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Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Unidad IV. Sub-Unidad 4.3.
República Bolivariana de Venezuela
Universidad del Zulia
Facultad de Medicina
Escuela de Nutrición y Dietética
Cátedra de Química General para Nutrición
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez
Prof. Alfonso R. Bravo Henríquez. 2008.
Conocer la estructura, clasificación y propiedades fisicoquímicas de los aminoácidos. Estudiar la formación del enlace peptídico y la estructura y funciones de algunos péptidos de importancia biológica. Describir la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Reconocer la importancia de los aminoácidos y proteínas en la nutrición humana.
Proteína Aminoácido
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• Aminoácidos: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Existen
20 aminoácidos en las proteínas.
Átomo de hidrogeno
Grupo carboxilo
Grupo amino
Cadena lateral
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Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el
carbono es asimétrico y permite la existencia de isómeros ópticos.
Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazados al carbono (central), los
ISÓMEROS D y L.
El isómero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. El
isómero L es el que esta presente en las proteínas.
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A un pH determinado un aminoácido se presenta casi exclusivamente
en forma de Zwitterion, es decir con las formas iónicas positivas y
negativas en iguales proporciones; ese pH se conoce como Punto
Isoélectrico.
Un zwitterión es un compuesto químico que es eléctricamente neutro
pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos
diferentes.
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ESENCIALES NO ESENCIALES
Isoleucina Alanina
Leucina Tirosina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptófano Glicina
Valina Prolina
Histidina Serina
Arginina Asparagina
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• Péptidos: Son el resultado de la unión covalente de
aminoácidos mediante un enlace amida (denominado enlace
peptídico). Los péptidos tienen un número de aminoácidos
pequeño y a menudo, una conformación muy flexible en
solución.
•Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
•Polipéptido: entre 10 y 100 aminoácidos.
•Proteína: más de 100 aminoácidos.
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Cuando se unen los aminoácidos para formar polipéptidos, el grupo amino (-
NH2) de un aminoácido se une con el grupo carboxilo (- COOH) de otro
aminoácido, mediante una reacción de condensación, formando un enlace
peptídico. Esta unión va acompañada con la eliminación de una molécula de
agua.
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En la nomenclatura sistemática los péptidos son acil aminoácidos, por lo que
se nombran añadiendo la terminación acil, al aminoácido cuyo grupo
carboxilo ha formado el enlace peptídico Ej. Glicilalanina, es diferente de
alanilglicina.
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Existen muchos péptidos de importancia biológica:
Hormonas como la oxitocina (9 residuos de A-A), estimula la contracción
uterina
Hormona adrenocorticotrópica (39 residuos de A-A), estimula la corteza
suprarrenal
Glutatión (3 residuos), es un agente reductor.
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Proteínas: Son sustancias orgánicas que son polímeros de aminoácidos. Sólo
20 aminoácidos distintos se encuentran en todas las proteínas que constituyen los
seres vivos.
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Estructura Primaria: Se refiere a la secuencia de los aminoácidos.
Está determinada por el enlace peptídico entre residuos de aminoácidos sucesivos.
¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo N-terminal de la cadena polipeptídica (NH2 -
terminal)?
¿Qué aminoácido se encuentra en el extremo C-terminal de la cadena polipeptídica
(COOH-terminal)?
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Estructura Secundaria: Disposición de algunos segmentos de
aminoácidos en el espacio. Se refiere a ciertas estructuras comunes
que se repiten en la molécula proteica. Se consideran dos tipos de
estructuras secundarias la hélice y la lámina plegada.
Hoja β-Plegada (VERDE)
α-Hélice
α-Hélice (AZUL)
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Estructura Terciaria: Plegamientos de las cadenas de aminoácidos sobre si
misma. Es la estructura tridimensional plegada de la cadena polipeptídica, que
da origen a una conformación globular. La estabilización de la estructura
terciaria requiere además de los puentes de hidrógeno, enlaces covalentes
disulfuro, enlaces salinos (iónicos), enlaces hidrofóbicos (apolares), fuerzas de
van der Waals
a) enlace salino, b) enlace de hidrógeno, c) interacción
hidrofóbica, d) enlace disulfuro, e) interacciones de van der
Waals
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Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas
(protómeros). Está determinada por el ordenamiento de las subunidades de
polipéptidos para formar una súper estructura, que se mantiene unida
mediante fuerzas electrostáticas débiles no covalentes. Esta estructura está
presente si la proteína tiene más de una cadena de polipéptido (PROTEÍNAS
OLIGOMÉRICAS).
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Estructura de las PROTEÍNAS
Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina
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• Según su Conformación:
Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas - Colágeno
- Queratina
- Enzimas
- Citocromos
• Según su Contenido de Aminoácidos Esenciales:
Proteínas Completas Proteínas Incompletas
Alto valor biológico (Ovoalbúmina) Bajo valor biológico (Proteínas vegetales)
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Citoplasma
Queratina
Colágeno
Ovoalbúmina
Hemoglobina
Apoproteínas
Transferrina
Insulina
Anticuerpos
Ciclina
Pepsina
Tripsina
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DIVERSIDA FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS
Estructurales Queratina, fibroina, colágeno, elastina, mucoproteínas, glucoproteínas.
Enzimas
Biocatalizadores.
Proteasas, ribonucleasas, amilasas, lipasas.
Ficina(higo), papaína( lechosa), Bromelina(piña) huraína (Jabillo).
Hormonas Regulan el metabolismo, Eg, insulina.
Anticuerpos Proteínas formadas en respuesta a un antígeno. Eg., gamma globulinas
Contráctiles Actina y miosina de los músculos
Reserva Ovoalbúmina, ferritina, caseína, gliadina, faseolotoxina (Phaseolus vulgaris).
Transporte
Hemoglobina, citocromos, mioglobina.
Leghemoglobina en nódulos de
leguminosas (Fabaceae), ferrodoxina de los cloroplastos.
Toxinas
Ricina (Ricinus communis), Toxina difterica, toxina botulínica.
Veneno de alacranes o escorpiones, tienen neurotoxina, cardiotoxina,
lecitinasa, hialuronidasa.
Veneno de coral (Micrurus corallinus) tiene colinesterasa, hialuronidasa, L-
aminoácido oxidasa y otras.
Cascabel (Crotalus durissus terrificus). Tiene colinesterasa, hialuronidasa,
desoxiribonucleasa, lecitinasa y otras.
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Es la pérdida o destrucción de la estructura terciaria de una proteína,
en la que la proteína pasa de una forma plegada o enroscada a una
forma desenroscada o desplegada.
Los principales agentes desnaturalizantes son:
a) Altas temperaturas, provocan la coagulación. Eg.
Huevo cocido.
b) Cambios bruscos de pH.
c) En el laboratorio se pueden usar altas
concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que
rompen enlaces de hidrógeno.
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La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía. Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha con las comidas.
Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la menor cantidad de grasas y calorías.
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* Valor biológico de las proteínas.
Importante!
100%!!!
El valor biológico es la fracción de
nitrógeno absorbido y retenido por el
organismo y representa la capacidad
máxima de utilización de una
proteína. Se suele mencionar en la
literatura a veces como calidad de
una proteína: las de mayor calidad
poseen mayor valor biológico
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TRADUCCION O SINTESIS DE PROTEINAS
http://www.youtube.com/watch?v=G_rkdevhop4&NR=1
TRANSCRIPCIÓN
http://www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ&feature=player_detailpage
http://www.youtube.com/watch?v=fC_h0zWM1us&feature=player_detailpage
TRANSCRIPCIÓN Y TRADUCCION