1. Escribe la clasificación de proteínas vista en clase

Holoproteinas Heteroproteinas

Fiamentosas Lipoproteínas

Globulares Nucleoproteínas

Cromoproteinas Fosfoproteínas

Glucoproteinas

2. ¿Qué es un aminoácido? Unidad estructural de las proteínas/compuestos organicos de bajo peso molecular, compuestos siempre por C, H, O, N Tienen un grupo carboxilo y amino

3. ¿Cuál es la formula general de un aminoácido? Tienen un grupo carboxilo, un amino, un atomo de hidrogeno, y un rdical unidos a un carbono central

4. ¿Qué es un aminoácido alifático y cuáles son sus clasificaciones? Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada

abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los

aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.

5. ¿Qué es un aminoácido aromático?

Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.

6. ¿Qué es un aminoácido heterocíclico? Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja y

con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno.

7. Escribe la formula y nombre de una aminoácido no polar

8. Escribe la formula y nombre de una aminoácido polar

9. Escribe la formula y nombre de una aminoácido Aromático

10. ¿Cuántos aminoácidos son esenciales para los adultos?

8

11. Da el nombre de 2 aminoácido esenciales para los adultos

Fenilalanina, Lisina

12. Analiza la siguiente pregunta y responde: ¿Por qué los vertebrados a lo largo de la evolución han ido perdiendo rutas metabólicas para la síntesis de aminoácido? Porque los obtenemos de los alimentos

13. ¿Qué es un monómero?

Es una molécula de bajo peso molecular que puede unirse a otras moléculas para formar macromoleculas

14. ¿Menciona cuatro propiedades de los aminoácidos vistas en clase? Son solidos, cristalinos, tienen un elevado punto de fusión, son solubles en

agua y tienen actividad óptica, presentan ionización dipolar (son anfóteros)

15. Describe que es la actividad óptica en los aminoácido

Son capaces de desviar el plano de luz polarizada, ya que su carbono central es asimétrico.

16. ¿De qué grupo funcional depende la actividad óptica de los aminoácidos?

Al carbono

17. ¿Qué es una molécula anfotera? Una molecula dipolar que tiene la capacidad de ionizarse

18. ¿Qué es el punto isoelectrico?

El PH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra con carga 0

19. ¿Cómo se llama la unión de dos o más aminoácido? Péptido

20. ¿Cuantos aminoácidos tiene un oligopeptido?

Menos de 50

21. ¿Cuantos aminoácidos como mínimo se necesitan para formar un polipeptido? Mas de 50

22. Dibuja una unión peptidica y explica en que consiste.

23. ¿Qué es un amino terminal?

El amino libre de un extremo de la cadena peptidica

24. Menciona un peptido de interés biológico y explica cual es su función.

(diapositiva 27)

Glutation actua como transportador de hidrogeno en algunos procesos metabolicos

25. ¿Cuáles y cuantos son los niveles estructurales de las proteínas? 4, primaría, secundaria, tercearia y cuaternaria.

26. ¿Qué es una proteína de estructura primaria?

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína (lineal)

27. ¿Qué es una proteína de estructura secundaria? Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio

28. ¿Cuantos tipos de estructura secundaría se conocen?

Hélice alfa, hélice de colágeno y conformación beta

29. ¿Qué es una proteína de estructura terciaria? Es la conformación tridimensional del polipeptido plegado

30. ¿Qué es una proteína de estructura cuaternaria?

Es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico.

31. ¿Qué es una conformación de hélice alfa?

Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le sigue.

32. ¿Qué es una conformación de hélice beta? Los aminoacidos forman una cadena en forma de zig-zag, son estructuras flexibles, que no se pueden estirar

33. ¿Cuantos aminoácidos hay en una vuelta de la hélice alfa?

34. ¿Cuantos aminoácidos hay en una vuelta de la hélice de colágeno?

35. ¿Qué tipo de conformación presentan las proteínas globulares?

36. Para qué sirven los giros beta en las proteínas? Para que adopten una forma mas compleja pero compacta

37. Menciona que tipos de interacción intervienen en la estructura secundaria de una proteína? en lace ionico, puente de hidrogeno e interaccion hidrofobica

38. ¿Qué es un dominio estructural? Combinaciones estables y compactas de hélice alfa y conformación beta

39. ¿Cuales son las funciones de los dominios estructurales? Unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas globulares

- Enlaza a un pequeño ligando

- “Atravesar” la membrana plasmática

- Contiene el sitio catalítico (enzimas)

- Enlazar al DNA (en factores de transcripción)

- Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína.

