7El metabolisme cel·lular i els enzims

El metabolisme cel·lular i els enzims 1

CO N T I N G U T S

1 El metabolisme cel·lular2 El control del metabolisme3 Els enzims4 Els coenzims5 Les vitamines6 Nomenclatura i classificació dels enzims

Els enzims són catalitzadors que acceleren la velocitat de les reaccions químiques cel·lulars. Molts enzims actuen trencant els enllaços interns de les molècules del substrat amb el qual interaccionen. Pràcticament tots els enzims són proteïnes i, per tant, estan constituïts per aminoàcids.

• Per què no seria possible la vida si no hi haguessin reaccions químiques en els éssers vius, tant dintre de les seves cèl·lules com fora d’elles, si es tracta d’organismes pluricel·lulars?

• Penses que les reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules es donen totes constantment o només quan es donen determinades circumstàncies?

Molècula de substrat acoplant-se al centre actiu de l’enzim ribonucleasa.

917501de007a028.indd 7 27/5/09 11:35:49

8 unitat 1

El metabolisme cel·lular

1.1. El concepte de metabolismeEl metabolisme cel·lular és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria per créixer i energia per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, reproducció i relació).

La matèria s’inverteix per créixer, desenvolupar-se o, simplement, per mantenir la seva estructura ja que, a causa de la inestabilitat molecular, els organismes han d’estar constantment renovant la seva estructura. Per exemple, els humans reno-vem quasi tots els nostres àtoms cada dos anys.

L’energia es guarda en els enllaços químics de les substàncies de reserva energètica o, si es necessita, es transforma en energia mecànica per moure, energia calorífica per mantenir la temperatura, energia elèctrica per generar un impuls nerviós, ener-gia lluminosa per emetre llum a la nit, etc.

Donat que les cèl·lules realitzen el metabolisme per si mateixes, es diu que són autopoiètiques (del grec auto, que significa ‘per si mateix’ i de poiein, que significa ‘fer’); aquest procés és l’essència de la vida, ja que sense ell la vida no és possible.

En sentit ampli s’accepta que la digestió dels aliments, la circulació de nutrients i l’intercanvi de gasos en l’aparell respiratori puguin ser considerats com un meta-bolisme extracel·lular.

Les diferents reaccions químiques del metabolisme s’anomenen vies metabòliques i les molècules que hi intervenen s’anomenen metabòlits.

Totes les reaccions del metabolisme estan regulades per unes proteïnes anomena-des enzims, que són específics per a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada tipus de transformació. Les substàncies finals d’una via metabòlica s’anomenen productes. Les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques reben el nom de metabolisme intermediari.

En el metabolisme es poden distingir dos tipus de vies metabòliques: una de de-gradació de matèria orgànica o catabolisme i una altra de construcció de ma-tèria orgànica o anabolisme.

• El catabolisme és la transformació de molècules complexes en altres de més senzilles, procés en el qual s’allibera energia, que s’emmagatzema als enllaços fosfat d’una molècula anomenada adenosinatrifosfat (ATP).

• L’anabolisme és la síntesi de molècules orgàniques complexes a partir d’altres biomolècules més senzilles, per a la qual cosa es necessita subministrar energia, proporcionada pels enllaços fosfat de l’ATP. Les molècules de l’ATP poden pro-cedir de les reaccions catabòliques, de la fotosíntesi (en les algues, les plantes, les algues i els bacteris fotosintètics) o de la quimiosíntesi (en uns determinats tipus de bacteris).

Reaccions catabòliques Reaccions anabòliques

• Són reaccions de degradació.• Són reaccions d’oxidació.• Desprenen energia.• Malgrat que es parteix de substrats diferents,

gairebé sempre donen els mateixos productes (àcid pirúvic, CO2, H2O, etanol i pocs més). Per tant, hi ha convergència en els productes.

• Són reaccions de síntesi.• Són reaccions de reducció.• Necessiten energia.• Malgrat que es parteix dels mateixos

substrats, com que hi ha molts processos diferents, apareixen molts tipus de productes. Per tant, hi ha divergència en els productes.

1

Les reaccions metabòliques produeixen l’energia necessària per dur a terme totes les activitats dels éssers vius.

Esquema del metabolisme d’una cèl·lula eucariota animal.

1. Els nutrients orgànics, elaborats per altres organismes, es prenen del medi i s’incorporen

a la cèl·lula. 2. Una part d’aquesta matèria orgànica s’utilitza als mitocondris, on es produeix el catabolisme. Utilitzant oxigen, s’obté energia

i substàncies inorgàniques (aigua i diòxid de carboni). 3. Com a resultat del catabolisme es produeix diòxid de carboni, que és perjudicial i s’expulsa fora de la cèl·lula. 4. Amb l’energia

procedent del catabolisme i les substàncies orgàniques senzilles se sintetitzen grans

molècules orgàniques (anabolisme).

3

Energia

Matèria orgànica senzilla

Altres funcions

Matèria orgànica complexa

H2O

CO2

O2

1

2

4

917501de007a028.indd 8 27/5/09 11:35:50

9El metabolisme cel·lular i els enzims

El metabolisme cel·lular

1.1. El concepte de metabolismeEl metabolisme cel·lular és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l’interior de les cèl·lules i que condueixen a obtenir matèria per créixer i energia per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, reproducció i relació).

La matèria s’inverteix per créixer, desenvolupar-se o, simplement, per mantenir la seva estructura ja que, a causa de la inestabilitat molecular, els organismes han d’estar constantment renovant la seva estructura. Per exemple, els humans reno-vem quasi tots els nostres àtoms cada dos anys.

L’energia es guarda en els enllaços químics de les substàncies de reserva energètica o, si es necessita, es transforma en energia mecànica per moure, energia calorífica per mantenir la temperatura, energia elèctrica per generar un impuls nerviós, ener-gia lluminosa per emetre llum a la nit, etc.

Donat que les cèl·lules realitzen el metabolisme per si mateixes, es diu que són autopoiètiques (del grec auto, que significa ‘per si mateix’ i de poiein, que significa ‘fer’); aquest procés és l’essència de la vida, ja que sense ell la vida no és possible.

En sentit ampli s’accepta que la digestió dels aliments, la circulació de nutrients i l’intercanvi de gasos en l’aparell respiratori puguin ser considerats com un meta-bolisme extracel·lular.

Les diferents reaccions químiques del metabolisme s’anomenen vies metabòliques i les molècules que hi intervenen s’anomenen metabòlits.

Totes les reaccions del metabolisme estan regulades per unes proteïnes anomena-des enzims, que són específics per a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada tipus de transformació. Les substàncies finals d’una via metabòlica s’anomenen productes. Les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques reben el nom de metabolisme intermediari.

En el metabolisme es poden distingir dos tipus de vies metabòliques: una de de-gradació de matèria orgànica o catabolisme i una altra de construcció de ma-tèria orgànica o anabolisme.

• El catabolisme és la transformació de molècules complexes en altres de més senzilles, procés en el qual s’allibera energia, que s’emmagatzema als enllaços fosfat d’una molècula anomenada adenosinatrifosfat (ATP).

• L’anabolisme és la síntesi de molècules orgàniques complexes a partir d’altres biomolècules més senzilles, per a la qual cosa es necessita subministrar energia, proporcionada pels enllaços fosfat de l’ATP. Les molècules de l’ATP poden pro-cedir de les reaccions catabòliques, de la fotosíntesi (en les algues, les plantes, les algues i els bacteris fotosintètics) o de la quimiosíntesi (en uns determinats tipus de bacteris).

Reaccions catabòliques Reaccions anabòliques

• Són reaccions de degradació.• Són reaccions d’oxidació.• Desprenen energia.• Malgrat que es parteix de substrats diferents,

gairebé sempre donen els mateixos productes (àcid pirúvic, CO2, H2O, etanol i pocs més). Per tant, hi ha convergència en els productes.

• Són reaccions de síntesi.• Són reaccions de reducció.• Necessiten energia.• Malgrat que es parteix dels mateixos

substrats, com que hi ha molts processos diferents, apareixen molts tipus de productes. Per tant, hi ha divergència en els productes.

1.2. L’adenosinatrifosfat (ATP)L’adenosinatrifosfat o ATP és un nucleòtid de gran importància en el metabolis-me, ja que pot actuar com a molècula energètica, perquè és capaç d’emmagatze-mar o cedir energia amb molta facilitat, gràcies als seus dos enllaços esterfosfò-rics, que són capaços d’emmagatzemar, cadascun, 7,3 kcal/mol.

Quan s’hidrolitza, es trenca el darrer enllaç esterfosfòric (desfosforilació) i es pro-dueix ADP (adenosinadifosfat) i una molècula d’àcid fosfòric (H3PO4), que se sol simbolitzar com a Pi; a més, s’allibera l’energia esmentada abans:

ATP 1 H2O → ADP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)

L’ADP també és capaç de ser hidrolitzat, de manera que es trenca l’altre enllaç es-terfosfòric, amb la qual cosa s’alliberen unes altres 7,3 kcal/mol i es produeix AMP (adenosinamonofosfat) i una molècula d’àcid fosfòric:

ADP 1 H2O → AMP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)

La síntesi d’ATP es pot fer de dues maneres:

• Fosforilació al nivell del substrat. És la síntesi d’ATP gràcies a l’energia que s’allibera d’una biomolècula (substrat) quan es trenca algun dels seus enllaços rics en energia, com passa en determinades reaccions de la glicòlisi i del cicle de Krebs. Els enzims que regulen aquests processos s’anomenen quinases.

• Per mitjà d’enzims del grup de les ATP-sintetases. És la síntesi d’ATP per mitjà d’uns enzims especials anomenats ATP-sintetases que hi ha a les crestes dels mitocondris i als tilacoides dels cloroplasts, quan un flux de protons (H1) travessa aquests enzims.

Es diu que l’ATP és la moneda energètica de la cèl·lula, ja que representa la mane-ra de tenir emmagatzemat un tipus d’energia d’ús immediat. En totes les reaccions metabòliques en les quals es necessita energia per a la biosíntesi de molècules, s’utilitza l’ATP, com també en la contracció muscular, en el moviment cel·lular (ci-liar i flagel·lar), en el transport actiu a través de les membranes, etc. De vegades s’utilitzen per a la mateixa finalitat altres nucleòtids semblants com ara el GTP (guanidinatrifosfat), l’UTP (uridinatrifosfat) o el CTP (citidinatrifosfat).

Quan l’energia no es necessita immediatament, la cèl·lula utilitza un altre tipus de biomolècules que són capaces d’emmagatzemar molta més energia per gram, com ara el midó que s’acumula en els plasts de les cèl·lules vegetals, el glicogen que s’acumula en el citosol de les cèl·lules dels músculs i del fetge dels mamífers, i els triacilglicèrids (greixos) que s’acumulen en el citosol de les cèl·lules del teixit adi-pós. El midó i el glicogen aporten 4 kcal per gram, els triacilglicèrids, 9 kcal/g, i en canvi, l’ATP només aporta 0,014 kcal/g.

N

N N

N

NH2

Adenosinatrifosfat (ATP) Adenosinadifosfat (ADP)

O

CH2 2 O2 P 2 O , P 2 O , P 2 OH

O O O

OH OH OH

5 5 5

H2O

H2O

N

N N

N

NH2

O

CH2 2 O2 P 2 O , P2 OH1 HO 2 P2 OH 1 E

O O O

OH OH OH

5 5 5

àcidfosfòric

Energia

H2O

H2O

ATP ADP 1 Pi 1 energia (7,3 kcal/mol)

Estructura de l’ATP i reacció de la desfosforilació en ADP. Com que l’ATP es troba dissolt, tots els grups 2OH representats, en realitat, estan ionitzats com a àcids alliberant protons (H1).

Model tridimensional d’una molècula d’ATP.

917501de007a028.indd 9 27/5/09 11:35:59

10 unitat 1

1.3. Els tipus de metabolismePer créixer i desenvolupar-se, tots els éssers vius necessiten incorporar matèria, i per això requereixen tota mena d’àtoms. D’aquests, els més importants són els àtoms de carboni, que, gràcies als enllaços covalents, formen l’esquelet de totes les biomolècules orgàniques.

Segons la font de carboni hi ha dos tipus de metabolisme.

• Quan la font és diòxid de carboni (CO2) atmosfèric (és a dir, la forma oxidada del carboni o carboni inorgànic), es parla de metabolisme autòtrof.

• Si la font és la mateixa matèria orgànica, com ara metà, glucosa, greixos, etc. (és a dir, formes més o menys reduïdes del carboni o carboni orgànic), es parla de metabolisme heteròtrof.

Pel que fa a les fonts d’energia per a les reaccions metabòliques, si la font d’energia és la llum, es parla de fotosíntesi, mentre que si es tracta d’energia despresa en reaccions químiques, es parla de quimiosíntesi.

Tipus d’organismes segons el seu metabolisme

Origen de l’energia

Origen del carboni Exemples

Fotolitòtrofs (o fotoautòtrofs)

Llum CO2 Plantes superiors, algues, cianobacteris, bacteris porprats del sofre i bacteris verds del sofre

Fotoorganòtrofs (o fotoheteròtrofs)

Llum Orgànic Bacteris porprats no sulfuris

Quimiolitòtrofs (o quimioautòtrofs)

Reaccions químiques

CO2 Bacteris nitrificants i bacteris incolors del sofre

Quimioorganòtrofs (o quimioheteròtrofs)

Reaccions químiques

Orgànic Animals, fongs, protozous i molts bacteris

Modalitats del metabolisme.

El control del metabolisme

2.1. Els biocatalitzadors i les hormones A les cèl·lules constantment tenen lloc nombrosos tipus de reaccions químiques. Unes estan encaminades a sintetitzar noves molècules, i d’altres, a degradar les existents. Com que les substàncies que hi intervenen són molt estables a tempera-tura ambient, si no fos perquè se les ajuda a interactuar, o no reaccionarien o bé ho farien tan lentament que la vida no seria possible. Aquesta dependència d’ajuda representa, paradoxalment, un gran avantatge, ja que permet a la cèl·lula regular quines reaccions s’han de donar i en quin moment, és a dir, el control bioquímic del metabolisme.

El control bioquímic es realitza amb unes substàncies que permeten les reaccions, són els biocatalitzadors o enzims.

En els organismes pluricel·lulars, com que moltes cèl·lules han de fer funcions o produir substàncies que no són per al benefici propi de la cèl·lula sinó per al bene-fici de l’organisme, hi ha, a més, un altre tipus de control bioquímic, l’anomenat sistema hormonal o sistema endocrí.

Les hormones són unes molècules secretades per determinades glàndules que ac-tuen com a missatgers químics específicament sobre determinades cèl·lules, i així en regulen el metabolisme intern.

2

Activitats

1 Què creus que passaria si l’energia que enclouen els enllaços dels compostos orgànics no s’alliberés gradualment i s’emmagatzemés en milions de molècules d’ATP, sinó que s’alliberés de manera sobtada?

2 Quina és la diferència més important entre la fotosíntesi i la quimiosíntesi?

3 En general, què subministren a la cèl·lula els processos catabòlics?

4 Què diferencia els organismes litòtrofs dels organòtrofs? Esmenta’n exemples.

917501de007a028.indd 10 27/5/09 11:35:59

11El metabolisme cel·lular i els enzims

1.3. Els tipus de metabolismePer créixer i desenvolupar-se, tots els éssers vius necessiten incorporar matèria, i per això requereixen tota mena d’àtoms. D’aquests, els més importants són els àtoms de carboni, que, gràcies als enllaços covalents, formen l’esquelet de totes les biomolècules orgàniques.

Segons la font de carboni hi ha dos tipus de metabolisme.

• Quan la font és diòxid de carboni (CO2) atmosfèric (és a dir, la forma oxidada del carboni o carboni inorgànic), es parla de metabolisme autòtrof.

• Si la font és la mateixa matèria orgànica, com ara metà, glucosa, greixos, etc. (és a dir, formes més o menys reduïdes del carboni o carboni orgànic), es parla de metabolisme heteròtrof.

Pel que fa a les fonts d’energia per a les reaccions metabòliques, si la font d’energia és la llum, es parla de fotosíntesi, mentre que si es tracta d’energia despresa en reaccions químiques, es parla de quimiosíntesi.

Tipus d’organismes segons el seu metabolisme

Origen de l’energia

Origen del carboni Exemples

Fotolitòtrofs (o fotoautòtrofs)

Llum CO2 Plantes superiors, algues, cianobacteris, bacteris porprats del sofre i bacteris verds del sofre

Fotoorganòtrofs (o fotoheteròtrofs)

Llum Orgànic Bacteris porprats no sulfuris

Quimiolitòtrofs (o quimioautòtrofs)

Reaccions químiques

CO2 Bacteris nitrificants i bacteris incolors del sofre

Quimioorganòtrofs (o quimioheteròtrofs)

Reaccions químiques

Orgànic Animals, fongs, protozous i molts bacteris

Modalitats del metabolisme.

El control del metabolisme

2.1. Els biocatalitzadors i les hormones A les cèl·lules constantment tenen lloc nombrosos tipus de reaccions químiques. Unes estan encaminades a sintetitzar noves molècules, i d’altres, a degradar les existents. Com que les substàncies que hi intervenen són molt estables a tempera-tura ambient, si no fos perquè se les ajuda a interactuar, o no reaccionarien o bé ho farien tan lentament que la vida no seria possible. Aquesta dependència d’ajuda representa, paradoxalment, un gran avantatge, ja que permet a la cèl·lula regular quines reaccions s’han de donar i en quin moment, és a dir, el control bioquímic del metabolisme.

El control bioquímic es realitza amb unes substàncies que permeten les reaccions, són els biocatalitzadors o enzims.

En els organismes pluricel·lulars, com que moltes cèl·lules han de fer funcions o produir substàncies que no són per al benefici propi de la cèl·lula sinó per al bene-fici de l’organisme, hi ha, a més, un altre tipus de control bioquímic, l’anomenat sistema hormonal o sistema endocrí.

Les hormones són unes molècules secretades per determinades glàndules que ac-tuen com a missatgers químics específicament sobre determinades cèl·lules, i així en regulen el metabolisme intern.

2.2. L’activitat dels catalitzadorsMoltes substàncies químiques, quan reaccionen, desprenen energia calorífica; són les anomenades reaccions exergòniques. Això es pot comprovar experimental-ment observant com augmenta la temperatura del medi en el qual es produeix la reacció. Aquest despreniment es dóna perquè l’energia lliure total de les substàn-cies reaccionants (reactius) és superior a l’energia lliure de les substàncies produ-ïdes (productes). L’energia lliure (G) es defineix com l’energia que té un sistema per poder realitzar un treball i depèn de l’energia continguda en els enllaços interns de les molècules i del grau de desordre d’aquestes molècules. Malgrat que l’energia lliure dels reactius sigui superior a la dels productes, la reacció no es dóna espon-tàniament, ja que primer cal subministrar prou energia per debilitar els enllaços dels reactius i així possibilitar-ne la ruptura.Aquest pas intermedi, que requereix una aportació d’energia, rep el nom d’estat de transició. És l’estat en què hi ha tantes possibilitats que les molècules finalment formin el producte com que retrocedeixin i quedin com a molècules de substrat. L’energia, expressada en calories, necessària per dur 1 mol de molècules d’una substància, a una temperatura determinada, fins a l’estat de transició s’anomena energia d’activació.

A manera d’analogia, una reacció química és comparable a l’acció de baixar per una rampa que surt d’una finestra un sac que hi ha a terra. No s’ha de fer gens de força perquè caigui, ja que cau sol; però fins que l’objecte no s’apugi fins a l’ampit de la finestra, el descens no s’iniciarà. Això explica, per exemple, per què el paper de cel·lulosa, que és n(C6H12O6), no crema espontàniament malgrat la presència d’oxi-gen a l’aire, i sí que ho fa si s’escalfa.

