Colegio Santa María de la Florida Departamento de Ciencias Naturales BIOLOGÍA CELULAR- GUIA 8 TERCERO MEDIO

GUIA Nº8

ENZIMAS

OBJETIVOS

Conocer y describir el papel de los biocatalizadores en las reacciones químicas.

Breve repaso de la semana pasada: (Para comprobar tus resultados, cambia el color de la

letra en recuadros y aparecerá la solución).

En la célula, al igual que en nuestro cuerpo ocurren reacciones químicas, ya sea para

formar moléculas grandes o bien obtener moléculas pequeñas. Cualquiera sea la reacción

química, ella requiere un mínimo de energía para que ocurra y esto corresponde a la

“energía de activación”

La célula está continuamente trabajando, gracias al funcionamiento de sus organelos.

Además, las células se comunican con otras células y/o con el medio que las rodea,

estableciendo un flujo constante de materia y energía

Al observar en el esquema, la “célula trabajando” significa que está realizando múltiples

reacciones químicas en su interior, a ello denominamos “METABOLISMO CELULAR”

¿QUÉ IMPORTANCIA TIENE EL METABOLISMO?

Permiten mantener viva a la célula y a los organismos

Las reacciones metabólicas son fundamentales para toda forma de vida, por ello deben

ser procesos rápidos.

Según lo aprendido en la guía anterior ¿Qué tipo de biomoléculas aceleran reacciones

químicas?

R: Las ennzimas Muy bien!!!!!

¿CUÁNTO HAS APRENDIDO? (1)

Completa el siguiente mapa conceptual y a continuación elabora un párrafo

producen

AMBIENTE

CÉLULAS

CÉLULA

TRABAJANDO

Materia y

energía

Materia y

energía

AMBIENTE

CÉLULAS

Ocurre al interior

de

Necesitan de

METABOLISMO CELULAR

REACCIONES QUÍMICAS

CELULA

ENZIMAS

TRANSFORMACIO

N DE SUSTANCIAS

Son un conjunto de

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En el metabolismo se contemplan dos tipos de reacciones

Anabolismo

Catabolismo

Metabolismo:

R: Es un conjunto de reacciones químicas que requieren de enzimas y generan transformaciones al interior de las células

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ANABOLISMO

Son todas aquellas reacciones donde se forman moléculas complejas a partir de

moléculas más sencillas. En éste tipo de reacciones se requiere energía, proporcionada

por el ATP, por ello se denominan endergónicas.

EJEMPLO

CATABOLISMO

Son todas aquellas reacciones donde se degradan moléculas complejas, es decir se

forman moléculas simples a partir de moléculas complejas. En éste tipo de reacciones se

libera energía, por ello se denominan exergónicas.

EJEMPLO:

PON A PRUEBA LO QUE APRENDISTE (2)

Para cada imagen, indica el tipo de reacción metabólica, caracterícelas y de un

ejemplo en cada caso. Registra tus respuestas en el cuadro que tienes a

continuación

MOLÉCULA

COMPLEJA +

Moléculas simples

Moléculas simples

Moléculas simples

Moléculas simples

SUSTRATO

PRODUCTO

+

ATP

(ENERGÍA) ENZIMAS

+

POLISACARIDO

(almidón)

glucosa

glucosa

glucosa

glucosa

SUSTRATO PRODUCTO

+

ATP

(ENERGÍA) ENZIMAS

MOLÉCULA

COMPLEJA ATP

(ENERGÍA)

+

SUSTRATO

PRODUCTO

Moléculas simples

Moléculas simples

Moléculas simples

Moléculas simples

+ ENZIMAS

PROTEÍNAS (unión de aminoácidos, aa) +

SUSTRATO

aa 1

aa 3 aa 4

aa 2

PRODUCTO

+ ATP

(ENERGÍA)

ENZIMAS

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Reacción A Reacción B

Tipo de reacción anabólica catabólica

características Formación de moléculas complejas

Degradación de moléculas complejas

energía necesita libera (No necesita)

ejemplo Formación de glucógeno Hidrólisis de proteínas

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Complementa observando el video en la siguiente dirección

https://youtu.be/6MbfBLbhmfs

Existen dos modelos que explican la actividad enzimática

Modelo llave – cerradura Modelo ajuste inducido

La enzima tiene un lugar

complementario para unirse con

exactitud al sustrato, por eso su nombre

pues asemeja la unión entre una llave y

su respectiva cerradura

La enzima tiene un lugar que NO es

complementario al sustrato, por ello se

modifica al momento de unirse al sustrato, a fin

de lograr la complementariedad

Ejemplo:

Cuando se te quedan las llaves del casillero y

te consigues otras llaves que colocas en el

candado y las mueves hasta lograr la unión

PARA RECORDAR:

Las enzimas son proteínas que apuran reacciones químicas, por ello se les denomina

BIOCATALIZADORES. Son específicos, eficientes y su actividad se ve modificada por

los cambios de temperatura y el grado de acidez del medio en que actúan

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Estos textos son del COU de Santillana y nos introducirán en mejor forma al tema de las

enzimas.