40. ¿Cuales son los tipos de uniones que se presentan en una estructura cuaternaria? • Interacciones hidrofóbicas. • Puentes de hidrógeno. • Interacciones salinas. • Fuerza de Van der Waals. • En algunas ocasiones puede haber enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.

41. Menciona las ventajas del uso de subunidades menores para la formación de estructuras cuaternarias? • Reduce la cantidad de información genética necesaria. • El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las subunidades se asocian por enlaces débiles. • Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la síntesis de la estructura.

42. ¿Qué es una estructura homotípica? Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas

43. ¿Qué es una estructura heterotípica?

Las subunidades poseen estructuras muy diferentes

44. En las proteínas De que características depende la solubilidad de las proteínas? La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración iónica... A pesar

de ser solubles, la mayoría de las membranas biológicas son impermeables

al paso de proteínas.

45. ¿Qué es la desnaturalización de una proteína?

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

46. Menciona dos consecuencias de la desnaturalización de proteínas? - Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada

frecuentemente de precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

47. Explica en que consiste la desnaturalización por calor?

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

48. Explica en que consiste la desnaturalización por agentes químicos? Todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la

estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes

2. Urea y guanidina a altas concentraciones

3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4. Reactivos de grupos -SH

49. ¿Qué es una proteína globular?

Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular

50. Menciona 3 ejemplos de proteínas globulares 1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina

(leche)

4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

51. ¿Qué es una proteína fibrosa?

Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras

52. Menciona 3 ejemplos de proteínas fibrosas? 1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

53. Menciona tres ejemplos de heteroproteínas

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante 2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. 3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas. 4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) 5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche.

54. ¿Qué es una lipoproteína? De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

55. ¿Qué es una cromoproteína?

Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) Transportan electrones y oxigeno y pigmentan

56. Menciona y describe tres ejemplos de funciones de proteínas? 1. Estructural 2. Enzimática 3. Hormonal 4. Defensiva 5. Transporte 6. Reserva 7. Función homeostática 8. Anticongelante 9. Actividad contráctil

57. Explica que es la estereoisomería ?

Es una propiedad de los aminoácidos en donde las moléculas pueden acomodarse como un espejo por eso se nombran L o D

58. Explica que es el punto isoelectrico de una aminoácido El punto en el que el aa no tiene carga electrica

59. Explica que es el equilibrío de ionización de un aminoácido

Cuando pasa de su forma cationica a su forma anionica

60. Calcula el punto isoelectrico del siguiente aminoácido.

61. ¿Qué es un carbohidráto? Un azucar

62. ¿Qué es un monosacarido? Es un azúcar simple que no puede romperse en un grupo mas pequeño

63. Escribe la formula de: 1) L-gliceraldehído, 2) D-Gliceraldehido

64. En el caso de los azucares escribe la molécula para el grupo funcional aldehído

65. En el caso de los azucares escribe la molécula para el grupo funcional ceto.

66. Con base al grupo funcional y el número de carbones de los monosacaridos completa el siguiente cuadro:

66. ¿Qué es una triosa y escribe la formula para el grupo ceto y para el grupo aldehído? Son azucares sencillas /aldotriosa y cetotriosa

67. Escribe la formula condensada de una triosa.

CH3 H6 O3

68. ¿Qué es una pentoasa?

Son azucares de suma importancia, como la ribosa que interviene en la formación de acido nucleico

69. ¿Qué es una hexosa escribe la formula para el grupo ceto y para el grupo

aldehído?

Un azúcar de 6 carbonas que puede ser aldohexosa o vetohexosa mejor

ejemplo es la glucosa

70. Escribe los pasos y la formula para convertir una hexosa de forma lineal a forma cíclica. a. Se pone en forma cíclica dejando el carbono 6 afuera del ciclo b. El grupo OH se convina para cerrar el ciclo en O c. El O del carbono 5 se une con el carbono 1 d. El oxigeno del grupo aldehído se une se une con el hidrogeno para

formar un hidroxilo e. En su forma cíclica se llama glucopiranosa

71. ¿Cual es la diferencia estructural entre un grupo alfa y un grupo beta? Ejemplifica con la molécula de glucosa. La orientación arriba o abajo del OH si esta arriba es beta si esta abajo es

alfa

72. ¿Qué es un oligosacarido?

es la unión de máximo 10/12 monosacaridos

73. Completa la siguiente tabla de oligosacaridos:

74. ¿Qué es una unión glucosídica? La unión entre dos monosacáridos (siempre se desprenderá agua de esta unión)

75. ¿Qué es un polisacárido? Azucares contituidos por moléculas mas grandes, y complejas

76. Completa la siguiente tabla de polisacáridos: