Alergias a la leche de vaca y a la clara del huevo · de la alergia a la leche en los menores es de...
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DIARECT AG · Bötzinger Str. 29 B · 79111 Freiburg · Germany Tel. +49 761 47979-0 · Fax +49 761 47979-29 · [email protected] · www.diarect.com Alergias a la leche de vaca y a la clara del huevo La prevalencia de la sensibilización a los alérgenos alimentarios específicos suele variar dependiendo de la edad y de los diversos factores ambientales. Actualmente se calcula, que la prevalencia de la alergia a la leche en los menores es de 2–2.5% y la hipersensibilidad a los huevos cerca a 1–2%. La mayoría de los niños ‘supera’ la alergia a la leche de vaca al tercer año de vida, pero un 10–25% retienen esa sensibilidad. Los niños alérgicos al huevo probablemente pueden desarrollar una tolerancia al final de la infancia (3–5 años) (Cianferoni and Spergel 2009). Gallus gallus domesticus (gallo/gallina) y Bos domesticus (vaca) son los animales más comunes destinados al consumo mundial. De las personas que padecen de alergias alimentarias, el 31% de los niños y 8% de los adultos son también alérgicos al huevo (Frémont et al. 1997). Ovomucoide, Gal d 1, representa aprox. 11% de la clara de huevo con contenido en proteínas. Ese inhibidor de la tripsina termoestable (Besler et al. 1999) es la fracción de proteína inmunodominante en la clara de huevo, si bien la ovoalbúmina, Gal d 2, con aprox. 54% es la proteína que más abunda en la clara de huevo. La ovoalbúmina se usa ampliamente como modelo de investigación alérgeno (Bernhisel-Broadbent et al. 1994). La fosfoglucoproteína termo- lábil es un miembro inactivo de la superfamilia proteínica (serpina) de inhibidores de proteasas (Huber and Carrell 1989) y puede ser un aditivo en un número de nuevas vacunas. La ovotransferrina, Gal d 3, también conocida como conalbúmina (12–13% de la clara de huevo), tiene una fuerte capacidad de hierro vinculante de transferrina, por lo tanto puede ser usado como un agente antioxidante, antimicrobiano o un agente suplemento de hierro, en los alimentos y particularmente en la alimentación infantil (Tong et al. 2013). La leche de vaca tiene un contenido de proteínas de 3–3.5%, incluyendo caseínas y proteínas de lactosuero. La caseína (Bos d 8) es termoestable y resistente a la digestión y se encuentra en la leche, queso y productos lácteos. El 63% de los niños con alergia a los productos lácteos muestran una unión de la IgE con Bos d 8 en el inmunoensayo enzimático (Bernard et al. 1998). Más del 90% de los pacientes con alergia a la leche muestran presencia de anticuerpos IgE específicos de Bos d 5 (β-lactoglobulina) (Gjesing et al. 1986). La albúmina de suero bovino (Bos d 6) se presenta como alérgeno menor en la leche de vaca (Werfel et al. 1997). Su función principal es el transporte, metabolismo y distribución de ligandos y la protección de radicales libres (Farrell et al. 2004). Más de un 90% de los pacientes alérgicos a la leche de vaca muestran una unión de IgE a estos alérgenos (Gjesing et al. 1986). La β-lactoglobulina es resisitente a una hidrólisis ácida, termolabil y también conocida y caracterizada como la mejor proteína vinculadora de lípidos (del Val et al. 1999). La lactoferrina (Bos d lactoferrina) está, como también Bos d 5 y 6, presente en el lactosuero y puede ser encontrada en la mayoría de las especies a niveles por debajo del 1% (Schanbacher et al. 1993). No obstante, es un alérgeno mayoritario de la leche. Esta unión de hierro glicoproteico de la familia transferrina tiene una actividad antimicrobiana y es por consiguiente utilizado como una sustancia desinfectante en la industria alimentaria (Taylor et al. 2004). La mayoría de los pacientes con alergia a la leche de vaca están sensibilizados a varias proteínas con una amplia variabilidad de respuesta a la IgE (Ward et al. 2002). Los alérgenos no recombinantes de DIARECT son purificados a base del huevo o de la leche de vaca. 200122_Rev01 Figura: análisis immunodot de donantes de sangre (BD 1-2) y pacientes alérgicos (PS 1-3) para anticuerpos IgE frente a alérgenos individuales purificados de leche de vaca. Bos d 8, Bos d 5 y Bos d Lactoferrin se aplicaron por cuadriplicado en una membrana nitrocelulosa. El anticuerpo anti lgE (E) y el lgE humano (hE) se aplicaron como controles positivos, HSA (nC) y el buffer (B) como control negativo. Printing scheme BD2 PS 2 BD 1 PS 1 PS 3 Bos d L Bos d 8 E hE B nC Bos d 5 Información de pedido 53700 53701 53800 53801 53900 53901 54000 54001 53200 53201 53300 53301 53400 53401 Bos d 5 (β-Lactoglobulin; non recombinant) Bos d 6 (Serum albumin; non recombinant) Bos d 8 (Casein; non recombinant) Bos d Lactoferrin; (non recombinant) Gal d 1 (Ovomucoid; non recombinant) Gal d 2 (Ovalbumin; non recombinant) Gal d 3 (Conalbumin; non recombinant) 0.1 mg 1.0 mg 0.1 mg 1.0 mg 0.1 mg 1.0 mg 0.1 mg 1.0 mg 0.1 mg 1.0 mg 0.1 mg 1.0 mg 0.1 mg 1.0 mg Referencias: Besler et al. (1999) Internet Symp on Food Allergens. 1 (4): 137-146 Bernard et al. (1998) Int Arch Allergy Immunol. 115 (3): 235-244 Bernhisel-Broadbent et al. (1994) J Allergy Clin Immunol. 93 (6): 1047-1059 Cianferoni and Spergel (2009) Allergol Int. 58 (4): 457-466 del Val et al. (1999) J Allergy Clin Immunol. 103 (4): 690-697 Farrell et al. (2004) J Dairy Sci. 87 (6): 1641-1674 Frémont et al. (1997) Allergy. 52 (2): 224-228 Gjesing et al. (1986) Allergy. 41 (1): 51-56 Huber and Carrell (1989) Biochem. 28 (23): 8951-8966 Schanbacher et al. (1993) J Dairy Sci. 76 (12): 3812-3831 Taylor et al. (2004) Regul Toxicol Pharmacol. 39 (1): 12-24 Tong et al. (2013) Int J Food Properties. 17 (2): 293-308 Ward et al. (2002) Biochem Cell Biol. 80 (1): 95-102 Werfel et al. (1997) J Allergy Clin Immunol. 99 (3): 293-300 Atención: en algunos países, el uso de ciertos alérgenos en el diagnóstico de análisis puede ser protegido por patentes. DIARECT no es responsable por la determinación de esos asuntos y sugiere una aclaración antes de su uso.
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DIARECT AG · Bötzinger Str. 29 B · 79111 Freiburg · GermanyTel. +49 761 47979-0 · Fax +49 761 47979-29 · [email protected] · www.diarect.com
Alergias a la leche de vaca y a la clara del huevoLa prevalencia de la sensibilización a los alérgenos alimentarios específicos suele variar dependiendo de la edad y de los diversos factores ambientales. Actualmente se calcula, que la prevalencia de la alergia a la leche en los menores es de 2–2.5% y la hipersensibilidad a los huevos cerca a 1–2%. La mayoría de los niños ‘supera’ la alergia a la leche de vaca al tercer año de vida, pero un 10–25% retienen esa sensibilidad. Los niños alérgicos al huevo probablemente pueden desarrollar una tolerancia al final de la infancia (3–5 años) (Cianferoni and Spergel 2009). Gallus gallus domesticus (gallo/gallina) y Bos domesticus (vaca) son los animales más comunes destinados al consumo mundial.
De las personas que padecen de alergias alimentarias, el 31% de los niños y 8% de los adultos son también alérgicos al huevo (Frémont et al. 1997). Ovomucoide, Gal d 1, representa aprox. 11% de la clara de huevo con contenido en proteínas. Ese inhibidor de la tripsina termoestable (Besler et al. 1999) es la fracción de proteína inmunodominante en la clara de huevo, si bien la ovoalbúmina, Gal d 2, con aprox. 54% es la proteína que más abunda en la clara de huevo. La ovoalbúmina se usa ampliamente como modelo de investigación alérgeno (Bernhisel-Broadbent et al. 1994). La fosfoglucoproteína termo-lábil es un miembro inactivo de la superfamilia proteínica (serpina) de inhibidores de proteasas (Huber and Carrell 1989) y puede ser un aditivo en un número de nuevas vacunas. La ovotransferrina, Gal d 3, también conocida como conalbúmina (12–13% de la clara de huevo), tiene una fuerte capacidad de hierro vinculante de transferrina, por lo tanto puede ser usado como un agente antioxidante, antimicrobiano o un agente suplemento de hierro, en los alimentos y particularmente en la alimentación infantil (Tong et al. 2013).
