AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS
DEFINICIÓN
Ácidos carboxílicos con un sustituyente -amino, que constituyen las unidades
monoméricas de las proteínas.
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AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA GENERAL A pH 7
H O
C
+NH3- C - H
R
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
RADICAL VARIABLE
(Determina solubilidad y permite clasificarlos)
-
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AMINOÁCIDOS
Aminoácidos no esenciales
Arg*, His, Lys, Thr, Ile, Leu, Met, Val, Phe, Trp
Asp, Glu, Asn. Gln, Cys, Ser, Ala, Gly, Pro, Tyr
PROTEICOS
Aminoácidos esenciales
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PALANINA
VALINA LEUCINA
ISOLEUCINA
PROLINA
METIONINA
FENILALANINA
TRIPTÓFANO
ARGININA HISTIDINA LISINA
ÁCIDO ASPÁRTICO
ÁCIDO GLUTÁMICO
GRUPO R POLAR CON CARGA POSITIVA
GRUPO R POLAR CON CARGA NEGATIVA
GRUPO R POLAR SIN CARGA
GRUPO R NO POLAR
CLASIFICACIÓN SEGÚN LA
POLARIDAD DEL GRUPO R
GLICINA SERINA TREONINA CISTEÍNA TIROSINA ASPARAGINA
GLUTAMIA
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AMINOÁCIDOS
No estándarPROTEICOSAMINOÁCIDO LOCALIZACIÓN
4-Hidoxiprolina Colágeno, pared celular de las plantas
6-N-metil-lisina Miosina
Ác. carboxiglutámico
Protrombina
Cistina
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AMINOÁCIDOS
NO PROTEICOSAMINOÁCIDO FUNCIÓN
-Alanina Precursor del ácido pantoténico
Homocisteína y homoserina
Intermediario metabólico de los Aac.
GABA Neurotransmisor (inhibitorio SNC)
Citrulina y Ornitina Intermediarios del ciclo de la urea
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PROPIEDADES FÍSICOQUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS
SOLUBILIDAD
AGUA
En agua, ácidos y bases diluídas, insolubles en solventes no polares.
PUENTE DE HIDRÓGENO
De importancia biológica Hidroxilo de un alcohol y agua
Carboxilo de una cetona y agua
Entre grupos peptídicos en polipéptidos
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PROPIEDADES FÍSICOQUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOSPROPIEDADES ÓPTICAS
Carbono asimétrico
Conceptos básicos
Actividad óptica
Dextrógiro Levógiro
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PROPIEDADES FÍSICOQUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOSPROPIEDADES ÓPTICASConfiguración absoluta
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PÉPTIDOS
DEFINICIÓN
Dos o más aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
PÉPTIDOS
OLIGOPÉPTIDOS POLIPÉPTIDOS(Proteínas)
PROTEICOS NO PROTEICOS
(Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
OH
CH2 H
NH3-C-C-N
H O
OH
HH2 H
-C-C-N
H O
OH
CH2 H-C-C-N
H O
OH
CH3 H-C-C-N-C-COO-
H O
CH3 CH3
CH
CH2
OH
(L-Asp-L-Phe)
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PÉPTIDOS
ENLACE PEPTÍDICO
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PÉPTIDOS NO PROTEICOS
CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES
› Cadenas ramificadas.
› Cadenas cíclicas.
› Aminoácidos D, L, y .
› Enlace peptídico especial.
›Su estructura los protege de las
proteasas.
PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
› ENCEFALINAS
› ANTIBIÓTICOS
Se producen en el SNC,
tienen actividad opiácea
Gramicidina S. Bencil-penicilina. Bacitracina A.Actinomicina D.
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PÉPTIDOS NO PROTEICOS
PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
Importancia biológica:
Elimina los peróxidos tóxicos que se forman durante el crecimiento y el metabolismo (aeróbico). Mantiene el átomo de hierro de la hemoglobina en estado ferroso (Fe++). Es agente reductor de la glutarredoxina. Puede experimentar óxido-reducción reversible.
› GLUTATIÓN
-OOC-CH-CH2-CH2-C-N-CH-C-N-CH2-COO-
+NH3 O
H CH2
SH
H
O
-Glu GlyCys
-Glu-Cys-Gly-Glu-Cys-Gly
Reducido (GSH)
Oxidado (GSSG)
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PROTEÍNAS
DEFINICIÓN
Macromolécula compuesta por una o varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales tiene una secuencia característica de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos.
COMPOSICIÓN QUÍMICA
--L-Aminoácidos
únicamente o conjugados con otras biomoléculas de naturaleza no
proteica
COOH
NH3-C-H
R
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PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓNEN BASE A SU COMPOSICION QUIMICA
PROTEINAS SIMPLES:
PROTEINAS CONJUGADAS:
Producen solo -L-aminoácidos después de su degradación hidrolítica.
Su hidrólisis da origen además de -L-aminoácidos, un Grupo prostético.
Ejemplo:
Ribonucleasa, Quimiotripsina, Seroalbúmina
CLASE EJEMPLOGRUPO PROSTÉTICO
Lipoproteína
-lipoproteínaLípidos
Glicoproteína
-globulinasCarbohidratos
Hemoproteína
HemoglobinaHemo
Ejemplos:
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PROTEÍNAS
Catalíticas.
Estructurales.
Transportadoras.
Contráctiles. De defensa natural.
Respiratoria. Represoras.
Hormonales. Receptoras. Transductoras de señales. De la visión...
CLASIFICACIÓN
EN BASE A SU FUNCIÓN
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PROTEÍNAS
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURATERCIARIA
ESTRUCTURASECUNDARIA
ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURACUATERNARI
AResiduos de aminoácidos
-héilce Cadena polipeptídi
ca
Subunidades
unidas
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PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN
EN BASE A SU CONFORMACIÓN
FIBROSAS:
GLOBULARES:
OLIGOMÉRICAS:
Soporte, forma y protección externa a los vertebrados
Enzimas y proteínas reguladoras
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA
ENLACES ESTABILIZADORES
Se refiere al número y secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica.
Enlace peptídico.
OH
CH2 H
NH3-C-C-N
H O
OH
HH2 H
-C-C-N
H O
OH
CH2 H-C-C-N
H O
OH
CH3 H-C-C-N-C-COO-
H O
CH3 CH3
CH
CH2
OH
Ser Gly Tyr Ala Leu
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ENLACES ESTABILIZADORES
Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). Enlaces disulfuro.
-hélice -conformación
Enlace peptídico.
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIAHÉLICE
Características
3,6 AAc.
El esqueleto polipeptídico se encuentra compactamente enrrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula.
Los grupos R sobresalen del esqueleto helicoidal.
Todos los enlaces CONH participan en puentes de H.
El giro es dextrógiro.*
Cada giro de hélice constituye 3.6 Aac.
El giro de hélice ocupa 0.56 nm del eje longitudinal.
5,4 Aº
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIAHÉLICE
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIAHÉLICE
Vista transversal
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HÉLICE
Localización
Enlaces estabilizadores:
Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario). Enlaces disulfuro.
Enlace peptídico.
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIACONFORMACIÓN
Enlaces estabilizadores: Enlaces de hidrógeno intracatenario o intercatenarios entre los enlaces peptídicos de las -queratinas.
Enlaces disulfuro.
Enlace peptídico.
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIACONFORMACIÓN
Vista superior
Vista lateral
Vista superior
Vista lateral
A. Paralela
B. Antiparalela
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIAGIROS
Elementos de conexión que unen tramos sucesivos de conformaciones (hojas antiparalelas)
Gly Y Pro
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PROTEÍNAS
-QUERATINA
FIBROSAS
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PROTEÍNAS
FIBROSAS
COLÁGENO
Secuencia de aminoácidos. (Gly-X-Y)
Conformación helicoidal.
Enlaces de hidrógeno intercadena
Ordenamiento de triple hélice.
Empaquetamiento ordenado de las moléculas de tropocolágeno.
