Bioquimica de Aminoácidos
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AMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS.
• Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas.
• Se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2)
• un átomo de hidrógeno (H)
• radical o cadena (R)
CLASIFICACIÓN DE LOS CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS.
• Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de un conjunto de veinte aminoácidos diferentes
• once se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otros metabolismos, mediante reacciones sencillas. Estos once aminoácidos reciben el nombre de aminoácidos no esenciales
• Por el contrario, los humanos debemos obtener los nueve aminoácidos restantes a partir de los alimentos de la dieta, y por eso reciben el nombre de aminoácidos esenciales.
•
• Aminoácidos no esenciales
• Alanina (Ala)
• Arginina (Arg)
• Asparragina (Asn)
• Aspartato (Asp)
• Cisteína (Cys)
• Glutamato (Glu)
• Glutamina (Gln)
• Glicina (Gly
• )Prolina (Pro)
• Serina (Ser)
• Tirosina (Tyr)
• Aminoácidos esenciales • Histidina (His)
• Isoleucina ((Ile)
• Leucina (Leu)
• Lisina (Lys)
• Metionina (Met)
• Fenilalanina (Phe)
• Treosina (Thr)
• Triptófano (Trp)
• Valina (Val)
Atendiendo al grupo R, los Atendiendo al grupo R, los aminoácidos se clasifican en:aminoácidos se clasifican en:
• Hidrófobos: grupo R no polar (apolares) formado por
cadenas hidrocarbonadas
• Hidrófilo: grupo R polar pero sin carga.
• Ácidos: con carga negativa, poseen dos grupos ácidos.
• Básicos: con carga positiva, poseen dos grupos aminos.
PROPIEDADES DE LOS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.AMINOÁCIDOS.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en agua, con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
• El comportamiento anfótero
• En solución acuosa• Los aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base
(captar o ceder protones al medio), • dependen del pH de la disolución en la que se encuentren. • Si la disolución es ácida, los aminoácidos captan protones y se
comportan como una base• Si la disolución es básica, ceden protones y se comportan como un
ácido
Isomerías de los aminoácidos.Isomerías de los aminoácidos.
• Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola, tienen almeno un carbono asimétrico (el carbono α),
• unido a cuatro radicales diferentes. Como consecuencia de ello pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L
• según la orientación del grupo amino – NH2, a la derecha o a
izquierda, respectivamente. • Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L.
• Actividad óptica.
• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el signo (+).
• Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan levógiras y se representan con el signo (-).
PEPTÍDOSPEPTÍDOS..
• Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace covalente, constituyendo de este modo los péptidos.
• Dos aminoácidos reaccionan entre sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido. Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos.
• Un oligopéptido contiene menos de 50 y en general se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.
ENLACE PEPTÍDICOENLACE PEPTÍDICO
• Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido y se libera una molécula de agua.
Características del enlace Características del enlace peptídicopeptídico
• El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de
carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.
• El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas. Éstas son enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.