(C6H12O6)n 1 6nO2 → 6nCO2 1 6nH2O 1 energia calorífica

Continuant amb el símil anterior, per poder baixar molts sacs per la finestra en poc temps hi ha dues solucions: posar moltes persones que treballin molt ràpidament, és a dir, gastar molta energia, o bé rebaixar l’ampit de la finestra perquè sigui més fàcil llançar-los. Igualment, per accelerar una reacció química també hi ha dues solucions: afegir-hi escalfor, i amb això augmenta l’estat de vibració de les molècules dels reac-tius i, per tant, la possibilitat que es trenquin els enllaços interns del substrat i es formin molècules de producte, o bé afegir-hi un catalitzador, és a dir, una substància que disminueixi l’energia d’activació necessària per arribar a l’estat de transició.

Un augment excessiu de temperatura pot provocar la mort dels éssers vius, per això en els organismes se segueix el segon mecanisme, és a dir, el concurs de catalitza-dors biològics o biocatalitzadors. Les molècules que exerceixen aquesta funció són els enzims.

S’ha de fer molta menys força per llançar un objecte si l’ampit de la finestra és més baix.

Energia d’activació.

Ener

gia

lliur

e

Avanç de la reacció

Energia d’activació de la reacció sense catalitzador

Energia d’activació de la reacció amb catalitzador

estat de transició

estat inicial

estat final

Variació global d’energia lliure en la reacció

917501de007a028.indd 11 27/5/09 11:36:00

12 unitat 1

Els enzimsEls enzims són els biocatalitzadors, és a dir, els catalitzadors de les reaccions biològiques. Actuen rebaixant l’energia d’activació i, per tant, augmentant (accele-rant) la velocitat de la reacció. Aquesta es pot mesurar per la quantitat de producte que es forma per unitat de temps. Excepte els ribozims, tots els enzims són prote-ïnes globulars, solubles en aigua, que es difonen bé en els medis interns, i que poden actuar d’una manera intracel·lular, és a dir, a l’interior de la cèl·lula on s’han format, o extracel·lular, és a dir, a la zona on se secreten, com passa amb els enzims digestius.

Els ribozims són uns RNA (com l’RNA L19) capaços de catalitzar uns altres RNA, als quals treuen o afegeixen nucleòtids, sense consumir-se ells mateixos. Així doncs, són enzims i, per tant, són l’excepció a la idea que tots els enzims són proteïnes. Es considera que la primera matèria viva era un RNA; que després van aparèixer les proteïnes, en les quals es va delegar la funció enzimàtica, i els DNA, en els quals es va delegar la funció d’emmagatzemar la informació perquè eren molt més estables.

Els enzims compleixen les dues característiques de tots els catalitzadors:

• Són substàncies que acceleren molt la reacció, fins i tot en concentracions molt petites. Això no vol dir que s’obtingui més producte, sinó que gràcies als enzims se n’obté la mateixa quantitat però en menys temps.

• No es consumeixen durant la reacció; per això, quan aquesta acaba n’hi ha la mateixa quantitat que al principi.

A més, a diferència dels catalitzadors no biològics, els enzims presenten les quatre característiques següents:

• Són molt específics, i això els permet actuar en una reacció determinada sense alterar-ne d’altres.

• Sempre actuen a temperatura ambient, és a dir, a la temperatura de l’ésser viu.

• Són molt actius. Alguns aconsegueixen augments de la velocitat de reacció de més d’un milió de vegades, molt superior als catalitzadors no biològics.

• Tenen un pes molecular molt elevat, molt superior als catalitzadors no biolò-gics.

Segons l’estructura que presenten, es poden distingir dos tipus d’enzims: els en-zims estrictament proteics, que poden estar constituïts per una o més cadenes polipeptídiques, i els holoenzims, que són els enzims constituïts per una fracció polipeptídica anomenada apoenzim i per una fracció no polipeptídica anomenada cofactor.

Els cofactors poden ser inorgànics o orgànics. Són cofactors inorgànics els ions metàl·lics, que generalment es troben en petites quantitats (menys del 0,1 %); és a dir, que són oligoelements. Per exemple, el Mg21 en les cinases (com la que regula la reacció: glucosa 1 ATP → glucosafosfat 1 ADP) i el Zn21 en els enzims carbo-xipeptidases. Els cofactors orgànics s’anomenen coenzims. Els coenzims més im-portants són l’ATP, el NAD1, el NADP1, el coenzim A (CoA) i les vitamines.

3

cofactor

Ió metàl·lic Coenzim (Mg21, Zn21, K1...) (ATP, NAD1, NADP1...)

Inorgànic Orgànic

917501de007a028.indd 12 27/5/09 11:36:00

13El metabolisme cel·lular i els enzims

Activitat enzimàtica en reaccions amb un sol substrat.

Quan els cofactors, en lloc de trobar-se units dèbilment a la fracció proteica (apo-enzim), s’hi troben units fortament, s’anomenen grups prostètics, com ara el grup hemo dels enzims citocromoxidases, el grup hemino de les peroxidases, etc. La necessitat d’oligoelements i vitamines en la dieta és deguda al fet que són cofactors de diversos enzims.

Alguns enzims no són actius fins que no actuen sobre ells altres enzims o ions. Aquests enzims s’anomenen zimògens o proenzims. Un exemple és el pepsigen, que el HCl transforma en pepsina. Alguns enzims es presenten en formes molecu-lars diferents, són els anomenats isoenzims. Uns són més aptes per a les cèl·lules d’uns òrgans i d’altres per a les d’altres, o uns per a les primeres etapes de la vida i els altres per a les següents.

3.1. L’activitat enzimàticaLa substància sobre la qual actua un enzim s’anomena substrat. Els enzims actuen de dues maneres diferents, segons si es tracta de reaccions en què hi ha un sol substrat o de reaccions en què hi ha dos o més tipus de substrats que s’uneixen a l’enzim per reaccionar.

Un sol substratEn les reaccions en què hi ha un sol substrat (S), l’enzim (E) actua fixant el substrat a la seva superfície (adsorció) per mitjà d’enllaços febles. Així es forma l’anomenat complex enzim-substrat (ES). D’aquesta manera es generen tensions que debili-ten els enllaços interns del substrat; per això, per arribar a l’estat de transició del complex enzim-substrat, l’anomenat complex activat, es requereix molta menys energia que per arribar a l’estat de transició del substrat sol. Finalitzada la transfor-mació, queda el complex enzim-producte (EP), que s’escindeix i allibera l’enzim intacte (E) i el producte (P).

S 1 E → ES → EP → E 1 P

Enzim (centre actiu)

Complex enzimàtic

Enzim 1 substrat

Enzim 1 productes

Aminoàcids de fixació Aminoàcids catalitzadors

Enllaços febles

Substrat

Enllaços forts

Producte A

Producte B

917501de007a028.indd 13 27/5/09 11:36:01

14 unitat 1

Dos substratsEn les reaccions en què hi ha dos substrats (A i B) que reaccionen entre si, els en-zims (E) actuen atraient les molècules reaccionants cap a la seva superfície (adsor-ció), de manera que augmenta la possibilitat que es trobin i, en conseqüència, que la reacció es produeixi. Els enzims, un cop feta la transformació dels substrats en els productes (C i D), se n’alliberen ràpidament per tornar a actuar.

A 1 B 1 E → ABE → CDE → C 1 D 1 E

De vegades, l’enzim atrau primer un substrat i se’n queda una part; després atrau el segon substrat i hi uneix aquesta part. Aquest mecanisme s’anomena «ping-pong».

A 1 E → AE → C 1 E’ // B 1 E’ → BE’ → D 1 E

Activitat enzimàtica en reaccions amb dos substrats. Activitat enzimàtica en reaccions amb dos substrats successius.

Activitats

5 En un substrat sempre hi ha unes molècules que presenten més energia d’activació que d’altres, és a dir, que són més properes a l’estat de transició, i hi són més abundants les que tenen una energia d’activació mitjana. L’addició d’un catalitzador fa que el percentatge de molècules que han arribat a l’estat de transició sigui més alt. Sobre aquesta base, indica en quins nombres de les gràfiques adjuntes s’han de posar els textos següents:a) Nombre de molècules.b) Energia interna.c) Energia d’activació sense enzim.d) Energia d’activació amb enzim.e) Molècules que han arribat a l’estat de transició.

2

1 2 3 4 5

33

4

1 2 3 4 5

5

2

11

2

1 2 3 4 5

33

4

1 2 3 4 5

5

2

11

Substrat BSubstrat AEnllaços febles

Enzim 1 substrat

Complex enzimàtic

Enzim 1 productes

Producte D

Producte C

Substrat B

Enllaços febles

Enzim 1 substrat

Complex enzimàtic

Complex enzimàtic

Complex enzimàtic

Producte C

Producte DSubstrat A

Enllaços forts

Enllaços forts

917501de007a028.indd 14 27/5/09 11:36:02

15El metabolisme cel·lular i els enzims

3.2. El centre actiu de l’enzimL’activitat catalitzadora dels enzims s’inicia amb la formació del complex enzim-substrat (ES). Aquesta unió es duu a terme gràcies als radicals d’uns quants amino-àcids que estableixen enllaços amb el substrat (i amb el grup prostètic si n’hi ha), el fixen i després trenquen algun dels seus enllaços.

La regió de l’enzim que s’uneix al substrat rep el nom de centre actiu.

Els centres actius tenen les característiques següents:

• Constitueixen una part molt petita del volum total de l’enzim.

• Tenen una estructura tridimensional en forma de cavitat que facilita que el substrat hi encaixi i impedeix que altres molècules hi accedeixin.

• Estan formats per aminoàcids que, encara que estiguin distants en la seqüència polipeptídica, a causa dels plecs d’aquesta, queden propers.

• Els radicals d’alguns d’aquests aminoàcids presenten una afinitat química pel substrat, per això l’atrauen i hi estableixen enllaços febles. Això facilita que, un cop es trenca un dels enllaços, els productes resultants es poden separar del centre actiu amb facilitat.

En la cadena polipeptídica d’un enzim es poden distingir tres tipus d’aminoà-cids:

• Aminoàcids estructurals. Són els que no estableixen enllaços químics amb el substrat. Constitueixen la major part de l’enzim i, per tant, són els responsables de la forma de l’enzim. Per exemple, en el lisozim de 129 aminoàcids, 124 són estructurals i tan sols 5 no ho són.

