Cuesrtiones resueltas proteinas.docx

Las Proteinas.

1 .- Define enlace peptdico. Cmo se produce? Forma un dipptido partiendo de la frmula general de los aminocidos. Qu caractersticas tiene dicho enlace?

2 .- Explica brevemente los tipos caractersticos de la estructura terciaria de las protenas.

3 .- Qu es un aminocido? Cul es su estructura? A qu se llama aminocidos esenciales?

4 .- En qu consiste la desnaturalizacin de una protena? Se puede producir su renaturalizacin?

5 .- Explica cmo desempean las protenas la funcin del transporte.

6 .- Realiza una clasificacin de los aminocidos proteicos. Escribe algn ejemplo de cada uno de ellos.

7 .- Sabras explicar de qu manera se consiguen la formacin y la estabilidad de protenas fibrosas como el colgeno?

8 .- Explica de qu depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempean las protenas.

9 .- Poseen todos los aminocidos un carbono asimtrico? Qu implica el hecho de que posean dicho carbono?

10 .- Qu diferencias hay entre la -hlice y la lmina plegada de la estructura secundaria de las protenas?

11 .- Qu es un grupo prosttico? Enumera los grupos de protenas que contengan un grupo prosttico, indicando de qu sustancia se trata.

12 .- Explica el carcter anftero de los aminocidos.

13 .- De qu dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las protenas?

14 .- Realiza una clasificacin de las protenas simples atendiendo a su funcin.

1 .- Define enlace peptdico. Cmo se produce? Forma un dipptido partiendo de la frmula general de los aminocidos. Qu caractersticas tiene dicho enlace? La unin de los aminocidos para formar pptidos se lleva a cabo mediante enlaces peptdicos. El enlace peptdico consiste en la unin del grupo carboxilo de un aminocido con el grupo amino de otro con desprendimiento de una molcula de agua. Un dipptido se forma por la unin de dos aminocidos: El enlace peptdico tiene un carcter parcial de doble enlace, porque el carbono y el nitrgeno se sitan en el mismo plano, sin permitir movimientos de rotacin entre estos tomos.

2 .- Explica brevemente los tipos caractersticos de la estructura terciaria de las protenas. Los tipos caractersticos de estructura terciaria son: Fibrosa. Est constituida por cadenas polipeptdicas ordenadas a lo largo de un eje. Son resistentes e insolubles en agua. Tienen, generalmente, funcin estructural, y se encuentran formando fibras, lminas largas, etc. Como ejemplos, podemos citar el colgeno y la queratina, que forman la base del tejido conjuntivo de los animales superiores. Globular. Las cadenas polipeptdicas se pliegan dando lugar a formas esfricas. Son solubles en agua, y la funcin que desempean en la clula es dinmica, como, por ejemplo, los enzimas, los anticuerpos, algunas hormonas y determinadas protenas de transporte, como la hemoglobina.

3 .- Qu es un aminocido? Cul es su estructura? A qu se llama aminocidos esenciales?Los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas. Un aminocido es una molcula orgnica que posee una funcin amino -NH2, una funcin cido -COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono .Su frmula general es la que aparece a la izquierda.Los aminocidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque no pueden ser sintetizados por organismos hetertrofos. En el caso de la especie humana son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptfano y valina.

4 .- En qu consiste la desnaturalizacin de una protena? Se puede producir su renaturalizacin? La conformacin de una protena est definida por las condiciones celulares; fundamentalmente, por el pH y la temperatura. Una protena a la que se somete a valores de pH o temperatura fuera de unos intervalos de estabilidad limitados experimenta un cambio que consiste en la desaparicin de su conformacin. Este desplegamiento de la cadena sin alteracin de la secuencia de aminocidos se conoce con el nombre de desnaturalizacin. La protena se puede renaturalizar si se regresa lentamente a las condiciones del estado nativo.

5 .- Explica cmo desempean las protenas la funcin del transporte. Ciertas protenas se unen a molculas o iones especficos y se separan en otro lugar, lo que implica un transporte. Como ejemplos, podemos citar: La hemoglobina, que transporta O2 por la sangre. Las lipoprotenas, que transportan lpidos. Muchas protenas de membrana, que trasladan de un lado a otro determinadas sustancias.

6 .- Realiza una clasificacin de los aminocidos proteicos. Escribe algn ejemplo de cada uno de ellos. Los aminocidos se clasifican atendiendo a su cadena lateral o radical R en cuatro grupos: Aminocidos con -R no polar, hidrfobo. El grupo -R es una cadena hidrocarbonada; como en el caso de la alanina, pueden presentar anillos aromticos, como el triptfano, o bien un tomo de azufre, como la metionina. Aminocidos con -R polar sin carga. Son ms solubles en agua. De los siete aminocidos que componen este grupo, tres presentan un -OH que les confiere polaridad, como la serina. La cistena contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que formar puentes disulfuro. Aminocidos cidos. Presentan un grupo carboxilo en el radical -R. Un ejemplo es el cido glutmico. Aminocidos bsicos. Son molculas que presentan un radical -R que a pH neutro se carga positivamente. Ejemplo: la lisina.

