Enzimas1. Aumentan la velocidad de reacción.2. Disminuyen la energía de activación.3. 103 a 1020 veces más rápidas que las reacciones sin catalizar.4. Esteroespecíficas.5. Es una unidad 3D, el sitio activo es pequeños comparado con

el tamaño de la enzima.6. La mayoría de las enzimas son proteínas, por lo tanto son

afectadas por los mismos factores que afectan a las proteína (temperatura, cambios de pH, agentes reductores, detergentes, etc).

7. Muchas enzimas requieren cofactores

Cofactores

Iones Coenzimas

Iones activadores(unidos débilmente)

Iones metálicos presentes las metaloenzimas (unidosFuertemente)

Cosustratos(unidos débilmente)

Grupos prostéticos(unidos fuertemente)

E +S[E-S]E + P

Si requiere cofactor se conoce como Holoenzima. Cuando la la holoenzima

está sin su cofactor se conoce como Apoenzima.

Factores que afectan la actividad enzimática

1.Temperatura2.pH3.Detergentes4.Agentes reductores

Sitio activo

1.Pequeño comparadocon el tamaño de la enzima.

2. Flexible

3. Estructura tridimensional

Clasificación de la enzimas

3. De acuerdo a la Comité Internacionl de Química Pura y Aplicada• EC 1. Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción.• EC 2. Transferasas: Transfieren grupos y pueden requerir coenzimas.• EC 3. Hydrolasas: hidrólisis, clase especial de transferasas donde el

aceptor del grupo transferido es el agua.• EC 4. Liasas: lisis de sustratos, generan dobles enlaces. • EC 5. Isomerasas: cambios estructurales, reacciones de isomerización.• EC 6. Ligasas (sintetasas): formación de enlaces.

1. Trivial: terminación “asa”: tripsinasa, glucosidasa, lipasa. (Lisozima)2. Sistemático.

Tipos de Inhibición