• Aminoàcids de fixació. Són els que estableixen enllaços febles amb el substrat i el fixen.

• Aminoàcids catalitzadors. Són els que estableixen enllaços, febles o forts (co-valents), amb el substrat, i provoquen la ruptura d’algun dels seus enllaços. Per tant, són els responsables de la seva transformació.

Els aminoàcids de fixació i els catalitzadors es troben al centre actiu de l’en-zim.

Unió d’un substrat al centre actiu d’un enzim.

N

HO

H

CH2

C

N

HO

H

CH2

C

NC

O H

O-

C

O

CO

C

H

H

O

CH2

C

N

ab c

d

CO

Enllaç que s’ha de trencarSUBSTRAT

Ponts d’hidrogen

Centre actiu de l’enzim

a, b, c, d 5 aminoàcids de fixació Aminoàcid catalitzador que formarà un enllaç covalent inestable amb el substrat

917501de007a028.indd 15 27/5/09 11:36:02

16 unitat 1

3.3. L’especificitat dels enzimsTan sols els substrats que tenen la forma adequada poden accedir al centre actiu; tan sols els que poden establir un enllaç amb els radicals dels aminoàcids fixadors es poden fixar, i tan sols els que presenten un enllaç susceptible de trencar-se pro-per als radicals dels aminoàcids catalítics poden ser alterats. Tot això origina una alta especificitat entre l’enzim i el substrat. Per explicar aquesta especificitat, el 1890 E. Fisher va proposar el model de la complementarietat, amb el símil «com la clau (substrat) i el pany (enzim)».

Actualment s’ha vist que alguns enzims, quan estableixen els enllaços amb el subs-trat, modifiquen la forma dels centres actius per adaptar-se millor al substrat, és a dir, solament són complementaris després d’haver-s’hi unit; és l’anomenat model de l’ajust induït. En aquests casos, en lloc del símil de «la clau i el pany» és més adequat el símil «com el guant (enzim) s’adapta a la mà (substrat)». Quan la in- teracció també comporta una modificació de la forma del substrat resulta més adequat el símil de «l’encaixada de mans entre dues persones».

L’especificitat es pot donar en diversos graus:

• Especificitat absoluta. Es dóna quan l’enzim tan sols actua sobre un substrat; per exemple, la ureasa actua sobre la urea.

• Especificitat de grup. Es dóna quan l’enzim reconeix un grup de molècules determinat; per exemple, la β-glucosidasa, que actua sobre tots els β-glucòsids.

• Especificitat de classe. És la menys específica, ja que l’actuació de l’enzim no depèn del tipus de molècula, sinó del tipus d’enllaç; per exemple, les fosfatases separen els grups fosfat de qualsevol tipus de molècula.

Especificitat entre l’enzim i el substrat.

Model de la complementarietat Símil de la clau (substrat) i el pany (enzim)

Model de l’ajust induït. Quan l’enzim modifica la seva forma per adaptar-se al substrat. Símil del guant (enzim) i la mà (substrat)

Model de l’ajust induït. Quan tant l’enzim com el substrat modifiquen la seva forma per a poder-se complementar. Símil de l’encaixada de mans.

917501de007a028.indd 16 27/5/09 11:36:02

17El metabolisme cel·lular i els enzims

3.4. La cinètica de l’activitat enzimàticaEn una reacció enzimàtica amb una concentració d’enzim constant, si s’augmenta la concentració de substrat es produeix un augment de la velocitat de reacció. Aquest increment en la velocitat de reacció es dóna perquè, com que hi ha més molècules de substrat per unitat de volum, s’augmenta la probabilitat de trobada entre el substrat i l’enzim.

Si es va augmentant la concentració del substrat, arriba un moment en què la velo-citat de reacció deixa de créixer, és a dir, s’arriba a la velocitat màxima (Vmàx). Això és degut al fet que totes les molècules d’enzim ja estan ocupades per molècules de substrat, formant el complex enzim-substrat, fet que s’anomena saturació de l’en-zim. En la major part dels enzims, la representació gràfica d’aquests valors dóna una hipèrbole. A partir d’aquest comportament enzimàtic, Leonor Michaelis i Maud Menten van definir una constant, anomenada constant de Michaelis-Menten (KM), que és la concentració del substrat en la qual la velocitat de reacció és la mei-tat de la velocitat màxima. La KM depèn del grau d’afinitat que hi ha entre l’enzim i el seu substrat.

Sobre aquesta afinitat van proposar l’equació següent per poder calcular, a partir de la Vmàx i la KM, la velocitat de la reacció enzimàtica segons les diferents concentra-cions de substrat.

[S]V 5 Vmàx · ––––––– KM 1 [S]

Activitats

6 Observa la figura a i indica quina relació hi ha entre la velocitat de reacció i la concentració de l’enzim (en cada corba es duplica). Raona la resposta.

7 Observa la figura b i indica quina relació hi ha entre la velocitat de reacció i la concentració del substrat (en cada corba es duplica). La concentració d’enzim és la mateixa en tots els casos. Raona la resposta.

8 El gràfic de la figura c correspon a dos enzims que actuen sobre el mateix substrat. Digues quin gràfic correspon a l’enzim que presenta més afinitat.

9 Observa amb atenció la figura d i contesta les preguntes següents: a) Per què augmenta P i disminueix S? b) Per què augmenta E mentre disminueix ES? c) Per què hi ha una segona escala per indicar les concentracions de E i ES?

10 En una reacció enzimàtica en què la concentració de substrat és de 4 mil·limols (mM), es transformen 2,5 micromols (mM) per minut, i la KM és de 4,5 mM. Quants mols es formarien en un minut si la concentració del substrat tan sols fos de 0,5 mM?

100

50

0 0

5

10S

P

EES

100

50

0 0

5

10S

P

EES

Variació de la velocitat de reacció segons la concentració del substrat.

Velo

cita

t de

la re

acci

ó

Concentració del substrat [S]

Vmàx

1–– Vmàx 2

Km

a

c

b

d

Velocitat de la reacció Producte format en mols/litre

Velocitat de la reacció

Concentració del substrat [S] Temps

[S] [E]

Concentració del substrat [S] Temps

2 Vmàx

Vmàx

1– Vmàx2

917501de007a028.indd 17 27/5/09 11:36:03

18 unitat 1

3.5. Els factors que afecten l’activitat enzimàtica La velocitat de reacció que aconsegueix un enzim, a més de dependre de la concen-tració del substrat, depèn d’altres factors com ara la temperatura, el pH i la presèn-cia d’inhibidors.

a) Influència de la temperatura. Si se subministra a una reacció enzimàtica ener-gia calorífica, les molècules augmenten la mobilitat i, per tant, el nombre de trobades moleculars; per això augmenta la velocitat a què es forma el producte. Hi ha una temperatura òptima per a cada enzim, per a la qual l’activitat enzimà-tica és màxima. Si la temperatura augmenta més, es produeix la desnaturalitza-ció d’una part de les molècules de l’enzim, és a dir, la pèrdua de la seva estruc-tura terciària i, fins i tot, de la secundària. Amb això perd la seva activitat enzimàtica i, com que hi ha menys molècules d’enzims actius, la velocitat de la reacció disminueix. Si la temperatura no disminueix, aquest procés continua fins a la desnaturalització de totes les molècules enzimàtiques i la reacció ja no es dóna.

b) Influència del pH. Els enzims presenten dos valors límit de pH entre els quals són eficaços. Traspassats aquests valors, els enzims es desnaturalitzen i deixen d’actuar. Entre els dos límits hi ha un pH òptim en el qual l’enzim presenta la màxima eficàcia. El pH òptim està condicionat pel tipus d’enzim i de substrat, perquè el pH influeix en el grau d’ionització dels radicals del centre actiu de l’enzim i també en el dels radicals del substrat.

c) Inhibidors. Els inhibidors són substàncies que disminueixen l’activitat d’un enzim o bé li impedeixen completament actuar. Poden ser perjudicials o bene-ficiosos, com ara la penicil·lina, que és un inhibidor dels enzims que regulen la síntesi de la paret bacteriana i per això és útil contra les infeccions bacterianes, i l’AZT, que és un inhibidor de la transcriptasa inversa i per això retarda el des-envolupament de la sida.

La inhibició pot ser de dos tipus: irreversible i reversible.

• Inhibició irreversible o enverinament de l’enzim. Té lloc quan l’inhibidor o verí es fixa permanentment al centre actiu de l’enzim, n’altera l’estructura i, per tant, l’inutilitza.

• Inhibició reversible. Té lloc quan no s’inutilitza el centre actiu, sinó que tan sols se n’impedeix temporalment el funcionament. N’hi ha dues modalitats: la competitiva i la no competitiva.

Activitats

11 Quins efectes produeix en els radicals de l’enzim el pH del medi perquè sigui més o menys eficaç?

12 L’amilasa salival hidrolitza l’amilosa, un dels components del midó. En la figura s’observa l’estructura del polisacàrid amilosa, com l’enzim trenca els enllaços O-glicosídics i allibera molècules del disacàrid maltosa. Tenint en compte que el polisacàrid amilosa es tenyeix de blau marí amb el reactiu Lugol i el disacàrid maltosa redueix el reactiu de Fehling, que passa així de blau a vermell, escriu els passos que seguiries (protocol) en un experiment per saber si una amilasa determinada és o no activa, és a dir, per saber si provoca o no aquesta reacció.

Variació de la velocitat d’una reacció catalitzada per un enzim deguda a un canvi de temperatura (gràfica a) o d’un canvi de pH (gràfica b).

Augment de la mobilitat molecular

Velo

cita

t de

la re

acci

ó

a b

Velo

cita

t de

la re

acci

ó

Temperatura °C pH

Una petita part de les molècules d’enzims s’han desnaturalitzat a causa de la temperatura

La major part de les molècules d’enzims s’han desnaturalitzat a causa de la temperatura

Temperatura òptima

10 ° 20 ° 30 ° 50 ° 60 °

Comença la disminució dels radicals àcids ionitzats necessaris de l’enzim

Comença la disminució dels radicals bàsics ionitzats necessaris de l’enzim

La proteïna ja s’ha desnaturalitzat

La proteïna ja s’ha desnaturalitzat

OH2O

OO

OO

OO

OO

O OO

O

maltosa maltosa

a2amilasa

917501de007a028.indd 18 27/5/09 11:36:03

19El metabolisme cel·lular i els enzims

– Inhibició reversible competitiva. És la que es produeix quan la molècula de l’inhibidor és similar al substrat i competeix amb aquest en fixar-se al centre actiu. Quan es fixa l’inhibidor, l’enzim queda bloquejat i el substrat no s’hi pot fixar fins que l’inhibidor no se’n va. La disminució de la velocitat de reacció es proporcional a la concentració de l’inhibidor.

– Inhibició reversible no competitiva. És la que es produeix quan l’inhibidor es fixa al complex enzim-substrat i n’impedeix la separació dels productes, o bé s’uneix a l’enzim i impedeix l’accés del substrat al centre actiu.

3.6. Els enzims al·lostèricsEls enzims al·lostèrics són els que poden adoptar dues formes estables diferents. Una és la configuració activa de l’enzim, i l’altra, la configuració inactiva. A més del centre actiu, aquests enzims tenen almenys un altre lloc, anomenat centre regulador, al qual es pot unir una substància determinada, anomenada lligand. Sovint una sola de les configuracions presenta afinitat pel lligand, i en aquests casos és la presència del lligand la que determina el canvi de configuració en l’enzim, l’anomenada transició al·lostèrica.

Es coneixen dos tipus de lligands segons la configuració induïda que afavoreixen: els activadors o efectors, i els inhibidors. En alguns enzims hi ha dos o més cen-tres reguladors als quals s’uneixen lligands de diferents tipus, cadascun dels quals provoca una disminució d’afinitat de l’enzim per l’altre. En aquests casos es parla de multimodulació.

Centre actiu Centre regulador Lligand

Conformació-a que no presenta afinitat pel lligand

Conformació-b inestable que presenta afinitat pel lligand

Conformació-b estabilitzada

Transició al·lostèrica. La presència de lligand fa que la concentració d’enzims amb conformació-β sense lligand disminueixi. Per restablir l’equilibri, una part dels enzims amb conformació-α passen a conformació-β; és a dir, la presència de lligand produeix la transició al·lostèrica.

Tipus d’inhibició.

a Inhibició irreversible. L’inhibidor s’uneix permanentment a l’enzim.

b Inhibició reversible competitiva. L’inhibidor s’uneix temporalment a l’enzim.

c Inhibició reversible no competitiva. L’inhibidor no permet l’alliberació dels productes.

d Inhibició reversible no competitiva. L’inhibidor no permet la fixació del substrat.

Activitats

13 A partir de la taula següent, fes la representació de les tres gràfiques i indica quina correspon a presència d’inhibidor competitiu, quina a inhibidor no competitiu i quina a absència d’inhibidor.

[S] (mM) (a) Velocitat (b) Velocitat ( C) Velocitat

1 2 51020

2,34,36,57,78,9

1,22,13,95,87,1

0,81,21,92,52,8

14 Per què un enzim que actua sobre la glucosa pot no ser eficaç sobre la galactosa?

Enzim

EnzimEnzim

Enzim

Inhibidor

Inhibidor

Inhibidor

Inhibidor

Substrat

917501de007a028.indd 19 27/5/09 11:36:04

20 unitat 1

3.7. El cooperativisme Els enzims al·lostèrics solen estar formats per diverses subunitats moleculars ano-menades protòmers. Cada protòmer posseeix un centre actiu i almenys un centre regulador. En molts enzims, quan al centre regulador s’uneix una molècula ano-menada activador o lligand, la configuració del protòmer varia, de manera que fa funcional el centre actiu. La variació en la configuració d’aquest protòmer es trans-met instantàniament als altres protòmers associats, que es fan, al seu torn, actius. Aquest efecte s’anomena transmissió al·lostèrica. D’aquesta manera, l’enzim pas-sa d’estat inhibit (T) a un estat actiu o catalític (R).

Com que perquè un enzim al·lostèric actuï és necessària la unió d’un o més lligands i després la unió del substrat, la velocitat de reacció en funció de la concentració de substrat no augmenta tan ràpidament com en els enzims no al·lostèrics. En canvi, si aquest enzim és una subunitat i la seva transformació a l’estat actiu es transmet al·lostèricament a totes les altres subunitats, són nombroses les que sobtadament comencen a actuar, fet que s’anomena cooperativisme. Amb això es produeix un canvi de velocitat de reacció molt gran, l’anomenada «llei del tot o res».

En les reaccions catalitzades per enzims al·lostèrics amb cooperativisme la repre-sentació gràfica de la relació entre la velocitat de reacció i la concentració del subs-trat no és una hipèrbole, sinó una corba sigmoïdal (corba en «S»).

La velocitat de reacció en enzims al·lostèrics amb cooperativisme.

Concentració de substrat [S]

Velocitat de reacció

Vmàx

Enzim al·lostèric actuant en cooperativisme

Enzim normal

centre regulador

centre actiu

enzim

activador

Estat inhibit (T)

Transmissió al·lostèrica (és instantània)

Estat catalític (R)

a b

Activitats

15 Com seria la velocitat de reacció si els enllaços entre enzims i substrat fossin covalents?

16 Què succeiria si els enzims es gastessin en les reaccions que acceleren?

17 Les reaccions que desprenen energia s’anomenen exergòniques, i les que absorbeixen energia, endergòniques. De quin tipus són les reaccions de síntesi de matèria orgànica (anabòliques) i les de degradació de matèria orgànica (catabòliques) que formen el metabolisme?

18 Què succeiria si l’energia alliberada en una reacció bioquímica es desprengués en forma de calor? De quina manera s’emmagatzema? Hi ha cap cas en què s’alliberi en forma de llum?

19 Quin avantatge pot tenir el fet que una via metabòlica estigui controlada per un enzim al·lostèric en lloc d’estar-ho per un de no al·lostèric?

20 Quin avantatge pot significar el fet que una reacció estigui controlada per un enzim que presenta cooperativisme en lloc d’estar controlada per un enzim que no en presenta?

917501de007a028.indd 20 27/5/09 11:36:05

21El metabolisme cel·lular i els enzims

Substrat A B CE1 E2 E3

Activació de l’enzim E1 gràcies al substrat inicial

Substrat A B CE1 E2 E3

Inhibició de l’enzim E1 gràcies al producte final (retroinhibició)

Inhibidor

3.8. La regulació de les vies metabòliquesLa cèl·lula pot regular que es doni o no una via metabòlica de dues formes. Una és augmentant o disminuint la síntesi dels enzims que intervenen a partir dels gens que les codifiquen, atès que molts enzims tenen una estabilitat relativament curta, d’unes quantes hores.

Una altra manera és regulant l’activitat dels enzims. L’al·losteria permet l’autoregu-lació de l’activitat enzimàtica. N’hi ha dos casos:

• Regulació per retroinhibició o inhibició feed-back. És la que es dóna quan la configuració inicial de l’enzim és l’activa. En aquest tipus de regulació el produc-te final és el que es fixa al centre regulador, actua com a inhibidor i provoca la transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma inactiva.

• Regulació per inducció enzimàtica. És la que es dóna quan la configuració inicial de l’enzim és la inactiva. En aquest tipus de regulació la substància inicial és la que es fixa al centre regulador i provoca la transició al·lostèrica de l’enzim a la seva forma activa, per la qual cosa aquest comença a actuar sobre el subs-trat.

Vies metabòliques autoregulades per enzims al·lostèrics.

3.9. La disposició espacial dels enzimsEn les vies metabòliques, el producte generat per un enzim és el substrat de l’enzim següent; per això, per augmentar l’eficiència del sistema, es donen la compartimen-tació, els complexos multienzimàtics i la inclusió d’enzims a les membranes.

• Compartimentació. Consisteix a separar amb membranes els llocs on es duen a terme les vies metabòliques que no es vol que es relacionin. Per exemple, men-tre la síntesi dels àcids grassos es fa al citosol, la seva degradació es fa als mito-condris. D’aquesta manera és més fàcil regular cadascuna de les vies.

• Complex multienzimàtic. És l’associació de diversos enzims que actuen succes-sivament en una via. El complex supramolecular resultant és més eficaç que si els enzims estiguessin dispersos en el medi. Un exemple de complex multienzimàtic és el complex piruvatdeshidrogenasa, que passa l’àcid pirúvic a acetil-CoA.

• Inclusió a les membranes. Alguns enzims i alguns complexos multienzimàtics estan englobats ordenadament a les membranes, de manera que es facilita la unió entre els successius productes i els successius enzims. Per exemple, els dos complexos multienzimàtics que fan les dues últimes etapes de la cadena respira-tòria es troben així a la membrana de les crestes mitocondrials.

Complex multienzimàtic de la piruvatdeshidrogenasa.

Activitats

21 Quantes maneres hi ha de poder impedir l’acció d’un enzim?

22 Una catàlisi enzimàtica reversible es pot convertir en irreversible si s’augmenta la concentració d’enzims?

23 Per què s’anomenen verins els inhibidors irreversibles?

24 Observa les gràfiques a) i b), i indica en cadascun quina corba correspon a la reacció amb inhibidor i quina a la que no hi ha inhibidor.

25 Quines frases pertanyen a a) o a b)? 1) Gràcies a l’inhibidor, encara que s’augmenti la concentració de substrat, no s’assoleix la velocitat màxima. 2) Malgrat l’inhibidor, si s’augmenta la concentració de substrat, s’assoleix la velocitat màxima. 3) És un cas d’inhibició competitiva. 4) És un cas d’inhibició no competitiva.

b

Velo

cita

t de

la re

acci

óVe

loci

tat d

e la

reac

ció

a1

2

3

4

Activador (5 efector)

917501de007a028.indd 21 27/5/09 11:36:05

22 unitat 1

Els coenzimsUn coenzim és un cofactor orgànic que s’uneix a un apoenzim (part proteica d’un enzim) amb enllaços febles durant el procés catalític. Els coenzims actuen com a donadors o receptors de grups químics, és a dir, són transportadors de grups químics. En conseqüència, a diferència de l’apoenzim, el coenzim sí que es modifica durant la reacció.