La leche de vaca tiene un contenido de proteínas de 3–3.5%, incluyendo caseínas y proteínas de lactosuero. La caseína (Bos d 8) es termoestable y resistente a la digestión y se encuentra en la leche, queso y productos lácteos. El 63% de los niños con alergia a los productos lácteos muestran una unión de la IgE con Bos d 8 en el inmunoensayo enzimático (Bernard et al. 1998). Más del 90% de los pacientes con alergia a la leche muestran presencia
de anticuerpos IgE específicos de Bos d 5 (β-lactoglobulina) (Gjesing et al. 1986). La albúmina de suero bovino (Bos d 6) se presenta como alérgeno menor en la leche de vaca (Werfel et al. 1997). Su función principal es el transporte, metabolismo y distribución de ligandos y la protección de radicales libres (Farrell et al. 2004). Más de un 90% de los pacientes alérgicos a la leche de vaca muestran una unión de IgE a estos alérgenos (Gjesing et al. 1986). La β-lactoglobulina es resisitente a una hidrólisis ácida, termolabil y también conocida y caracterizada como la mejor proteína vinculadora de lípidos (del Val et al. 1999). La lactoferrina (Bos d lactoferrina) está, como también Bos d 5 y 6, presente en el lactosuero y puede ser encontrada en la mayoría de las especies a niveles por debajo del 1% (Schanbacher et al. 1993). No obstante, es un alérgeno mayoritario de la leche. Esta unión de hierro glicoproteico de la familia transferrina tiene una actividad antimicrobiana y es por consiguiente utilizado como una sustancia desinfectante en la industria alimentaria (Taylor et al. 2004). La mayoría de los pacientes con alergia a la leche de vaca están sensibilizados a varias proteínas con una amplia variabilidad de respuesta a la IgE (Ward et al. 2002).
Los alérgenos no recombinantes de DIARECT son purificados a base del huevo o de la leche de vaca.
200122_Rev01
Figura: análisis immunodot de donantes de sangre (BD 1-2) y pacientes alérgicos (PS 1-3) para anticuerpos IgE frente a alérgenos individuales purificados de leche de vaca. Bos d 8, Bos d 5 y Bos d Lactoferrin se aplicaron por cuadriplicado en una membrana nitrocelulosa. El anticuerpo anti lgE (E) y el lgE humano (hE) se aplicaron como controles positivos, HSA (nC) y el buffer (B) como control negativo.
Printing scheme BD2
PS 2
BD 1
PS 1 PS 3
Bos d L
Bos d 8
E hE BnC
Bos d 5
Información de pedido
53700 53701
53800 53801
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Bos d 5 (β-Lactoglobulin; non recombinant)
Bos d 6 (Serum albumin; non recombinant)
Bos d 8 (Casein; non recombinant)
Bos d Lactoferrin; (non recombinant)
Gal d 1 (Ovomucoid; non recombinant)
Gal d 2 (Ovalbumin; non recombinant)
Gal d 3 (Conalbumin; non recombinant)
0.1 mg 1.0 mg
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Referencias:Besler et al. (1999) Internet Symp on Food Allergens. 1 (4): 137-146Bernard et al. (1998) Int Arch Allergy Immunol. 115 (3): 235-244Bernhisel-Broadbent et al. (1994) J Allergy Clin Immunol. 93 (6): 1047-1059Cianferoni and Spergel (2009) Allergol Int. 58 (4): 457-466del Val et al. (1999) J Allergy Clin Immunol. 103 (4): 690-697Farrell et al. (2004) J Dairy Sci. 87 (6): 1641-1674Frémont et al. (1997) Allergy. 52 (2): 224-228Gjesing et al. (1986) Allergy. 41 (1): 51-56Huber and Carrell (1989) Biochem. 28 (23): 8951-8966Schanbacher et al. (1993) J Dairy Sci. 76 (12): 3812-3831Taylor et al. (2004) Regul Toxicol Pharmacol. 39 (1): 12-24Tong et al. (2013) Int J Food Properties. 17 (2): 293-308Ward et al. (2002) Biochem Cell Biol. 80 (1): 95-102Werfel et al. (1997) J Allergy Clin Immunol. 99 (3): 293-300
Atención: en algunos países, el uso de ciertos alérgenos en el diagnóstico de análisis puede ser protegido por patentes. DIARECT no es responsable por la determinación de esos asuntos y sugiere una aclaración antes de su uso.