Gly
Pro
Hidroxi-Pro Gly
Pro
Hidroxi-Pro
Gly
Gly (35%), Ala (11%), Pro, 4-Hyp (21%)
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PROTEÍNAS
Fibroína de seda
FIBROSAS
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA
Agrupamiento estable de varios elementos de estructura secundaria que se encuentran comúnmente en más de una proteína.
Lazo --Vértice -
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
Motivos estables
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA TERCIARIAENLACES ESTABILIZADORES
Interacciones electrostáticas. Puentes de hidrógeno. Interaciones de van der Waals. Enlaces disulfuro.
Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario).
Enlace peptídico.
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PROTEÍNAS
GLOBULARES
Forma compacta.
Los diferentes segmentos de una cadena polipeptídica se pliegan unos sobre otros
Denso núcleo hidrofóbico.
Cumplen con una amplia variedad de funciones biológicas dinámicas (transporte, regulación, protección, etc.)
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RIBONUCLEASA
Adición de urea y mercaptoetanol
Eliminación de urea y mercaptoetanol
Estado nativo, catalíticamente activo
Estado nativo, catalíticamente activo
Estado desplegado inactivo
DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN
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PROTEÍNAS
GLOBULARES
Cadena polipeptídica de 153 AAc.
Un grupo ferroporfirina o hemo, localizado en una hendidura de la molécula.
Estructura secundaria: todo (78%).
Curvaturas: Pro, Ser, Thr, Asn.
Muy compacta.
MIOGLOBINA
Estructura:
Localización.
Función.
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GRUPO HEMO
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PROTEÍNASNiveles estructurales de las proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIAENLACES ESTABILIZADORES
Puentes de hidrógeno. Interacciones electrostáticas.
Interacciones electrostáticas. Puentes de hidrógeno. Interaciones de van der Waals. Enlaces disulfuro.
Enlaces de hidrógeno (intra e intercatenario).
Enlace peptídico.
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PROTEÍNAS
OLIGOMÉRICAS
GLOBINA: 4 Cadenas polipeptídicas. 2 (141 Aac.) Y 2 (146 AAc) de 146 AAc.
GRUPO HEMO: 4 grupos protéticos hemo (Fe+
+).
HEMOGLOBINA Estructura:
Localización.
Estado T
Función.
Estado R
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HEMOGLOBINA
Geometría de la coordinación del hierro en la oxihemoglobina
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HEMOGLOBINA
Transición cooperativa de la hemoglobina
![Page 43: AMINOÁCIDOS](https://reader033.fdocuments.mx/reader033/viewer/2022051216/56814f3a550346895dbcdbd4/html5/thumbnails/43.jpg)
HEMOGLOBINA
Cambio de la estructura cuaternaria de la hemoglobina
durante la oxigenación
DESOXIHEMOGLOBINA OXIHEMOGLOBINA
![Page 44: AMINOÁCIDOS](https://reader033.fdocuments.mx/reader033/viewer/2022051216/56814f3a550346895dbcdbd4/html5/thumbnails/44.jpg)
PAPEL DE LAS GLOBINAS EN EL TRANSPORTE Y
ALMACENAMIENTO DE OXÍGENO
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EFECTO BOHR
Eritrocito en un capilar tisular
Eritrocito en un capilar pulmonar
Retorno venoso
Sistema arterial
H2O + CO2
H2CO3
HCO3 + HbH + O2
Anhidrasa Carbónica
HbO2
H2O + CO2
H2CO3
HCO3 + HbH + O2
Anhidrasa Carbónica
HbO2
-
-
Procedente del catabolismo
CO2
HCO3Cl-
Cl-
HCO3 Cl-
Cl-
+
+
Procedente del aire inspirado
A las células para
reacciones
Espiración
Efecto del pH y la concentración de CO2, sobre la
afinidad del O2
por la hemoglobina
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Curva de disociación O2-Hb
pH=7,4
pH=7,4pH=7,2
pH=7,6
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2,3 BISFOSFOGLICERATO