Biología General CBI 100 Instituto de Ciencias Naturales

Proteínas

MATERIAL PROPIEDAD DE UDLA. AUTORIZADA SU UTILIZACIÓN SÓLO PARA FINES ACADÉMICOS.

¿Qué son las proteínas?.

Son polímeros formados por monómeros llamados aminoácidos.

Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan para formar miles de

proteínas

Son las macromoléculas más versátiles de los seres vivos.

Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente

limitado de pH y de temperatura.

Son moléculas que están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno.

Las proteínas se encuentran en plantas y

animales y son esenciales para toda vida.

Forman estructuras de soporte y

protección, tales como el cartílago, la piel, las

uñas, el pelo y el músculo.

¿Cómo es la estructura de los a-aminoácidos?

Ca (central)

Grupo amino

Grupo carboxilo

Átomo de Hidrógeno

Cadena lateral R

La estructura tridimensional es de crucial

importancia para la función.

b) En perspectiva

Representación:

a) Tridimensional

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

c) En proyección

Alanina (Ala, A)

¿CUÁLES SON LOS AMINOÁCIDOS PRESENTES EN

LAS PROTEÍNAS?

“Bioquímica” Mathews,

van Holde y Ahern

Addison Wesley 2002

(Neurotransmisor) (Mediador en alergias) (Neurotransmisor)

(Hormona estimulante

del metabolismo) (Voet)

¿Qué compuestos son derivados de aminoácidos

biológicamente activos?

¿Qué son los péptidos y ¿El enlace peptídico?

Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos

mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos

OLIGOPÉPTIDOS (<20 aa)

POLIPÉPTIDOS (20-50 aa)

PROTEÍNAS (>50 aa)

Enlace peptídico

FORMACIÓN DEL DIPÉPTIDO GLICILALANINA

“Bioquímica”

Mathews, van Holde y

Ahern. Addison

Wesley 2002

Glicina Alanina

N-terminal C-terminal

Enlace

peptídico

Plano del

grupo amino

Agua Glicilalanina

Los péptidos están formados

por la unión de aminoácidos

mediante un enlace peptídico.

El enlace peptídico es la unión

entre un grupo α-carboxilo de

un aminoácido (aa) y un grupo

α-amino de otro aa.

Se clasifican en:

Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,

treonina, triptófano, valina

Aminoácidos no esenciales

Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido glutamico,

arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina, hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina,

prolina, serina, tirosina.

Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno proteico que perdemos y

el que ingerimos. Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El

nitrógeno se elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.

AMINOACIDOS

ESENCIALES

AMINOACIDOS

NO

ESENCIALES

Fenilalanina

Isoleucina

Lisina

Metionina

Treonina

Valina

Triptófano

Arginina

Histidina

Glicina

Serina

Asparragina

Tirosina

Cistina

Acido aspártico

Acido glutámico

Citrulina

Ornitina

Prolina

Alanina

FUENTES DE PROTEÍNAS

Carnes,hígado, pescados, leche y sus derivados,

los huevos, las legumbres (las proteínas de origen

animal poseen mayor predisposición que las

vegetales)

“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de nuevos tejidos o para el

reemplazo (función plástica). Cuando las proteínas consumidas exceden las

necesidades del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las aminas

que se liberan en estas reacciones, son altamente tóxicos, por lo que se

transforman en urea en el hígado y se elimina por la orina al filtrarse en los

riñones”

EN SÍNTESIS LAS PROTEÍNAS……

• Son polímeros de aminoácidos, estos últimos formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.

El grupo NH2 de un aminoácido se une con un grupo COOH del aminoácido vecino, desprendiéndose una molécula de agua. De esta forma se establece un enlace peptídico.

Según el numero de aminoácidos los péptidos se

clasifican como:

Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es

menor de 10.

Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º

de aminoácidos es mayor de 10.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Clasificación de los Péptidos

NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

ESTRUCTURA PRIMARIA:

secuencia de AA. La sustitución

de un solo AA altera su

función.

Cambios en esta estructura origina

una proteína diferente que

puede ocasionar

enfermedades. P.e. (Anemia

falciforme).

Niveles de organización de las proteínas.

• ESTRUCTURA SECUNDARIA:

configuración espacial de la Proteína,

determinada por la proximidad de los

AA Algunas poseen forma de "hélice"

(alfa), y otras de "hoja

plegada"(beta.)

Niveles de organización de las proteínas.

ESTRUCTURA TERCIARIA:

configuración tridimensional,

determinada por plegamientos

entre regiones alfa y beta de los

polipéptidos.

• Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína.

• Puede redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular.

• También puede ser una estructura fibrosa y alargada.

• La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.

Niveles de organización de las proteínas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas para formar una más compleja. La hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.

La leche materna es el patrón con el que se

compara el valor biológico de las demás proteínas de

la dieta.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS

Se define el valor o calidad biológica de una

determinada proteína por su capacidad de aportar

todos los aminoácidos necesarios para los seres

humanos.

La utilización neta de una determinada proteína, o aporte

proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el

que el organismo retiene.

La calidad biológica de una proteína será

mayor cuanto más similar sea su composición a

la de las proteínas de nuestro cuerpo

Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja,

que a pesar de tener menor valor biológico que otras

proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es

mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema

digestivo.

¿CUÁLES SON LAS FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS?

Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño, formadas por carbono,

hidrogeno, oxÍgeno y nitrógeno. Su estructura está formada por largas cadenas

lineales: los aminoácidos. Constituyen el 20% del peso corporal en el adulto.

Sus Funciones dicen relación con :

La Estructura de nuestro cuerpo

La Regulación del metabolismo

El transporte de sustancias

La Detoxificación

La contracción muscular

La Inmunidad

La Energía

Catalíticas: enzimas

Estructurales: pelo, uñas, huesos.

Contráctiles: músculos

De defensa natural: anticuerpos

Digestivas: enzimas digestivas

De transporte: Bomba de sodio potasio ATPasa

Sanguíneas o plasmáticas: Albúminas

Hormonales: Insulina, Glucagón

Respiratorias; Hemoglobina

Represoras; Factor de necrosis tumoral

De la visión; Rodopsina

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Tipos

Ejemplos

Localización o función

Enzimas

Ácido-graso-

sintetosa

Cataliza la síntesis de ácidos grasos.

Reserva

Ovoalbúmina

Clara de huevo.

Transportadoras

Hemoglobina

Transporta el oxígeno en la sangre.

Protectoras en la

sangre

Anticuerpos

Bloquean a sustancias extrañas.

Hormonas

Insulina

Regula el metabolismo de la glucosa.

Estructurales

Colágeno

Tendones, cartílagos, pelos.

Contráctiles

Miosina

Constituyente de las fibras musculares

Debido al elevado número y diversidad de propiedades se

establece cuatro criterios:

• Criterio Químico (composición)

• Simples

• Conjugadas

(holoproteína = apoproteína + grupo prostético)

- Glico-, lipo-, nucleoproteínas

- metalo-, hemo-, flavo-proteínas

• Criterio Estructural (forma)

• Globulares

• Fibrosas

• Criterio Funcional

• Criterio Físico_químico (solubilidad)

¿Cómo se clasifican las protéinas?

Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS

Las Lipoproteínas

Las Glucoproteínas

Las Nucleoproteínas

Las Metaloproteínas

Las Fosfoproteínas

Las Cromoproteínas

Por diferencias en la estructura tridimensional total

-Fibrosas

-Globulares

Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS

Las Albúminas

Las Globulinas

Las Escleroproteínas

Las Protaminas

Las Histonas

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

• ALBÚMINAS: solubles en agua o en

disoluciones salinas diluídas

• GLOBULINAS: requieren concentraciones

salinas más elevadas para permanecer en

disolución

• PROLAMINAS: solubles en alcohol

• GLUTELINAS: solubles en ácidos o bases

diluidos

• ESCLEROPROTEÍNAS: son insolubles en la

gran mayoría de los disolventes

CLASIFICACIÓN EN BASE A LA SOLUBILIDAD

Capaces de formar soluciones coloidales (Emulsiones y Suspensoides)

Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por el disolvente)

Suspensoides: Hidrófobos (separarse las partículas del disolvente)

Denaturación ó Desnaturalización:

•Denaturación reversible

•Denaturación irreversible

Caracteristicas de las proteínas desnaturalizadas:

•-Solubilidad disminuida

•-Disminución de la simetría molecular

•-disminución de su cristalidad

¿QUÉ CARACTERÍSTICAS FISICO-QUIMICAS

PRESENTAN LAS PROTEÍNAS?

DESNATURALIZACIÓN-HIDRÓLISIS

• Desnaturalización de una proteína:

pérdida de la conformación nativa y

de sus propiedades originales (ej.

coagulación por calor de las

proteínas de la clara del huevo).

• Hidrólisis de una proteína: escisión

en aminoácidos (ruptura de un

enlace covalente por adición de

agua).

Desnaturalización de la ribonucleasa:

enzima con puentes disulfuros reducidos

y sin actividad enzimática

MATERIAL ACADÉMICO PROPIEDAD DE UDLA, ELABORADO POR Carlos Donoso Moraga