especificidadPor el substrato
actúan en condicionesmuy suaves de
temperatura y pHson solubles en el agua
![Page 9: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/9.jpg)
Pueden estar formados por :
una proteína conxugada
una proteína simple
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR, GRUPO PROSTÉTICO o COENZIMA
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
![Page 10: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/10.jpg)
Las apoenzimas están constituidos por tres tipos de aminoácidos
Aminoácidosestructurales
sin funcióndinámica
Aminoácidosde fijación
encargados deestablecer
enlaces débiles con elsubstrato
Aminoácidoscatalíticos
que se unen alsubstrato para
realizar sutransformación
en producto
S
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Aminoácidosde fijación
Aminoácidoscatalíticos
CENTRO ACTIVO
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COENZIMAS
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Son moléculas no proteicas que se unen a los apoenzimas para formar una molécula activa (holoenzima)
No son específicas del apoencima, pero si del tipo de reacción
Se alteran durante la reacción regenerándose posteriormente
NAD+ + 2e- + 2 H+ = NADH + H+
NAD+ + 2H = NADH + H+
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Entre los coenzimas más conocidos tenemos
NAD+ NADP+
FAD
CoACoA-SH
ATP
Actúan en reacciones de óxido-reducción
actúa como transportador de radicales –acilAcetil-CoA
actúa como transportador de grupos fosfato
también es un transportador de energía
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Águeda Mª
NAD+ NADP+
FAD
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AH2 A
NAD+ NADH + H+
COOH
CH2
CH2-COOH
COOH
CH
CH-COOH
FAD FADH2
Ácido succínicoÁcido fumárico
![Page 17: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/17.jpg)
C6H12O62CH3 - CO - COOH
GLICOSA ÁCIDO PIRÚVICO
2 NAD+ 2 NADH + H+
2 ADP + Pi
2 ATP
![Page 18: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/18.jpg)
C6H12O62CH3 - CO - COOH
Ácido pirúvico
2CH3 - CHOH - COOH
Ácido láctico
2NADH + H+
2NADH + H+
2 NAD+
2 NAD+
2 ADP + Pi
2 ATP
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Entre los coenzimas más conocidos tenemos
NAD+ NADP+
FAD
CoACoA-SH
ATP
Actúan en reacciones de óxido-reducción
actúa como transportador de radicales –acilAcetil-CoA
actúa como transportador de grupos fosfato
también es un transportador de energía
![Page 20: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/20.jpg)
CoACoA-SH
![Page 21: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/21.jpg)
CH3 - CO - COOH Ácido pirúvico
CH3 - CO –S-CoA Acetil CoA
HS-CoA
NAD+ NADH + H+
CO2
![Page 22: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/22.jpg)
Entre los coenzimas más conocidos tenemos
NAD+ NADP+
FAD
CoACoA-SH
ATP
Actúan en reacciones de óxido-reducción
actúa como transportador de radicales –acilacetil-CoA
actúa como transportador de grupos fosfato
también es un transportador de energía
![Page 23: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/23.jpg)
ATP
![Page 24: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/24.jpg)
AB
A+B
energía
C+D
CD
AB
A+B
ADP + P
ATP C+D
CD
![Page 25: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/25.jpg)
y
y
El ATP como transportador de energía
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SUBSTRATOENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO
+ ENZIMA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
enzima
subs
trat
o
producto
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SUBSTRATOENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO
+ ENZIMA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
enzima
subs
trat
o
producto
![Page 28: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/28.jpg)
SUBSTRATOENZIMA + ENZIMA-SUBSTRATO PRODUCTO
+ ENZIMA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
enzima
subs
trat
o
producto
![Page 29: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/29.jpg)
enzima
S
producto
Coenzima
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CINÉTICA ENCIMÁTICA
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Temperatura El pH del medio
Concentracióndel
substrato
Inhibiciónenzimática
Enzimasalostéricos
Concentracióndel
enzima
![Page 31: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/31.jpg)
Temperatura
temperatura
VEl aumento de la temperatura favorece el movimiento de las moléculas y con el la probabilidad de que se encuentren entre ellas, como consecuencia aumenta la velocidad de reacción.
Cuando la temperatura excede cierto límite se produce la desnaturalización del enzima y la actividad enzimática cesa.
La temperatura a la que la velocidad de reacción es máxima TEMPERATURA ÓPTIMA
V max
se llama
![Page 32: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/32.jpg)
TEMPERATURA ÓPTIMA
V max
Temperatura Velocidad
![Page 33: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/33.jpg)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Temperatura El pH del medio
Concentracióndel
substrato
Inhibiciónenzimática
Enzimasalostéricos
Concentracióndel
enzima
![Page 34: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/34.jpg)
El pH del medio
pH
V
Cuando se exceden tanto por enzima como por debajo estos límites, el enzima se desnaturaliza y deja de actuar
Todos los enzimas actúan en márgenes muy estrechos de pH
Entre estos límites hay un pH en el que la actividad enzimática es mayor.
pH óptimo
El pH óptimo varía de unos enzimas a otros
![Page 35: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/35.jpg)
O pH del medio
pH óptimo
Velocidad
ácido básico
![Page 36: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/36.jpg)
CINÉTICA ENCIMÁTICA
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Temperatura El pH del medio
Concentracióndel
substrato
Inhibiciónenzimática
Enzimasalostéricos
Concentracióndel
enzima
![Page 37: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/37.jpg)
Concentracióndel
enzima
Concentracióndel
substrato
La velocidad de reacción se cuantifica por el número de moléculas de substrato transformadas en la unidad de tiempo. La velocidad de una reacción enzimática aumenta según se eleva la concentración del substrato hasta alcanzar la V máx., a partir de se momento
[S]
V V max.
se mantiene constante.