7 .- Sabras explicar de qu manera se consiguen la formacin y la estabilidad de protenas fibrosas como el colgeno? La formacin de estas protenas se consigue debido a la existencia de aminocidos como la prolina, cuya presencia provoca la aparicin de una curva cada vez que existan dos unidades seguidas de dicho aminocido. Por lo tanto, la estructura secundaria de las protenas no se produce por azar, sino que depende de la secuencia de aminocidos. La estabilidad de esta protena se consigue gracias a los puentes de hidrgeno intercatenarios que se establecen entre tres hebras de colgeno.

8 .- Explica de qu depende la gran variedad en el tipo de funciones que desempean las protenas. La variedad de funciones que presentan las protenas est acompaada de una gran especificidad. La especificidad es la propiedad ms caracterstica de las protenas. Podemos hablar de una especificidad de especie; es decir, existen protenas que son exclusivas de una especie determinada, y de especificidad de funcin, que consiste en que cada protena realiza una funcin determinada que depende de su estructura.

9 .- Poseen todos los aminocidos un carbono asimtrico? Qu implica el hecho de que posean dicho carbono? Todos los aminocidos, excepto la glicocola, poseen un carbono asimtrico. El hecho de la existencia de un carbono asimtrico (unido a cuatro radicales diferentes) hace posible el que los aminocidos presenten dos conformaciones distintas, D y L. Por convenio, los aminocidos son de la serie D cuando presentan el grupo amino a la derecha, y son de la serie L si el grupo amino est a la izquierda. Los aminocidos que constituyen las protenas son de la serie L.

10 .- Qu diferencias hay entre la alfa-hlice y la lmina plegada de la estructura secundaria de las protenas? La ordenacin alfa-hlice sera comparable a la hlice que describe un muelle. La hlice formada se estabiliza gracias a la formacin de enlaces de hidrgeno entre espiras consecutivas. Las cadenas laterales de los aminocidos quedan situadas hacia el exterior de la hlice. En cambio, la ordenacin beta-laminar (u hoja plegada) sera comparable al fuelle de un acorden. La cadena polipeptdica describe longitudinalmente un zigzag. De modo que tramos de cadenas paralelas o antiparalelas se enfrentan, estableciendo enlaces por puentes de hidrgeno entre ellas que estabilizan esta ordenacin. Las cadenas laterales de los aminocidos se encuentran situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lmina plegada.

11 .- Qu es un grupo prosttico? Enumera los grupos de protenas que contengan un grupo prosttico, indicando de qu sustancia se trata. El grupo prosttico lo forman molculas no proteicas que se unen a las protenas formando las heteroprotenas o protenas conjugadas. Dicho grupo prosttico puede ser orgnico o inorgnico. Entre las heteroprotenas, tenemos: Glucoprotenas: el grupo prosttico es un glcido. Lipoprotenas: estas protenas llevan asociados lpidos. Nucleoprotenas: llevan asociados cidos nucleicos. Fosfoprotenas: contienen fosfatos. Cromoprotenas: el grupo prosttico es una sustancia coloreada, que puede ser porfirnica (el grupo prosttico es un anillo tetrapirrlico en cuyo interior se encuentra un catin metlico) o no porfirnica, como la hemocianina.

12 .- Explica el carcter anftero de los aminocidos. En el medio celular, a pH=7, los aminocidos presentan ionizacin dipolar. Se denominan anfteras aquellas sustancias que se pueden comportar como cido o como base, dependiendo del pH de la disolucin. El carcter anftero de los aminocidos permite la regulacin del pH. En una disolucin cida (exceso de H+), el aminocido se comporta como una base, el grupo amino est ionizado, y el carboxilo, no. En una disolucin alcalina (exceso de OH-), el aa se comporta como cido, el carboxilo est ionizado, y el grupo amino, no.

13 .- De qu dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las protenas? Las protenas poseen una configuracin espacial caracterstica que les permite realizar sus funciones. A pesar de las, tericamente, mltiples posibilidades de plegamiento de una protena, la mayora se pliegan adoptando una nica estructura tridimensional. Esta responde a cuatro niveles posibles de plegamiento, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A medida que se van uniendo aminocidos para formar protenas en los polisomas, las cadenas polipeptdicas se van plegando hasta lograr la configuracin ms estable (estructura secundaria). La configuracin espacial definitiva (estructura terciaria) que adoptan las diferentes regiones de las protenas aparece como consecuencia de las interacciones entre distintos puntos de la protena. Muchas de las protenas de gran tamao se forman por la asociacin de varias cadenas polipeptdicas (estructura cuaternaria). Todos estos niveles de plegamiento dependen de la estructura primaria codificada por el ADN, es decir, el nmero, el tipo y la secuencia de sus aminocidos.

14 .- Realiza una clasificacin de las protenas simples atendiendo a su funcin. Funcin estructural: Escleroprotenas como el colgeno, que forma parte de los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y seo; la elastina, que se encuentra en los pulmones y en las arterias permitiendo su deformacin y recuperacin posterior, y la queratina, que forma parte de uas, pelos, cuernos, etc. Las histonas forman parte de la estructura de los cromosomas. Funcin de reserva: Albminas, como la lactoalbmina, la ovoalbmina y la seroalbmina, presentes en la leche, los huevos y la sangre, respectivamente. Funcin defensiva: Globulinas, como, por ejemplo, las inmunoglobulinas, que son protenas de defensa contra las enfermedades.