ACTIVIDAD Y REGULACIÓN ENZIMÁTICA

Cinética enzimática

Estudia el comportamiento de la velocidad de las

reacciones bioquímicas y su modificación

dependiente de diferentes agentes físicos o

químicos

Unidades de enzima: Cantidad de enzima que

cataliza la transformación de 1 micromol de sustrato

por minuto bajo condiciones adecuadas.

Catal: actividad catalítica responsable de transformar

una mol de sustrato en 1 segundo equivale a 60x106

unidades de actividad enzimática.

Cinética enzimática

Factores que modifican la actividad

enzimática:

•Concentración de la enzima

•Concentración del sustrato

•pH

•Temperatura

•Presencia de inhibidores o activadores

Concentración de la enzima

Velocidad inicial (V0): velocidad de la reacción

cuando aún no se ah consumido el 10% del sustrato

inicial.

Concentración de sustrato

Se definen dos pasos.

1. Unión de la enzima (E) con el sustrato (S)

2. Transformación de sustrato en producto

Km: Constante de Michaellis-

Menten.

Concentración de sustrato en la

cual la enzima alcanza la mitad de

su velocidad máxima.

Las variaciones en la concentración de cofactores se

comporta de forma similar a la variación en la

concentración desustrato.

Concentración de sustrato

Concentración de sustrato

Efecto del pH

Modifica el estado de disociación de los grupos

funcionales de la enzima o en el complejo enzima

sustrato con lo que puede modificarse la unión o la

trasnformación.

Efecto de la temperatura

El aumento de la temperatura aumenta la energía

cinética de las moléculas, así, a mayor temperatura

mayor número de choques entre el sustrato y la

enzima y mayor será la velocidad de la reacción

Desnaturalización

Activadores

Pequeñas moléculas generalmente iones

inorgánicos que estimulan la actividad de la enzima

pero no son participantes explícitos de la reacción.

Interacción obligatoria con la enzima libre:

Interacción obligatoria con el sustrato

Inhibidores

Reversibles:

Se basa en el efecto producido en el sustrato de la

enzima con respecto a la presencia del inhibidor.

Competitiva

Mixta

No competitiva

Irreversible:

Modifican la enzima covalentemente, o cambian la

estructura de la proteína por desnaturalización.

Inhibidores reversibles

Competitiva:

Sustrato e inhibidor no se unen a la

enzima al mismo tiempo. El

inhibidor tiene afinidad por el sitio

activo

Inhibidores reversibles

No competitiva:

Se afecta la actividad enzimática

pero no se afecta la unión con el

sustrato. La inhibición depende de

la concentración del inhibidor

Inhibidores reversibles

Mixta:

Se afecta la unión por el sustrato.

La inhibición se puede reducir pero

no superar cuando se aumenta la

concentración del sustrato