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Las enzimas suelen formar COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS, de forma que el

producto de una enzima constituye el sustrato de la siguiente. Esto permite que no sea

precisa una elevada concentración de sustrato. Además, se pueden disponer en las

membranas celulares lo que permite formar compartimientos donde el sustrato alcance

concentraciones notables aunque en la célula no sea abundante.

Algunas enzimas no están activas hasta que sobre ellas actúan otras enzimas o iones.

Estas enzimas se denominan zimógenos o proenzimas. Por ejemplo el pepsinógeno, que

el HCl transforma en pepsina.

Algunas enzimas que realizan básicamente la misma función presentan variantes

moleculares, es decir diferencias en la secuencia de aminoácidos. Suelen presentar

diferencias de velocidad de reacción. Generalmente se encuentran en diferentes tejidos o

compartimientos celulares o aparecen en diferentes estadíos del desarrollo. Estas

enzimas se denominan ISOENZIMAS O ISOZIMAS.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS.

Según su estructura se pueden diferenciar dos tipos de enzimas, las estrictamente

proteicas, que son HOLOPROTEÍNAS y las llamadas HOLOENZIMAS que están

constituidas por la asociación de una fracción polipeptídica o APOENZIMA y de una

fracción no polipeptídica o COFACTOR.

Los cofactores pueden ser activadores orgánicos o inorgánicos

INORGÁNICOS: son iones metálicos que se encuentran en muy pequeñas cantidades

(oligoelementos) Ej. Zn en las enzimas carboxipeptidasas, el Mg, en las quinasas, el K en

las piruvato quinasas, etc.

ORGANICOS:

A) Grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas a la cadena polipeptídica, como

por ejemplo el grupo HEMO en los citocromos, el grupo HEMINO de las peroxidasas, etc.

B) Coenzimas: moléculas que actúan asociadas a enzimas como por ejemplo el

ATP, el NAD, las vitaminas, etc. Así pues los oligoelementos y las vitaminas resultan

imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de diversas enzimas.

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En las cadenas polipeptídicas de una enzima se pueden distinguir tres tipos de

aminoácidos:

1.- Aminoácidos estructurales: Sin función dinámica

2.- Aminoácidos de fijación: encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato:

Constituyen el centro de fijación de la enzima.

3.- Aminoácidos catalizadores: que se unen al sustrato mediante enlace covalente, de

forma que en dicho sustrato se debilita la estructura molecular favoreciendo su

ruptura. Constituye el centro catalítico de la enzima.

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Inhibidores: Los inhibidores son sustancias son sustancias que disminuyen la actividad y

la eficacia de una enzima o bien impiden completamente la activación de la misma. La

inhibición puede ser IRREVERSIBLE y REVERSIBLE

A) REVERSIBLE: Tiene lugar cuando no se utiliza el centro activo, sino que sólo se

impide temporalmente su normal funcionamiento. Existen dos formas: Competitiva y No

competitiva.

B) Irreversible: o envenenamiento de la enzima tiene lugar cuando el inhibidor o

veneno se fija permanentemente al centro activo de la enzima alterando su estructura y

por lo tanto, inutilizándola.

Reversible competitiva: Se debe a la presencia de un inhibidor cuya molécula es similar al

sustrato, por lo que se puede competir con éste en la fijación al centro activo de la

enzima. Si se fija el inhibidor, la enzima no puede romperlo como haría con el sustrato.

Por tanto, la enzima no puede actuar hasta que no se libera de dicho inhibidor.

Reversible no competitiva: Es debida a un inhibidor que o actúa sobre el complejo

enzima-sustrato, haciéndolo fijo o se une a la enzima impidiendo el acceso del sustrato al

centro activo.

Especificidad de las enzimas: Los aminoácidos de fijación de una enzima se disponen en

el espacio de forma que pueden establecer enlaces con los radicales de la molécula del

sustrato. Esto origina una especificidad entre la enzima y el sustrato ya que sólo se

producirá actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación

coincidan espacialmente con radicales del sustrato y permitan su unión.

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AL FINALIZAR HAZ TU MAPA MENTAL DE LAS ENZIMAS EN TU HOJA DE

CUADERNO. A LAPIZ NO EN COMPUTADORA. Y LO ENVIAS A

MARIA.VERGARA@COLEGIOSTMF.CL

GRACIAS.