La unió coenzim-apoenzim és temporal i similar a la unió substrat-enzim, per la qual cosa el coenzim es pot considerar com un segon substrat. Si la unió fos forta i permanent, no s’anomenaria «coenzim», sinó «grup prostètic». Molts coenzims són vitamines o presenten vitamines com a constituents de la seva estructura.

Els coenzims no solen ser específics d’un sol tipus d’apoenzim, sinó que en alguns casos es poden unir a molts tipus d’apoenzims (de vegades, més de cent), cadascun amb una funció diferent. Es poden distingir dos tipus de coenzims, els d’oxidació i reducció i els de transferència.

4.1. Coenzims d’oxidació i reducció Són els que transporten protons (H1) i electrons (e2). El nom prové del fet que oxidació és la pèrdua d’electrons i reducció n’és el guany. Els més importants són la nicotinamida-adenina-dinucleòtid (NAD1), la nicotinamida-adenina-dinu-cleòtid-fosfat (NADP1), la flavina-adenina-dinucleòtid (FAD) i el grup hemo de la citocromoxidasa.

Per exemple, la reacció del NAD1 és: NAD1 1 2H1 1 2e2 → NADH 1 H1.

4

Coenzims d’oxidació-reducció. El FAD conté riboflavina, que és la vitamina B2. El NADP1 i el NAD1 contenen nicotinamida, un derivat de la vitamina B3. La nicotinamida presenta un nitrogen ionitzat amb càrrega positiva (N1); d’aquí prové la càrrega positiva que presenten el NADP1 i el NAD1 .

Les vitaminesLes vitamines són glúcids o lípids senzills que, en general, els animals no poden sintetitzar o ho fan en una quantitat insuficient, i per això les han d’ingerir en la dieta. Les plantes i els bacteris sí que poden sintetitzar-les. Els animals, de vegades, no les troben formades del tot en els aliments, sinó en forma de provitamines, que necessiten transformacions posteriors per crear les vitamines; per exemple les vita-mines A i D. En altres casos, la flora bacteriana és la que aporta les vitamines, com passa amb la vitamina K i algunes B. La importància de les vitamines radica en el fet que són coenzims o bé que són imprescindibles per sintetitzar-los.

Les vitamines són substàncies làbils, que s’alteren amb facilitat amb els canvis de temperatura, la llum o els emmagatzematges prolongats. Per exemple, la cocció dels aliments redueix a la meitat la quantitat de vitamines, per això és necessari ingerir aliments crus, com ara fruita i amanides.

Les vitamines es classifiquen, segons la solubilitat, en liposolubles i hidrosolubles.

• Vitamines liposolubles. Són de naturalesa lipídica i, per tant, solubles en dis-solvents orgànics. En els animals es troben en el teixit adipós. Són d’aquest grup les vitamines A, D, E i K. La vitamina A protegeix els epitelis i és necessària per a la recepció visual. Quan n’hi ha dèficit s’afavoreix l’aparició d’infeccions dels epitelis i de trastorns visuals. La vitamina D regula l’absorció del calci. Quan n’hi ha dèficit es donen deficiències en els ossos, com el raquitisme dels infants i l’osteomalàcia dels adults. En canvi, l’excés provoca calcificacions al ronyó, el fetge i el cor. Per sintetitzar-la a partir de la provitamina és necessària la insolació de la pell. La vitamina E actua com a antioxidant i la vitamina K coopera en els processos de coagulació de la sang.

• Vitamines hidrosolubles. Són solubles en aigua i, per tant, es difonen molt bé per la sang. Pertanyen a aquest grup les vitamines del complex B (B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9 i B12) i la vitamina C. Les diferents vitamines B actuen en moltes vies metabòliques i en la formació de glòbuls vermells. Si n’hi ha dèficit s’afavoreix la degeneració de les neurones, la debilitat muscular, la inapetència i l’anèmia. La vitamina C intervé en la síntesi del col·lagen. Si n’hi ha dèficit es dóna l’escorbut, que es manifesta per hemorràgies de les genives i caiguda de les dents.

5

N

N

o

O OH

HO – P=O

OH

CH2– O – P – O – P – O – CH2

O

OH

O

OH

OH OH

o

CNH2

O

N+

N

N

NH2

N

NN

H3C

H3C O

NH

O

C

CH2 O P O P O CH2 CH CH CH CH2

N

N

N

N

NH2

o

OH OH

O

OH OH

O

OH OH OH

Adenina

Flavina

Nucleòtid de flavina

Ribosa

Vitamina B2 o riboflavina

FAD (flavina-adenina-dinucleòtid)

Adenina

Nicotinamida Un derivat de l’àcid nicotinic o vitamina B3

Ribosa

NADP (nicotinamida-adenina-dinucleòtid-fosfat)

917501de007a028.indd 22 27/5/09 11:36:06

23El metabolisme cel·lular i els enzims

4.2. Coenzims de transferènciaSón els que transporten radicals. Els més importants són l’adenosinatrifosfat (ATP) i l’acetil-CoA (CoA2SH). L’ATP actua transportant grups fosfat (2H2PO4) per donar-los a altres molècules. A més, l’ATP també es pot unir a diversos enzims cata-bòlics al·lostèrics, i aleshores en disminueix l’afinitat pel substrat, és a dir, actua com a inhibidor. En canvi, l’ADP es pot unir a aquests mateixos enzims i aleshores n’aug-menta l’afinitat pel substrat, és a dir, actua com a activador. L’acetil-CoA (CoA2SH) actua transportant grups acetil (2CO2CH3). En la seva composició intervé l’àcid pantotènic o vitamina B5.

Les vitaminesLes vitamines són glúcids o lípids senzills que, en general, els animals no poden sintetitzar o ho fan en una quantitat insuficient, i per això les han d’ingerir en la dieta. Les plantes i els bacteris sí que poden sintetitzar-les. Els animals, de vegades, no les troben formades del tot en els aliments, sinó en forma de provitamines, que necessiten transformacions posteriors per crear les vitamines; per exemple les vita-mines A i D. En altres casos, la flora bacteriana és la que aporta les vitamines, com passa amb la vitamina K i algunes B. La importància de les vitamines radica en el fet que són coenzims o bé que són imprescindibles per sintetitzar-los.

Les vitamines són substàncies làbils, que s’alteren amb facilitat amb els canvis de temperatura, la llum o els emmagatzematges prolongats. Per exemple, la cocció dels aliments redueix a la meitat la quantitat de vitamines, per això és necessari ingerir aliments crus, com ara fruita i amanides.

Les vitamines es classifiquen, segons la solubilitat, en liposolubles i hidrosolubles.

• Vitamines liposolubles. Són de naturalesa lipídica i, per tant, solubles en dis-solvents orgànics. En els animals es troben en el teixit adipós. Són d’aquest grup les vitamines A, D, E i K. La vitamina A protegeix els epitelis i és necessària per a la recepció visual. Quan n’hi ha dèficit s’afavoreix l’aparició d’infeccions dels epitelis i de trastorns visuals. La vitamina D regula l’absorció del calci. Quan n’hi ha dèficit es donen deficiències en els ossos, com el raquitisme dels infants i l’osteomalàcia dels adults. En canvi, l’excés provoca calcificacions al ronyó, el fetge i el cor. Per sintetitzar-la a partir de la provitamina és necessària la insolació de la pell. La vitamina E actua com a antioxidant i la vitamina K coopera en els processos de coagulació de la sang.

• Vitamines hidrosolubles. Són solubles en aigua i, per tant, es difonen molt bé per la sang. Pertanyen a aquest grup les vitamines del complex B (B1, B2, B3, B5, B6, B8, B9 i B12) i la vitamina C. Les diferents vitamines B actuen en moltes vies metabòliques i en la formació de glòbuls vermells. Si n’hi ha dèficit s’afavoreix la degeneració de les neurones, la debilitat muscular, la inapetència i l’anèmia. La vitamina C intervé en la síntesi del col·lagen. Si n’hi ha dèficit es dóna l’escorbut, que es manifesta per hemorràgies de les genives i caiguda de les dents.

5

L’ATP actuant com a donador de grups fosfat a la glucosa.

Activitats

26 Per què els animals ens poden servir com a font vitamínica si no produeixen vitamines?

27 A quins teixits animals es troben les vitamines liposolubles? Per què?

28 Quins són els aliments que contenen un nombre més alt de vitamines?

29 Quines vitamines produeix l’ésser humà?

30 Quines vitamines estan relacionades amb la insolació?

Enzim

Glucosa

Adenosina-trifosfat (ATP)

Complex enzim-substrat

Enzim

Glucosa-6-fosfat

Adenosina-difosfat (ADP)

917501de007a028.indd 23 27/5/09 11:36:06

24 unitat 1

Com s’anomenen els enzims constituïts per una cadena polipeptídica i un altre tipus de molècula, àtom o ió?

a) Coenzims. d) Cofactors.

b) Grups prostètics. e) Apoenzims.

c) Holoenzims.

En quines condicions de pH es dóna la millor eficiència d’un enzim?

a) Quan el pH del medi és lleugerament inferior a 7.

b) Quan el pH del medi és lleugerament superior a 7.

c) Quan el pH del medi és igual a 7.

d) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim i el substrat.

e) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim i el producte.

Com es denomina la part de l’enzim que contacta amb el substrat?

a) Centre al·lostèric. d) Centre de reacció.

b) Centre regulador. e) Centre actiu.

c) Complex enzimàtic.

Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix la temperatura en l’eficiència dels enzims?

a) Com més temperatura, hi ha una major eficiència enzimàtica.

b) Com més temperatura, sempre hi ha una menor eficiència enzimàtica.

c) La temperatura no influeix en la major o menor eficiència enzimàtica.

d) Si se supera una certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

e) Si se supera una certa temperatura o si es baixa per sota d’una certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix el pH en l’eficiència dels enzims?

a) Com més pH, hi ha una major eficiència enzimàtica.

b) Com més pH, hi ha una menor eficiència enzimàtica.

c) El pH no influeix en la major o menor eficiència enzimàtica.

d) Si se supera un cert pH, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

e) Si se supera un cert pH o si es baixa per sota d’un altre pH determinat, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

Quina de les frases següents és la correcta sobre l’actuació dels enzims?

a) Provoquen que es formi més producte.

b) Provoquen que es formi la mateixa quantitat de producte, però en menys temps.

c) Provoquen que es formi més producte i en menys temps.

d) Possibiliten que es formi un producte que sense ells mai no es formaria.

e) Provoquen que es formi un producte diferent del que es formaria sense ells.

Quina de les frases següents sobre la velocitat de reacció d’una reacció regulada per un enzim és la correcta?

a) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració del substrat.

b) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració del substrat fins a arribar a una concentració a partir de la qual ja no disminueix més.

Activitats

31 Raona a quina classe pertany cadascun dels enzims que intervenen en les reaccions químiques següents:

Nomenclatura i classificació dels enzimsPer anomenar un enzim, primer s’esmenta el nom del substrat; a continuació, el nom del coenzim, si n’hi ha, i, finalment, la funció que fa; per exemple, el malonat-CoA-transferasa, el succinat-flavino-deshidrogenasa, etc. Generalment tan sols s’utilitza el nom del substrat acabat en -asa; per exemple, sacarasa, maltasa, etc. Però alguns enzims conserven la denominació antiga, com ara la tripsina, la pepsina, etc.

Els enzims es classifiquen en sis classes, segons la funció que exerceixen:

• Oxidoreductases. Catalitzen reaccions d’oxidació o reducció del substrat. Els tipus més importants són les oxidases i les deshidrogenases. Les deshidrogena-ses separen àtoms d’hidrogen del substrat. Per exemple, la NAD-reductasa de la cadena respiratòria. Utilitzen coenzims com el NAD1, el NADP1 o el FAD. Les oxidases oxiden el substrat quan n’accepten els electrons; per exemple, les cito-cromoxidases de la cadena respiratòria.

• Transferases. Transfereixen radicals d’un substrat a un altre sense que en cap moment aquests radicals quedin lliures; per exemple, la glucocinasa que trans-fereix un grup fosfat des de l’ATP fins a la glucosa.

• Hidrolases. Trenquen enllaços amb l’addició d’una molècula d’aigua que s’escin-deix i aporta un 2OH a una part i un 2H a l’altra. A aquest grup pertanyen els enzims digestius com ara les peptidases (trenquen enllaços peptídics), les estera-ses (trenquen enllaços estèrics), les amidases (trenquen enllaços C2N), etc.

• Liases. Separen grups sense intervenció d’aigua (sense hidròlisi), i generalment originen enllaços dobles a la molècula, o bé afegeixen grups (CO2, H20, 2NH2) a molècules amb enllaços dobles (2CO2, 2C 5 C2), que generalment els perden; per exemple, les desaminases retiren grups amino i originen enllaços dobles.

• Isomerases. Catalitzen reaccions d’isomerització, és a dir, de canvi de posició d’algun grup d’una part a una altra de la mateixa molècula.

• Lligases o sintetases. Catalitzen la unió de molècules o grups amb l’energia proporcionada per la desfosforilació d’ATP. A aquest grup pertanyen la major part de les polimerases.

6

c

b

2

3

4

5

6

1 a) Oxidases. b) Deshidrogenases.

2 Transferases.

3 Hidrolases.

4 Liases.

5 Isomerases.

6 Lligases o sintetases.

1

b)a)

a

HH2O

ADP 1 P

NAD1 NADH 1 H131 21

21 31

e2e2

H2

H2

OH

ATP

1

1

H2OH2O

UREASANH2 2 C 2 NH2

O

CO2 1 2 NH3

HOOC 2 CH2 2 CH 2 COOH HOOC 2 CH 5 CH 2 COOH 1 NH3

NH2

R 2 CO 2 O 2 CH2

O

HO 2 CH

HO 2 CH2

R 2 COH

O

1

HO 2 CH2

HO 2 CH

HO 2 CH2

ASPARTASA

Acilglicèrid Àcid gras Glicerina Urea Amoníac

Àcid aspàrtic Àcid fumàric Amoníac

LIPASA

917501de007a028.indd 24 27/5/09 11:36:07

Test de la unitat

32 Com s’anomenen els enzims constituïts per una cadena polipeptídica i un altre tipus de molècula, àtom o ió?

a) Coenzims. d) Cofactors.

b) Grups prostètics. e) Apoenzims.

c) Holoenzims.

33 En quines condicions de pH es dóna la millor eficiència d’un enzim?

a) Quan el pH del medi és lleugerament inferior a 7.

b) Quan el pH del medi és lleugerament superior a 7.

c) Quan el pH del medi és igual a 7.

d) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim i el substrat.

e) Quan el pH del medi afavoreix el contacte entre l’enzim i el producte.

34 Com es denomina la part de l’enzim que contacta amb el substrat?

a) Centre al·lostèric. d) Centre de reacció.

b) Centre regulador. e) Centre actiu.

c) Complex enzimàtic.

35 Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix la temperatura en l’eficiència dels enzims?

a) Com més temperatura, hi ha una major eficiència enzimàtica.

b) Com més temperatura, sempre hi ha una menor eficiència enzimàtica.

c) La temperatura no influeix en la major o menor eficiència enzimàtica.

d) Si se supera una certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

e) Si se supera una certa temperatura o si es baixa per sota d’una certa temperatura, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

36 Quina de les frases següents és la correcta sobre com influeix el pH en l’eficiència dels enzims?

a) Com més pH, hi ha una major eficiència enzimàtica.

b) Com més pH, hi ha una menor eficiència enzimàtica.

c) El pH no influeix en la major o menor eficiència enzimàtica.

d) Si se supera un cert pH, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

e) Si se supera un cert pH o si es baixa per sota d’un altre pH determinat, l’enzim es desnaturalitza i perd eficiència.

37 Quina de les frases següents és la correcta sobre l’actuació dels enzims?

a) Provoquen que es formi més producte.

b) Provoquen que es formi la mateixa quantitat de producte, però en menys temps.

c) Provoquen que es formi més producte i en menys temps.

d) Possibiliten que es formi un producte que sense ells mai no es formaria.

e) Provoquen que es formi un producte diferent del que es formaria sense ells.

38 Quina de les frases següents sobre la velocitat de reacció d’una reacció regulada per un enzim és la correcta?

a) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració del substrat.

b) La velocitat disminueix si s’augmenta la concentració del substrat fins a arribar a una concentració a partir de la qual ja no disminueix més.

c) La velocitat augmenta si s’augmenta la concentració del substrat.

d) La velocitat augmenta si s’augmenta la concentració del substrat fins a arribar a una concentració a partir de la qual ja no augmenta més.

e) La velocitat de reacció no varia segons la concentració del substrat, sinó segons la concentració d’enzims.

39 Quina de les fórmules següents és la correcta per calcular la constant de Michaelis-Menten (KM)?

a) V 5 Vmàx ? (KM 1 [S]) / [S] d) V 5 Vmàx ? [S] / (KM 1 [S])

b) V 5 Vmàx ? KM / (KM 1 [S]) e) Vmàx 5 V ? KM / (KM 1 [S])

c) Vmàx 5 V ? [S] / (KM 1 [S])

40 Què caldria fer per aconseguir que en un procés controlat enzimàticament la velocitat de reacció augmentés el doble?

a) Duplicar la concentració de substrat.

b) Duplicar la concentració d’enzims.

c) Augmentar la temperatura el doble.

d) Disminuir a la meitat la concentració de substrat.

e) Disminuir a la meitat la concentració d’enzims.

41 Quan un enzim al·lostèric passa de l’estat inactiu a l’estat actiu (l’anomenada transició al·lostèrica)?

a) Quan un substrat s’uneix al seu centre actiu.

b) Quan un lligand activador s’uneix al seu centre actiu.

c) Quan un substrat s’uneix al seu centre regulador.

d) Quan un lligand activador s’uneix al seu centre regulador.

42 Quina de les frases següents no correspon al cooperativisme?

a) Es tracta de proteïnes amb estructura quaternària que presenten dues o més subunitats anomenades protòmers.

b) Quan al centre regulador d’un protòmer s’associa un lligand activador, passa de l’estat inactiu a l’estat actiu.

c) Quan un protòmer adopta la conformació activa, indueix que tots els altres protòmers també ho facin; és l’anomenada transmissió al·lostèrica.

d) La transmissió al·lostèrica explica que el cooperativisme segueixi la «llei del tot o res».

e) La corba que relaciona la velocitat de reacció amb la concentració de substrat en una regulació amb cooperativisme presenta forma d’hipèrbole.

43 Quina de les frases següents sobre les vitamines no és correcta?

a) No es poden sintetitzar en l’organisme, per la qual cosa s’han d’ingerir en la dieta.

b) Són glúcids o lípids i no n’hi ha cap de naturalesa proteica. c) La seva importància radica en el fet que són indispensables

per sintetitzar determinats coenzims.d) Actuen allà on són secretades. e) Són molt sensibles a la calor i al pas del temps.

44 Quina de les frases següents sobre les hormones és correcta?

a) S’han d’ingerir en la dieta.b) Són glúcids o lípids i no n’hi ha cap de naturalesa proteica. c) Són indispensables per sintetitzar determinats coenzims.d) Actuen allà on són secretades. e) Són molt sensibles a la calor i al pas del temps.

25El metabolisme cel·lular i els enzims

917501de007a028.indd 25 27/5/09 11:36:07

26 unitat 1

Prepara la selectivitat

45 Qualsevol de nosaltres, sense fer cap esforç extraordinari, consumeix diàriament entre 1.000 i 2.000 kcal. Obtenim aquesta energia de la degradació dels aliments que ingerim, però podem resistir sense ingerir aliment durant un període relativament llarg de temps (al voltant de dos mesos de mitjana). Això és gràcies als nostres magatzems d’energia. Una persona de 75 kg de pes i de constitució corporal normal, emmagatzema als seus teixits unes 150.000 kcal.