La V máx. se alcanza cuando todo el enzima está ocupado por el substrato
![Page 38: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/38.jpg)
Leonor Michaelis Maud Menten
[S]
V V max.
1/2 V max.
KM
CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN La eficacia de un enzima se mide por la velocidad de transformación del substrato en producto. Para expresar la eficacia de un enzima se utiliza la KM que mide la afinidad del enzima por el substrato.
KM constante de Michaelis-Menten, es la concentración
del substrato necesaria para alcanzar la mitad de la
V max.
![Page 39: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/39.jpg)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Temperatura El pH del medio
Concentracióndel
substrato
Inhibiciónenzimática
Enzimasalostéricos
Concentracióndel
enzima
![Page 40: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/40.jpg)
Inhibiciónenzimática
Los inhibidores son determinadas substancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática, y pueden ser :
Irreversibleso venenos Reversibles
No competitivos Competitivos
![Page 41: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/41.jpg)
Irreversibleso venenos
Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica.
enzima
subs
trat
o
producto
subs
trat
o
inhibidor
![Page 42: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/42.jpg)
Irreversibleso venenos
Son compuestos que se unen de manera permanente al centro activo de un enzima anulando su capacidad catalítica.
enzima
subs
trat
o
inhibidor
![Page 43: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/43.jpg)
Reversibles
No competitivos Competitivos
Se unen temporalmente al enzima impiediendo su acción. y pueden ser
![Page 44: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/44.jpg)
enzima
subs
trat
oproducto
inhibidor subs
trat
o
Inhibidores reversibles competitivos
Se puede anular inhibición aumentando la concentración del substrato.
Son aquellos que se unen al centro activo porque son semejantes al substrato
subs
trat
o
subs
trat
o
subs
trat
o
![Page 45: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/45.jpg)
Inhibidores reversibles no competitivos
Se unen al enzima fuera del centro activo, pero deforman el enzima.
enzimainhibidor
subs
trat
o
enzima
![Page 46: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/46.jpg)
CINÉTICA ENZIMÁTICA
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Temperatura El pH del medio
Concentracióndel
substrato
Inhibiciónenzimática
Enzimasalostéricos
Concentracióndel
enzima
![Page 47: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/47.jpg)
sitio
Enzimasalostéricos
ALLO otro STEREO
Los enzimas alostéricos tienen “otro sitio” además del centro activo.
![Page 48: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/48.jpg)
El “otro sitio” se llama,
enzima
substrato
Centro activo
modulado
r
Centro regulado
r
centro o sitio regulador o alostérico
efector o modulador
y a el se une el
activa
la actividad del enzima
o inhibe
![Page 49: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/49.jpg)
Los enzimas alostéricos presentan dos conformaciones estables, una inactiva y otra activa, pasando de una a otra por la unión del modulador al centro regulador
enzima
enzima
INACTIVA ACTIVA
![Page 50: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/50.jpg)
Los enzimas alostéricos pueden ser de dos tipos :
Los activados por el modulador
enzima
enzima
modulador
En este caso el modulador puede ser el substrato
inhibidos por el modulador
enzima
enzima
modulador
En este caso el modulador puede ser el producto
![Page 51: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/51.jpg)
cuando se activa una de las unidades transmite el efecto a las otras cadenas (transmisión alostérica), aumentando considerablemente la velocidad de reacción.
Muchos enzimas alostéricos están formados por más de una cadena peptídica (estructura cuaternaria),
cada unidad tiene su centro activo
![Page 52: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/52.jpg)
ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
De acción el enzima solo realiza un determinado tipo de reacción
De substrato En este caso la especificidad puede ser:
Absoluta De grupo
cuando el enzima solo reconoceun tipo de substancias
cuando o enzima actúa sobrediferentes moléculas pero
con el mismo enlace químico
sacarasa peptidasasque rompen
enlaces peptídicos
Hidrolizan lasacarosa
![Page 53: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/53.jpg)
Águeda Mª Barcia Iravedra I.E.S. Monte Castelo de Burela
NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS
Los enzimas toman el nombre del subtrato sobre el que actúan, del tipo de acción que realizan o de ambos a la vez
Siempre se le añade la terminación –asa como por ejemplo:
Sacarasa ADN sintetasa Aminoacil-ARNt-sintetasa
Ribulosa-1,5 difosfato-carboxilasa
![Page 54: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/54.jpg)
CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS
Oxidoreductasas Transferasas Hidrolasas
Liasas Isomerasas Ligasas ySintetasas
![Page 55: Enzimas 2010 2011 new](https://reader031.fdocuments.mx/reader031/viewer/2022021101/54b8ca5b4a7959e2138b4821/html5/thumbnails/55.jpg)