1) Calcula quina quantitat d’ATP caldria per emmagatzemar aquesta energia, sabent que 1 mol d’ATP pesa 507 g i en hidrolitzar-se a ADP 1 Pi genera 7,3 kcal. A la vista dels resultats, creus que l’ATP és un bon magatzem d’energia? Per què?

2) Pel que fa a l’emmagatzematge d’energia metabòlica:

a) Construeix una taula en la qual indiquis, per al cas dels mamífers i per al cas de les plantes superiors, quins compostos utilitzen les cèl·lules com a magatzem d’energia i a quin lloc de la cèl·lula s’emmagatzemen aquests compostos.

b) En el cas dels mamífers, quins teixits emmagatzemen aquests compostos en major quantitat?PAU, juny 2000.

46 L’amilasa salival és un enzim capaç d’hidrolitzar el midó. En la taula es mostren els resultats obtinguts en un estudi de l’efecte de la temperatura sobre l’acció de l’amilasa salival. Per a això, s’incuba midó amb amilasa salival durant el temps indicat (minuts). En cada cas, es posa de manifest la presència de midó per la reacció amb Lugol, indicat amb el signe 1.

minuts -10 °C 10 °C 20 °C 30 °C 40 °C 50 °C 60 °C

0 1 1 1 1 1 1 1

2 1 1 1 1 2 1 1

4 1 1 1 2 2 1 1

6 1 1 1 2 2 1 1

8 1 1 1 2 2 1 1

10 1 1 1 2 2 1 1

12 1 1 2 2 2 1 1

14 1 1 2 2 2 1 1

16 1 1 2 2 2 1 1

18 1 1 2 2 2 1 1

20 1 2 2 2 2 1 1

1) Dóna una interpretació biològica dels resultats: Dibuixa un gràfic que indiqui com es relaciona l’activitat enzimàtica amb la temperatura i explica què és la temperatura òptima d’un enzim.

2) Interpreta els resultats del tub mantingut a 210 ºC. Què tenen a veure aquests resultats amb l’ús dels congeladors domèstics per evitar la descomposició dels aliments?

PAU, setembre 2000.

47 En diversos tubs d’assaig hi col·loquem la mateixa quantitat d’un substrat (S) i la mateixa quantitat d’un enzim (E) que és capaç de transformar aquest substrat en un producte (P). Als diversos tubs, però, l’acidesa (pH) és diferent. Incubem tots els tubs a 37 ºC durant 10 minuts i mesurem l’activitat enzimàtica per la quantitat de producte aparegut (mil·limols) per unitat de temps (minuts). Els resultats es recullen en la taula següent:

Acidesa (pH) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10

Activitat enzimàtica (mil·limol/minut) 4 32 65 79 67 41 16 2 1 0

1) a) Representa els resultats en un gràfic.

b) Explica les causes dels resultats d’aquest experiment. A quin orgànul de la cèl·lula creus que pot actuar aquest enzim?

2) a) Quines són les variables independent i dependent d’aquest experiment?

b) En aquest experiment es controla el pH però també es controlen altres factors: [S], [E], temperatura, temps... Per què cal fer-ho?

PAU, juny 2001.

917501de007a028.indd 26 27/5/09 11:36:07

27El metabolisme cel·lular i els enzims

48 En una recerca que pretenia estudiar com la temperatura afecta el trencament del midó per acció de l’enzim a-amilasa (present a la saliva) es van seguir els passos següents:a) Preparació de 5 dissolucions de midó (totes amb la mateixa concentració) i 5 dissolucions d’a-amilasa (la concentració d’a-amilasa

també era la mateixa en cada dissolució).b) Incubació de cadascuna de les 5 dissolucions de midó i d’a-amilasa a diferents temperatures (25, 30, 35, 40, 45 ºC).c) Ajust del pH de les dissolucions per tal que fos el mateix en tots els casos.d) Mescla de cada dissolució de midó amb la corresponent (igual temperatura) d’a-amilasa.e) Valoració de la hidròlisi: a intervals de 2 minuts, durant un període de 12 minuts, s’extreia una gota de la barreja i es dipositava

en unes tires de paper de filtre a sobre una gota de Lugol per tal d’identificar la presència de midó.El dibuix mostra els resultats que es van obtenir.

1) a) A partir dels resultats obtinguts, indica a quina temperatura o temperatures es produeix el trencament del midó més ràpidament i el temps que triga a aparèixer el resultat negatiu. b) Interpreta els resultats de l’experiment.2) Identifica, en aquest experiment, quines poden considerar-se les variables independent i dependent. Per què creus que es va vigilar

que la concentració de midó i la concentració d’a-amilasa i el pH fossin els mateixos en totes les dissolucions?3) En un experiment anàleg es va investigar la influència de l’acidesa (pH) sobre l’activitat de l’a-amilasa. El gràfic següent mostra

els resultats obtinguts. Interpreta la informació que subministra el gràfic. PAU, setembre 2001.

Activitat de l’enzim(% sobre la màxima activitat)

Acidesa(unitats de pH)

100

75

50

25

04 5 6 7 8 9

//

Temps

Temps

2 4 6 8 10 12 minuts

2 4 6 8 10 12 minuts

25° C

30° C

35° C

40° C

45° C

positiu (presència de midó)

positius parcials (menor quantitat de midó)

negatiu (absència de midó)

917501de007a028.indd 27 27/5/09 11:36:07

28 unitat 1

Laboratori

Reconeixement de la catalasaLa catalasa és un enzim present a les cèl·lules dels teixits animals i vegetals. L’objectiu d’aquesta pràctica és demostrar-ne l’existència i estudiar-ne l’activitat. En la darrera etapa de la cadena respiratòria, l’enzim citocromoxidasa cedeix quatre electrons (4e2) a una molècula d’oxigen (O2), que s’uneix a quatre protons (4H1); així es formen dues molècules d’aigua (4e2 1 O2 1 4H1 → 2H2O), i es desprèn energia, que s’inverteix a formar ATP. Però inevitablement sempre hi ha una molècula d’oxigen que tan sols rep un electró i es forma un radical superòxid (e2 1 O2 → O2

2), que és molt tòxic. Per això l’enzim superòxid dismutasa el transforma en H2O2 (2O2

2 1 1 2H1 → H2O2 1 O2). Com que el peròxid d’hidrogen (H2O2) també és molt tòxic, un altre enzim anomenat catalasa el descompon en aigua i oxigen.

H202 1 H2O2 1 2H20 1 02

catalasa

La presència de catalasa s’aprofita per utilitzar l’aigua oxigenada com a desinfectant de les ferides, ja que nombrosos dels bacteris patògens són anaeròbics i moren en ambients rics en oxigen.

Material Productes químics

Bisturí o fulla d’afaitar.Dos tubs d’assaig per a cada teixit.Gradeta per a tubs d’assaig.Bec.Un tap de suro foradat.Termòmetre (0 a 100 °C).

Teixits animals (fetge, carn).Teixits vegetals (patata, tomàquet).Peròxid d’hidrogen al 3 % (aigua oxigenada comercial).

Desenvolupament de la pràctica1. Col·loca en un tub d’assaig aproximadament el mateix

pes de cadascun dels teixits, prèviament trossejats. Afegeix-hi 5 ml de peròxid d’hidrogen i anota el que passa.

2. Repeteix el mateix procés utilitzant els teixits prèviament bullits en aigua durant deu minuts. Explica els resultats obtinguts.

3. Posa en un tub d’assaig 10 ml de peròxid d’hidrogen i anota’n la temperatura inicial. Afegeix-hi una mica de fetge triturat. Posa-hi el tap, que ha de portar el termòmetre al forat. Deixa’l mig obert perquè els gasos puguin sortir. Anota les variacions de temperatura cada trenta segons, durant uns cinc minuts.

4. Repeteix el punt anterior tres vegades i fes la mitjana de les tres temperatures obtingudes per a cada temps. Fes-ne un gràfic i explica’n els resultats.

Reconeixement de la vitamina CLa vitamina C es caracteritza per la capacitat d’oxidar-se, que passa a àcid deshidroascòrbic gràcies a la pèrdua de dos hidrògens, que són captats per substàncies oxidants, com el diclorfenol-indofenol. Aquest colorant és de color vermell en medis àcids, i blau en medis bàsics.

Material Productes químics

Tubs d’assaig i una gradeta.Comptagotes.Bec.

Suc de llimona i de taronja.Dissolució de 0,2 g de 2,6 diclorfenol-indofenol en 100 ml d’aigua (s’ha de preparar amb 24 hores d’antelació).

Desenvolupament de la pràctica1. Col·loca 2 ml dels sucs naturals de llimona i taronja als tubs d’assaig

i afegeix-hi una gota de diclorfenol-indofenol.2. Observa el procés de canvi de color vermell (medi àcid) a transparent

quan el diclorfenol-indofenol capta els hidrògens de l’àcid ascòrbic i es transforma en àcid deshidroascòrbic.

3. Repeteix els dos passos anteriors, però prèviament fes bullir el suc durant deu minuts.

4. Comprova la presència o no de vitamina C en refrescos i sucs de fruites comercials.

Practica

49 Els teixits frescos contenen catalasa? Per què?

50 Què ha passat en els teixits cuits? Per què?

51 Per què augmenta la temperatura amb el temps?

52 Per què deixa d’augmentar a partir d’un temps determinat?

53 Per què ha estat recomanable repetir un altre cop l’última experiència?

54 Quines conclusions es poden deduir del gràfic?

55 Per què l’aigua oxigenada és un bon desinfectant?

56 Es pot excloure la presència de vitamina C dels sucs naturals?

57 Es pot excloure la presència de vitamina C en algun dels refrescos comercials analitzats?

58 Creus que la vitamina C és un àcid o una base? Com ho comprovaries?

59 La vitamina C s’ha comportat com un oxidant o com un reductor? Per què?

60 Són una bona font de vitamina C, els aliments cuits?

61 Per què l’escorbut era una malaltia freqüent dels mariners?

917501de007a028.indd 28 27/5/09 11:36:08